Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "BSA protein" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Enhanced bioactivity of calcium phosphate coatings obtained by a direct electrodeposition from Hanks solution on Ti surface
Zwiększona bioaktywnosc powłok fosforanowo-wapniowych otrzymanych metodą bezpośredniego elektroosadzania na powierzchni Ti z roztworu Hanka
Autorzy:
Pisarek, M.
Roguska, A.
Marcon, L.
Andrzejczuk, M.
Janik-Czachor, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/351188.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
biokompatybilność
powłoki Ca-P
osteoblasty (U2OS)
biocompatibility
Ca-P coatings
electrodeposition
BSA protein
Opis:
The main requirements for titanium biomaterials are: (a) biocompatibility, (b) resistance to biological corrosion and (c) antisepticity. These requirements may be met by a new generation of titanium biomaterials with a specific surface layer of strictly defined microstructure, chemical and phase composition. Recently, various surface modifications have been applied to form a bioactive layer on Ti surface, which is known to accelerate osseointegration. The purpose of this study was to investigate bioactivity of porous calcium phosphate coatings prepared by a direct electrodeposition on Ti surface from a modified Hanks’ solution. The thick 200 nm coatings, were prepared via cathodic polarization at constant voltage -1.5 V vs. OCP in a Hanks’ solution. In order to evaluate the potential use of the coatings for biomedical applications, the adsorption of bovine serum albumin (BSA), the most abundant protein in blood, and living cells attachment (osteoblasts, U2OS) were studied. The observed differences in living cells attachment suggest a more promising initial cellular response of Ca-P coatings with a pre-adsorbed albumin. The topography and a cross-section view of the Ca-P coatings were characterized using SEM and STEM techniques. The surface analytical techniques (AES, XPS, and FTIR) were used to characterize their chemical composition before and after protein BSA adsorption.
Wymagania stawiane biomateriałom tytanowym to przede wszystkim: (a) biozgodność, (b) odporność na korozję oraz (c) antyseptyczność. Wymagania te mogą zostać spełnione poprzez wytworzenie nowej generacji biomateriałów tytanowych o określonej powierzchni właściwej, z ściśle określoną mikrostrukturą, składem fazowym i chemicznym. Współczesnie znane są różne metody modyfikacji powierzchni Ti prowadzące do formowania bioaktywnych warstw, które przyspieszają proces osteointegracji. Celem naszych badań było zbadanie bioaktywności porowatych powłok fosforanowo-wapniowych (Ca-P) przygotowanych poprzez bezpośrednie elektroosadzanie na powierzchni Ti z roztworu Hanka. Grubość wytworzonych powłok wynosiła około 200 nm, przy parametrach procesu elektroosadzania: napięcie - 1.5 V vs. OCP, czas 8000 s, roztwór Hanka. W celu dokonania oceny możliwości zastosowania badanych powłok dla potrzeb biomedycznych zastosowano adsorpcje albuminy surowicy bydlecej (BSA), która jest najczęstszą występującą proteina we krwi oraz testy komórkowe przyłączania się osteoblastów (linia komórkowa U2OS). Obserwowane zmiany podczas testów z żywymi komórkami sugerują bardziej obiecujacą początkową odpowiedz dla powłok fosforanowo-wapniowych z wstępnie zaadsorbowana albumina. Do obserwacji topografii powierzchni otrzymanych powłok oraz struktury na przekroju zastosowano mikroskopie wysokorozdzielczą SEM oraz TEM. Zastosowano również techniki powierzchniowo czułe: AES, XPS, FTIR w celu okreslenia składu chemicznego warstw przed oraz po adsorpcji protein na ich powierzchni.
Źródło:
Archives of Metallurgy and Materials; 2013, 58, 1; 261-267
1733-3490
Pojawia się w:
Archives of Metallurgy and Materials
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Antioxidants and environmental stress: spectroscopic study on stability of natural compounds and their interaction with a molecule of protein in an in vitro model
Antyoksydanty a stres środowiskowy, badania spektralne stabilności substancji naturalnych i ich oddziaływanie z molekułą białka
Autorzy:
Trnková, L.
Boušová, I.
Ryšánková, L.
Vrabcová, P.
Dršata, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/126139.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
Tematy:
oxidative stress
antioxidant
hydroxycinnamic acid
serum albumin
protein-ligand binding
stres oksydacyjny
antyoksydant
kwas hydrooksycynamonowy
albumina (BSA)
wiązanie białka z ligandem
Opis:
The stability of eight hydroxycinnamic acids (HCAs) during long-term incubation under physiological conditions was studied by UV-VIS absorption spectroscopy and their possibility of binding to a model protein (bovine serum albumin, BSA) under physiological conditions was investigated by tryptophan fluorescence quenching method. The obtained results suggest that the stability of hydroxycinnamic acids is dependent upon its individual structure and duration of incubation. The monosubstituted derivatives (coumaric acids) were stable within the course of long-term incubation, while di- and trisubstituted derivatives decomposed easily. It was found out that all studied compounds changed fluorescence emission spectrum of BSA. The Stern-Volmer analysis was employed in order to explore binding of HCAs to BSA in details. The binding constants (Kb), number of binding sites (n) and the free energy changes (∆G0) were determined. The binding affinity was strongest for rosmarinic acid and ranked in the following order rosmarinic acid > chlorogenic acid > sinapic acid > caffeic acid > ferulic acid > o-coumaric acid > p-coumaric acid > m-coumaric acid. All free energy changes (∆G0) possessed negative sign indicating the spontaneity of HCAs binding to BSA.
Badano trwałość ośmiu kwasów hydrooksycynamonowych, HCAs, podczas inkubacji długoterminowej w warunkach fizjologicznych i możliwość ich wiązania się z modelowym białkiem (albuminą, BSA). Uzyskane wyniki pokazały, że trwałość tych kwasów zależy od ich indywidualnej budowy oraz czasu inkubacji. Wyznaczono stałe trwałości (Kb), liczbę miejsc wiązania (n) oraz zmianę wartości energii Gibbsa (∆G0) wiązania HCAs do BSA, który to proces przebiegał samorzutnie.
Źródło:
Proceedings of ECOpole; 2009, 3, 1; 27-34
1898-617X
2084-4557
Pojawia się w:
Proceedings of ECOpole
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies