Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Amyloidosis" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-14 z 14
Tytuł:
Head and neck amyloidosis – a report on five cases
Amyloidoza w rejonie głowy i szyi – opis serii przypadków
Autorzy:
Orłowska, Anna
Mastalerek, Jan
Jaskólska, Magdalena
Rzepakowska, Anna
Grzybowski, Jakub
Gotlib, Tomasz
Niemczyk, Kazimierz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1399353.pdf
Data publikacji:
2020
Wydawca:
Index Copernicus International
Tematy:
amyloidosis
amyloidosis of the nasopharynx
head and neck amyloidosis
larynx amyloidosis
localized amyloidosis
salivary gland amyloidosis
tongue amyloidosis
amyloidoza
amyloidoza głowy i szyi
amyloidoza języka
amyloidoza krtani
amyloidoza miejscowa
amyloidoza nosogardła
amyloidoza ślinianek
Opis:
Background: Amyloidosis is a group of diseases caused by the extracellular accumulation of insoluble fibers called amyloid in the tissues and organs. They have a secondary beta-sheet structure, which makes them resistant to proteolysis. In histological examination amyloid deposits stain with Congo red and show an apple-green birefringence in polarized light. Amyloid deposits disturb the function of organs and cause clinical symptoms. Their formation or accumulation in the system may be acquired or inherited. Due to the location of amyloid deposits we distinguish systemic and localized amyloidosis with the formation of tumors (usually from light chains). Case reports: 5 cases of amyloidosis in the head and neck region are presented in this paper. The locations of the amyloid deposits were as follows: larynx, nasopharynx, sublingual and submandibular gland and the tongue. The initial clinical presentation correlated with location of amyloid tumour in our patients. Two patients had history of local recurrence of the disease. Surgical resection and histopathological examination were performed. Sections stained with Congo red confirmed the diagnosis of amyloidosis. Three patients had potential conditions predisposing to amyloidosis: previous radiotherapy, chronic inflammation due to hepatitis C virus infection and graft versus host disease. Conclusion: Amyloidosis should be considered as the cause of symptoms in pathologies of the head and neck region. The diagnosis requires a histopathological examination. The systemic form of the disease must be ruled out in all patients with head and neck amyloidosis. In localized amyloidosis the surgical resection of the lesions is the procedure of choice, however the organ’s functionality should be taken into account.
Podstawy naukowe: Amyloidoza, czyli skrobawica, to grupa chorób, których wspólną cechą jest pozakomórkowe gromadzenie się w tkankach i narządach nierozpuszczalnych białek o budowie włókienkowej, zwanych amyloidem. Mają one drugorzędową strukturę β-kartki, co czyni je opornymi na proteolizę. W skrawkach histologicznych złogi amyloidu wybarwiają się czerwienią Kongo i wykazują zielone świecenie w świetle spolaryzowanym. Depozyty amyloidu zaburzają funkcje narządów i powodują objawy kliniczne. Ich powstawanie lub gromadzenie się w ustroju może być stanem nabytym lub dziedzicznym. Ze względu na lokalizację złogów amyloidu rozróżniamy: (1) amyloidozę układową, czyli uogólnioną, oraz (2) miejscową z tworzeniem guzów (najczęściej z łańcuchów lekkich immunoglobulin). Opisy przypadków: W niniejszej pracy opisano 5 przypadków amyloidozy w regionie głowy i szyi. Zmiany zlokalizowane były w obrębie: krtani, nosogardła, ślinianki podjęzykowej i podżuchwowej oraz języka. Pacjenci zgłaszali objawy typowe dla procesu rozrostowego obejmującego wymienione narządy. U dwóch osób choroba miała charakter nawrotowy. Zmiany usunięto operacyjnie. Na podstawie badania histopatologicznego pobranych tkanek i charakterystycznego barwienie czerwienią Kongo i Saturna, rozpoznano obecność złogów amyloidu. U trzech pacjentów występowały stany predysponujące do wystąpienia amyloidozy: uprzednia radioterapia, przewlekły stan zapalny związany z zakażeniem wirusem zapalenia wątroby typu C i choroba przeszczep przeciwko gospodarzowi. U chorego z makroglosją rozpoznano postać uogólnioną amyloidozy. Podsumowanie: Amyloidoza może imitować objawy zmian rozrostowych w rejonie głowy i szyi. Jej rozpoznanie wymaga badania histopatologicznego. U każdego chorego z miejscową amyloidozą musi zostać wykluczona postać uogólniona. W przypadku postaci miejscowej, resekcja chirurgiczna zmian jest postępowaniem z wyboru. Należy wziąć pod uwagę zachowanie funkcjonalności narządu.
Źródło:
Polski Przegląd Otorynolaryngologiczny; 2019, 8, 2; 32-37
2084-5308
2300-7338
Pojawia się w:
Polski Przegląd Otorynolaryngologiczny
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Advances in understanding, diagnosis and targeting ATTR cardiomyopathy: a review
Autorzy:
Kulak, Maria
Lang, Miriam
Waśniewski, Mateusz
Lange, Natalia
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/33779445.pdf
Data publikacji:
2024-06-10
Wydawca:
Gdański Uniwersytet Medyczny
Tematy:
cardiomyopathy
amyloidosis
transthyretin
Opis:
Transthyretin amyloidosis (ATTR) manifests as wild-type (ATTRwt) and hereditary/mutant (ATTRv) forms and can lead to heart failure due to cardiac amyloidopathy. Diagnosing ATTR, particularly in asymptomatic carriers of pathogenic variants, remains challenging despite the advances. Complex and multi-aspect management involves a limited range of well-examined conventional therapies to address the heart failure and frequently coexisting arrhythmias and valvular issues. Disease-modifying treatment, RNA-based treatments, CRISPR-Cas9 gene editing and monoclonal antibodies targeting amyloid deposits are recent and promising innovations. This review explores the diagnostic intricacies, therapeutic dilemmas and emerging solutions in ATTR cardiomyopathy. The significance of early detection and precise, targeted approaches to enhance patient outcomes is underscored.
Źródło:
European Journal of Translational and Clinical Medicine; 2024, 7, 1; 63-78
2657-3148
2657-3156
Pojawia się w:
European Journal of Translational and Clinical Medicine
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Cardiac amyloidosis: a hidden cause of cardiovascular complications in oncology practice
Autorzy:
Mladosievicova, Beata
Poljak, Zuzana
El-Hassoun, Olja
Roziakova, Lubica
Carter, Andrea
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1065345.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Medical Education
Tematy:
amyloidosis
cancer
cardiotoxicity
transthyretin
Opis:
Amyloidosis is rare, but known cause of heart failure, cardiomyopathy, coronary artery disease, disorders of cardiac conduction system and valvular damage. Disease often remains undetected until it reaches an advanced stage. Currently, we distinguish several types of amyloidosis. Cardiac amyloidosis may be caused by cancer, chronic inflammation, genetic factors and by aging related processes. Overproduction of amyloidogenic proteins by tumor cells has a key role in the pathogenesis of immunoglobulin light chain amyloidosis. Cardiovascular complications in patients with amyloidosis can be induced by insoluble deposits of misfolded proteins or by direct toxic effects of amyloidogenic molecules on cardiomyocytes and endothelial cells. In this review we focus mainly on pathophysiological mechanisms of cardiac amyloidosis, classification of cardiac amyloidosis types and their cardiovascular manifestations.
Źródło:
OncoReview; 2014, 4, 4; A137-A143
2450-6125
Pojawia się w:
OncoReview
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Long-time survival of a female with primary amyloidosis treated by peritoneal dialysis
Autorzy:
Grzebalska, Agnieszka M.
Sak, Jarosław
Prystupa, Andrzej
Książek, Andrzej
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/972730.pdf
Data publikacji:
2017
Wydawca:
Instytut Medycyny Wsi
Tematy:
kidney failure
peritoneal dialysis
end-stage renal disease
Amyloidosis
Opis:
Introduction. Amyloidosis, both primary and secondary, is a systemic disease characterized by extracellular deposition of fibrillar protein in vital organs, leading to their injury and even insufficiency. It results in a poor diagnosis, especially for patients with primary amyloidosis. Kidney involvement is typical and usually manifests by proteinuria, mainly nephrotic range, leading to end-stage renal disease (ESRD). Patients with ESRD need renal replacement therapy (RRT). Some data claim that better results and longer patient, survival are observed in peritoneal dialysed rather than in haemodialysed patients. Case report. The case is described of 19-year-old Caucasian woman with primary amyloidosis. Inherited primary amyloidosis with abnormal apolipoprotein A-I was established. The patient was successfully treated with peritoneal dialysis for 87 months. After this period, she was transferred for haemodialysis. Such a long survival time on peritoneal dialysis (PD) in a patient with primary amyloidosis has not been found. It is believed that the lowering of immunoglobulin levels in blood and normalization of total protein in serum effectively removed, through dialysate, the pathological polyclonal proteins. This effect probably also sustained cardio-circulatory sufficiency of the patient and significantly prolonged her survival. Conclusion. Peritoneal dialysis is an effective and recommended method of treatment in patients suffering from primary amyloidosis. Peritoneal dialysis should be the first choice therapy in ESRD patient; contrary to haemodialysis, peritoneal dialysis removes pathological proteins and allows the avoidance of intra-dialytic hypotension.
Źródło:
Journal of Pre-Clinical and Clinical Research; 2017, 11, 1; 22-24
1898-2395
Pojawia się w:
Journal of Pre-Clinical and Clinical Research
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
3D Domain swapping, protein oligomerization, and amyloid formation.
Autorzy:
Jaskólski, Mariusz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043850.pdf
Data publikacji:
2001
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
protein aggregation
amyloid
amyloid fibrils
3D domain swapping
conformational diseases
amyloidosis
Opis:
In 3D domain swapping, first described by Eisenberg, a structural element of a monomeric protein is replaced by the same element from another subunit. This process requires partial unfolding of the closed monomers that is then followed by adhesion and reconstruction of the original fold but from elements contributed by different subunits. If the interactions are reciprocal, a closed-ended dimer will be formed, but the same phenomenon has been suggested as a mechanism for the formation of open-ended polymers as well, such as those believed to exist in amyloid fibrils. There has been a rapid progress in the study of 3D domain swapping. Oligomers higher than dimers have been found, the monomer-dimer equilibrium could be controlled by mutations in the hinge element of the chain, a single protein has been shown to form more than one domain-swapped structure, and recently, the possibility of simultaneous exchange of two structural domains by a single molecule has been demonstrated. This last discovery has an important bearing on the possibility that 3D domain swapping might be indeed an amyloidogenic mechanism. Along the same lines is the discovery that a protein of proven amyloidogenic properties, human cystatin C, is capable of 3D domain swapping that leads to oligomerization. The structure of do-main-swapped human cystatin C dimers explains why a naturally occurring mutant of this protein has a much higher propensity for aggregation, and also suggests how this same mechanism of 3D domain swapping could lead to an open-ended polymer that would be consistent with the cross-β structure, which is believed to be at the heart of the molecular architecture of amyloid fibrils.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 4; 807-827
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Incidence of non-hereditary amyloidosis in Poland
Wskaźnik zachorowalności na niedziedziczną amyloidozę w Polsce
Autorzy:
Grzeszczak, Władysław
Franek, Edward
Szypowska, Agnieszka
Filipow, Winicjusz
Zięba, Mariusz
Kabicz, Paweł
Więckowska, Barbara
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1806852.pdf
Data publikacji:
2021-10-27
Wydawca:
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
Tematy:
non-hereditary amyloidosis
incidence
2013–2015
Polska
amyloidoza niedziedziczna
wskaźnik zachorowalności
Polska
Opis:
INTRODUCTION: In the present study we report on the incidence of non-hereditary amyloidosis based on data from public health services in Poland, covering both inpatients and outpatients. Data are given by amyloidosis subtypes between 2013 through 2015. MATERIAL AND METHODS: Amyloidosis patients were identified from the National Health Fund database. In order to ensure that the reported incidence data included only new patients, persons previously entered in the register with an amyloidosis diagnosis were excluded. Children and adults (males and females) were included in the study. The geographic region of residence was divided into six regions. People with a comparable genome live in all regions of Poland. RESULTS: In the years 2013 to 2015 a total of 287 patients with amyloidosis were identified, giving an incidence of 2.49 per million person-years. Unspecified amyloidosis was the largest disease category with 169 patients (1.46 per million person-years), and organ-limited amyloidosis – 60 patients (0.52 per million person-years) – was the second most frequent. Men had a somewhat higher incidence than women in each of the analysed disorders. There was no statistically significant difference between the recorded incidence in the analysed regions. There are no significant differences between men and women with senile amyloidosis. CONCLUSIONS: The incidence of amyloidosis in Poland is about 2.49 per million person-years, with a slightly higher risk in men than in women. The patients most often suffered from amyloidosis due to an undetermined cause unrelated to heredity. Organ-limited amyloidosis was second in terms of incidence. There were no statistically significant differences between the registered incidence of amyloidosis in the individual analysed regions of Poland. There were no significant differences between men and women with senile amyloidosis.
WSTĘP: W pracy przedstawiono przypadki niedziedzicznej amyloidozy na podstawie danych z publicznej służby zdrowia w Polsce, obejmujących zarówno pacjentów hospitalizowanych, jak i ambulatoryjnych. Dane przedstawiono według podtypów amyloidozy rozpoznanych w okresie od 2013 r. do 2015 r. MATERIAŁ I METODY: Pacjenci z amyloidozą zostali wyłonieni z bazy danych Narodowego Funduszu Zdrowia. W celu zapewnienia, że zgłaszane dane dotyczące zachorowalności obejmowały tylko nowych pacjentów, osoby już wcześniej wpisane do rejestru z rozpoznaniem amyloidozy zostały wykluczone. Do badania włączono dzieci i dorosłych obojga płci. Obszar geograficzny (miejsce zamieszkania badanych) podzielono na sześć regionów. We wszystkich regionach Polski mieszkają osoby o porównywalnym genomie. WYNIKI: W latach 2013–2015 amyloidozę stwierdzono łącznie u 287 pacjentów, z częstością 2,49 na milion osobolat. Najczęstszą z chorób była amyloidoza nieokreślona, cierpiało z jej powodu 169 pacjentów (1,46 na milion osobolat). Druga co do częstości występowania była amyloidoza ograniczona do określonego narządu – 60 pacjentów (0,52 na milion osobolat). Biorąc pod uwagę wszystkie analizowane podtypy amyloidozy, mężczyźni chorowali częściej niż kobiety. Nie stwierdzono statystycznie istotnej różnicy między zarejestrowaną zapadalnością w analizowanych regionach. Brak istotnych różnic między mężczyznami i kobietami z amyloidozą starczą. WNIOSKI: Częstość występowania amyloidozy w Polsce wynosi około 2,49 na milion osobolat, z nieco większym ryzykiem zachorowań u mężczyzn niż u kobiet. Badani chorowali najczęściej na amyloidozę o nieokreślonej przyczynie niezwiązaną z dziedziczeniem. Na drugim miejscu pod względem częstości występowania była amyloidoza ograniczona narządowo. Brak istotnych statystycznie różnic pomiędzy zarejestrowaną zapadalnością na amyloidozę w analizowanych regionach Polski. Nie wykazano istotnych różnic pomiędzy kobietami i mężczyznami chorującymi na amyloidozę starczą.
Źródło:
Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2021, 75; 99-106
1734-025X
Pojawia się w:
Annales Academiae Medicae Silesiensis
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Amyloidogenic proteins and occurrence of different amyloidosis in different animal species
Białka amyloidogenne i występowanie różnych rodzajów amyloidozy u różnych gatunków zwierząt
Autorzy:
Florczuk-Kołomyja, P.
Kołomyja, P.
Świderek, W.
Gruszczyńska, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2622618.pdf
Data publikacji:
2020
Wydawca:
Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie. Wydawnictwo Uczelniane ZUT w Szczecinie
Tematy:
amyloidosis
amyloid protein
extracellular deposition
kidney
liver
nervous system
thyroid
spleen
hearth
Źródło:
Acta Scientiarum Polonorum. Zootechnica; 2020, 19, 3; 3-13
1644-0714
Pojawia się w:
Acta Scientiarum Polonorum. Zootechnica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Cardiac amyloidosis
Amyloidoza serca
Autorzy:
Niemiec, Małgorzata
Balwierz, Magdalena
Gruchlik, Bartosz
Mizia-Stec, Katarzyna
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/33296146.pdf
Data publikacji:
2024-06-25
Wydawca:
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
Tematy:
heart failure
imaging diagnostics
cardiac amyloidosis
niewydolność serca
diagnostyka obrazowa
amyloidoza serca
Opis:
Amyloidosis is a rare disease characterized by an abnormal accumulation of the amyloid protein in tissues. Amyloidosis can be divided into two main subtypes: transthyretin amyloidosis (ATTR-CA) and immunoglobulin light chain amyloidosis (AL-CA). Accumulation of the amyloid protein in the heart muscle may lead to conduction disturbances, restrictive cardiomyopathy, and consequently, heart failure. The symptoms may include decreased exercise tolerance, shortness of breath, swelling and fainting. The diagnosis is based on laboratory tests, imaging and biopsy. Treatment focuses mainly on slowing the progression of the disease and treating the symptoms.
Amyloidoza jest rzadką chorobą charakteryzującą się nieprawidłowym gromadzeniem się białka amyloidowego w tkankach. Amyloidozę można podzielić na dwa główne podtypy: amyloidozę transtyretynową (ATTR-CA) i amyloidozę łańcuchów lekkich immunoglobulin (AL-CA). Nagromadzenie białka amyloidu w mięśniu sercowym może doprowadzić do zaburzeń przewodzenia, kardiomiopatii restrykcyjnej i w konsekwencji niewydolności serca. Objawy mogą obejmować spadek tolerancji wysiłku, duszność, obrzęki oraz omdlenia. Rozpoznanie opiera się na badaniach laboratoryjnych, obrazowych oraz biopsji. Leczenie koncentruje się głównie na spowolnieniu postępu choroby oraz leczeniu objawowym.
Źródło:
Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2024, 78; 146-154
1734-025X
Pojawia się w:
Annales Academiae Medicae Silesiensis
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Identification of proteins associated with amyloidosis by polarity index method
Autorzy:
Polanco, Carlos
Samaniego, José
Uversky, Vladimir
Castañón-González, Jorge
Buhse, Thomas
Leopold-Sordo, Marili
Madero-Arteaga, Alejandro
Morales-Reyes, Alicia
Tavera-Sierra, Lourdes
González-Bernal, Jesus
Arias-Estrada, Miguel
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039130.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
Polarity index method
natively unfolded proteins
intrinsically disordered proteins
natively folded proteins
neurons
amyloidosis
amyloid
amyloidogenic protein
Opis:
There is a natural protein form, insoluble and resistant to proteolysis, adopted by many proteins independently of their amino acid sequences via specific misfolding-aggregation process. This dynamic process occurs in parallel with or as an alternative to physiologic folding, generating toxic protein aggregates that are deposited and accumulated in various organs and tissues. These proteinaceous deposits typically represent bundles of β-sheet-enriched fibrillar species known as the amyloid fibrils that are responsible for serious pathological conditions, including but not limited to neurodegenerative diseases, grouped under the term amyloidoses. The proteins that might adopt this fibrillar conformation are some globular proteins and natively unfolded (or intrinsically disordered) proteins. Our work shows that intrinsically disordered and intrinsically ordered proteins can be reliably identified, discriminated, and differentiated by analyzing their polarity profiles generated using a computational tool known as the polarity index method (Polanco & Samaniego, 2009; Polanco et al., 2012; 2013; 2013a; 2014; 2014a; 2014b; 2014c; 2014d). We also show that proteins expressed in neurons can be differentiated from proteins in these two groups based on their polarity profiles, and also that this computational tool can be used to identify proteins associated with amyloidoses. The efficiency of the proposed method is high (i.e. 70%) as evidenced by the analysis of peptides and proteins in the APD2 database (2012), AVPpred database (2013), and CPPsite database (2013), the set of selective antibacterial peptides from del Rio et al. (2001), the sets of natively unfolded and natively folded proteins from Oldfield et al. (2005), the set of human revised proteins expressed in neurons, and non-human revised proteins expressed in neurons, from the Uniprot database (2014), and also the set of amyloidogenic proteins from the AmyPDB database (2014).
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2015, 62, 1; 41-55
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Computational studies of TTR related amyloidosis: exploration of conformational space through petri net-based algorithm
Autorzy:
Jakubowski, R.
Gogolińska, A.
Pepłowski, Ł.
Skrzyniarz, P.
Nowak, W.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1954249.pdf
Data publikacji:
2022-02-01
Wydawca:
Politechnika Gdańska
Tematy:
transthyretin amyloidosis
molecular dynamics
Petri nets
clustering
conformational space
graphs
dynamika molekularna
sieci Petriego grupowanie
konformacyjne miejsca
wykresy
Opis:
Amyloidosis, a serious and widespread disease with a genetic background , manifests itself through the formation of dangerous fibrils in various organs. Apart from the polluted environment and an unhealthy lifestyle, genetic factors may accelerate this process leading in some cases to lethal damages to the body. Recently, a growing interest in amyloidogenic protein research has been observed. Transthyretin (TTR) is a tetrameric protein that transports thyroid hormone thyroxine and retinol binding protein in plasma and the cerebral fluid. Sometimes TTR breaks apart and forms fibrils. Several single point mutations, having de stabilizing impact on the TTR complex, are involved in the amyloidogenic TTR cascade. Problems with the TTR tetramer stability and conformational space characteristics of the protein have not been addressed computationally before. We present selected results of our molecular dynamics (MD, ∼ 2000ns) and steered MD simulations ( SMD ) of three variants of TTR : Wild Type ( WT ), V 30 M and L 55 P . SMD has been used to enforce the dissociation of TTR . Conformational spaces of WT TTR and its amyloidogenic variants have been investigated using a novel “ One Place One Conformation ” ( OPOC ) algorithm based on a graph technique called Petrinet (PN) formalism. While the PN approach alone does not permit a direct identification of protein regions with reduced stability, it gives quite a useful tool for an effective compari son of complex protein energy landscapes explored during classical and/or SMD steered molecular dynamics simulations.
Źródło:
TASK Quarterly. Scientific Bulletin of Academic Computer Centre in Gdansk; 2014, 18, 3; 289--300
1428-6394
Pojawia się w:
TASK Quarterly. Scientific Bulletin of Academic Computer Centre in Gdansk
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Ultrasonografi a języka w makroglosji – opis przypadku
Ultrasonography of the tongue in macroglossia – a case report
Autorzy:
Ścieszka, Joanna
Kyrcz-Krzemień, Sławomira
Cieślik, Paweł
Urbańska-Krawiec, Dagmara
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1058183.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Medical Communications
Tematy:
AL amyloidosis
Doppler ultrasound examination
light chain disease
macroglossia
ultrasonography
choroba lekkich łańcuchów
metoda dopplera
ultrasonografia
AL amyloidosia
Opis:
This paper is an attempt to assess the usefulness of ultrasonography in the diagnosis of the enlargement of the tongue (macroglossia). The role of sonography in diagnosing local pathologies of the tongue, such as neoplasms, abscesses or granulomas, has been wellestablished for 20 years. Rarely is its usefulness considered with respect to diagnosing macroglossia with concomitant systemic diseases. The starting point of these considerations was the presented case of a 59-year-old patient with considerably enlarged tongue. The patient had diffi culty speaking and ingesting meals. Moreover, he complained about swelling and pain in the carpal and proximal interphalangeal joints. Tongue ultrasound examination revealed blurred lingual structure with evident, irregular vascular pattern in the color Doppler. The obtained image helped to rule out local pathology of the tongue and directed our diagnostic considerations towards immunoglobulin-related diseases (deposition diseases). We believe that the presented ultrasound image of the tongue was helpful in the diagnostic process. Establishing the fi nal, correct diagnosis was a particularly strenuous process. The suspicion of a deposition disease had been rejected during two previous stays in two hospitals. This was the consequence of a negative diagnostic test of staining tissue deposits with Congo red. An accurate diagnosis occurred to be a rare form of a deposition disease: lambda light chain disease with symptoms of amyloidosis. Such a diagnosis was based on a thorough hematological analysis. A high level of free lambda light chains in the serum was detected and the bone marrow biopsy showed 13% of plasma cells. The patient underwent chemotherapy.
Niniejsza praca jest próbą oceny przydatności ultrasonografi i w diagnostyce powiększenia języka (macroglossia). Rola ultrasonografi i w diagnostyce miejscowych patologii języka, takich jak nowotwory, ropnie, ziarniniaki, jest już dobrze ugruntowana od ponad 20 lat. Rzadziej bierze się pod uwagę przydatność tej metody w diagnozowaniu makroglosji na tle chorób systemowych. Punktem wyjścia rozważań stał się przedstawiony przez nas przypadek 59-letniego chorego z powiększeniem języka bardzo dużego stopnia. Pacjent z trudem mówił i z trudem spożywał posiłki. Ponadto skarżył się na obrzęk i bóle stawów nadgarstkowych i międzypaliczkowych bliższych. Ultrasonografi a języka ujawniła zatartą strukturę języka, z wyrazistym, nieregularnym wzorcem naczyniowym uwidocznionym w kolorowym dopplerze. Uzyskany przez nas obraz pozwolił wykluczyć miejscową patologię języka i skierował rozważania diagnostyczne na nowe tory – wzięto pod uwagę choroby z odkładania immunoglobulin (choroby depozytowe). Uważamy, że opisywany przez nas ultrasonografi czny obraz języka był pomocny w procesie diagnostycznym. Dochodzenie do końcowej, właściwej diagnozy było w przypadku naszego chorego wyjątkowo żmudne. Podejrzenie choroby depozytowej zostało odrzucone podczas uprzednich hospitalizacji w dwóch kolejnych szpitalach. Powodem był ujemny test diagnostyczny na barwienie depozytów tkankowych czerwienią kongo. Właściwym rozpoznaniem okazała się rzadka postać choroby depozytowej: choroba łańcuchów lekkich lambda z objawami amyloidozy. Diagnoza ta została oparta na wnikliwej diagnostyce hematologicznej. Wykazano w surowicy krwi bardzo wysokie stężenie wolnych lekkich łańcuchów lambda, a w bioptacie szpiku 13% komórek plazmatycznych. Pacjent został poddany cyklom chemioterapii.
Źródło:
Journal of Ultrasonography; 2013, 13, 55; 460-463
2451-070X
Pojawia się w:
Journal of Ultrasonography
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Limitations of electrocardiographic criteria of left ventricular hypertrophy in differentiation between hypertrophic cardiomyopathy, cardiac amyloidosis and Fabry disease
Ograniczenia elektrokardiograficznych kryteriów przerostu lewej komory serca w różnicowaniu kardiomiopatii przerostowej, amyloidozy serca oraz choroby Fabry’ego
Autorzy:
Tometczak, Mateusz
Znamirowska, Judyta
Topa, Justyna
Pastor, Patrycja
Waksmundzki, Damian
Grzebinoga, Adam
Mizia-Stec, Katarzyna
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/40706939.pdf
Data publikacji:
2024-07-01
Wydawca:
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
Tematy:
LVH ECG criteria
hypertrophic cardiomyopathy
amyloidosis
Fabry disease
kryteria LVH w ECG
kardiomiopatia przerostowa
amyloidoza
choroba Fabry’ego
Opis:
INTRODUCTION: Left ventricular hypertrophy (LVH) is a common pathology and should be differentiated using non-invasive and invasive methods. Electrocardiography (ECG) is the first choice method for the clinical evaluation of patients with LVH. MATERIAL AND METHODS: A retrospective analysis of 77 patients (pts; age: 54.1 ± 16.3; 50.6% men) with features of cardiac hypertrophy in an echocardiographic examination was performed. The population was divided into three subgroups: 60 pts with hypertrophic cardiomyopathy (HCM), 11 pts with cardiac amyloidosis (CA) and 6 pts with Fabry disease (FD). Multiple ECG records were evaluated and the presence and frequency of eight different LVH criteria were verified. RESULTS: Among the study population LVH criteria were present in 67.6% pts with HCM, 53.8% pts with CA and 57.1% pts with FD. Analysis of the number of LVH ECG criteria revealed: none of LVH ECG criteria: in 32.4% pts of HCM, in 46.2% pts with CA, in 42.9% pts with FD; 1 LVH ECG criterion in 21.1% pts with HCM, 46.2% pts with CA and 14.3% pts with FD; 2–4 criteria in 33.8% pts with HCM, 7.7% pts with CA and 42.9% pts with FD; 5–7 criteria in 12.7% pts with HCM and no pts with CA or FD. No patient fulfilled the eight LVH ECG criteria. CONCLUSIONS: Electrocardiographic LVH criteria are not sensitive indicators of LVH. The mismatch between transthoracic echocardiography (TTE) and ECG findings is characteristic for CA and FD that may raise the suspicion of these diseases. The lack of LVH ECG criteria do not exclude these diagnoses.
WSTĘP: Przerost lewej komory (left ventricular hypertrophy – LVH) jest powszechną patologią i powinien być rozróżniany za pomocą metod inwazyjnych i nieinwazyjnych. Elektrokardiografia (electrocardiography – ECG) jest metodą pierwszego wyboru w klinicznej ocenie pacjentów z LVH. MATERIAŁ I METODY: Przeprowadzono retrospektywną analizę 77 pacjentów (wiek: 54.1 ± 16.3; 50,6% mężczyzn) z cechami przerostu serca w badaniu echokardiograficznym. Populację podzielono na trzy podgrupy: 60 pacjentów z kardiomiopatią przerostową (hypertrophic cardiomyopathy – HCM), 11 z amyloidozą serca (cardiac amyloidosis – CA) i 6 z chorobą Fabry’ego (Fabry disease – FD). Oceniono zapisy ECG oraz zweryfikowano obecność i częstość występowania ośmiu kryteriów LVH. WYNIKI: W badanej populacji kryteria LVH ECG były spełnione u 67,6% pacjentów z HCM, 53,8% z CA i 57,1% z FD. Analiza liczby kryteriów LVH ujawniła: żadnego kryterium nie spełniało 32,4% pacjentów z HCM, 46,2% z CA oraz 42,9% z FD; 1 kryterium spełniało 21,1% pacjentów z HCM, 46,2% z CA oraz 14,3% z FD; 2–4 kryteria stwierdzono u 33,8% pacjentów z HCM, 7,7% z CA oraz 42,9% z FD; 5–7 kryteriów występowało u 12,7% pacjentów z HCM i u żadnego pacjenta z CA i FD. Żaden pacjent nie spełniał ośmiu kryteriów. WNIOSKI: Elektrokardiograficzne kryteria LVH nie są swoistymi wykładnikami LVH. Różnice pomiędzy echokardiografią przezklatkową (transthoracic echocardiography – TTE) oraz zmianami elektrokardiograficznymi są charakterystyczne dla CA oraz FD, co może budzić podejrzenie wystąpienia tych chorób. Brak spełnionych kryteriów LVH w ECG nie wyklucza tych diagnoz.
Źródło:
Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2024, 78; 173-178
1734-025X
Pojawia się w:
Annales Academiae Medicae Silesiensis
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Kongofilne angiopatie
Congophilic angiopathies
Autorzy:
Liberski, Paweł P.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1029515.pdf
Data publikacji:
2005
Wydawca:
Medical Communications
Tematy:
amyloid
amyloidoza rodzinna typu fińskiego
congophilic angiopathies
familial British dementia
familial Danish dementia
familial Finnish amyloidosis
kongofilne angiopatie
rodzinne otępienie brytyjskie
rodzinne otępienie duńskie
Opis:
Congophilic angiopathies (CAA) are a group of neurodegenerations caused by amyloid deposition in the vessel walls. Amyloids are molecularly different and, as in all amyloidoses, CAA may be hereditary caused by mutations in a precursor for a given amyloid or sporadic of unknown cause. “Amyloid” is a generic terms to define diverse proteins of common physicochemical properties. In particular, they are congophilic (stained with Congo red), they fluorescent following staining with thioflavin S and they are composed of fibrils which are visible under transmission electron microscope. In this review we will cover: • dementia of BRI family: – familial British dementia, FBD (peptide ABri), – familial Danish dementia, FDD (peptide ADan); • hereditary cerebral haemorrhage with amyloidosis, Dutch type, HCHWA-D (peptide Aβ); • hereditary cerebral haemorrhage with amyloidosis, Icelandic type, HCHWA-I (cystatin C); • CAA associated with Alzheimer disease (peptide Aβ); • familial Finnish amyloidosis (gelsolin).
Kongofilne angiopatie (ang. congophilic angiopathy, CAA) stanowią grupę chorób neurozwyrodnieniowych charakteryzujących się odkładaniem w ścianach naczyń ośrodkowego układu nerwowego (OUN) amyloidu o różnym składzie molekularnym. Jak wszystkie amyloidozy, CAA występują zarówno jako formy dziedziczne, uwarunkowane mutacjami w genach kodujących prekursor amyloidu, jak i postaci sporadyczne. W niniejszym przeglądzie zostaną omówione: - otępienia typu BRI: - rodzinne otępienie brytyjskie (ang. familial British dementia, FBD), - rodzinne otępienie duńskie (ang. familial Danish dementia, FDD); - dziedziczny krwotok mózgowy z amyloidozą typu holenderskiego (ang. hereditary cerebral haemorrhage with amyloidosis, Dutch type, HCHWA-D); - dziedziczny krwotok mózgowy z amyloidozą typu islandzkiego (ang. hereditary cerebral haemorrhage with amyloidosis, Icelandic type, HCHWA-I); - CAA towarzysząca chorobie Alzheimera; - CAA spowodowana odkładaniem gelsoliny – amyloidoza rodzinna typu fińskiego. We wszystkich tych chorobach występuje odkładanie się wokół naczyń amyloidów. Amyloidy są heterogenną grupą białek posiadających wspólne właściwości fizykochemiczne: kongofilię (barwienie czerwienią Kongo), fluorescencje po zabarwieniu tioflawiną S oraz tworzenie włókien obserwowanych w mikroskopie elektronowym. Amyloidy powstają z białek prekursorowych w wyniku ograniczonej proteolizy i zmiany konformacji z a-helikalnej na b-kartkę.
Źródło:
Aktualności Neurologiczne; 2005, 5, 3; 183-188
1641-9227
2451-0696
Pojawia się w:
Aktualności Neurologiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Ocena przydatności oznaczania w surowicy krwi stężenia wolnych łańcuchów lekkich immunoglobulin w diagnostyce chorych z dyskrazjami plazmocytowymi*
The usefulness of evaluating serum immunoglobulin light free chains concentration in diagnosis of patients with plasma cell disorder
Autorzy:
Gumółka, Izabela
Dryńska-Lichoń, Ewa
Basa, Joanna
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1034994.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
Tematy:
slfc (serum light free chain)
mm (multiple myeloma)
smm (smouldering myeloma)
mgus (monoclonal
gammopathy of undetermined significance)
cll (non-hodgkin lymphoma)
al (amyloidosis)
lcmm (light
chain myeloma)
Opis:
Patients with plasma cell disorder require a medical examination that will enable in a quick way to make a diagnosis, treatment selection and conduct patient monitoring during drug therapy. The aim of this study was to determine the concentration of serum immunoglobulin and light free chains in patients with monoclonal gammopathy. The blood serum of patients was evaluated in the Beskid Hematological Clinic Cancer Center – City Hospital in Bielsko-Biała. The serum of immunoglobulin light free chains was determined by using commercially available tests by the Binding Site company. Assay validation was performed in the serum light free chains of immunoglobulin by setting the analytical range of the method, linearity, precision, analytical sensitivity, recurrence and limit of detection as well as quantification methods. The results obtained indicate that the determination of serum immunoglobulin and light free chains is important in the diagnosis of patients with multiple myeloma and other monoclonal gammopathy, such as smouldering myeloma, light chain disease, gammopathy of undetermined significance, non-Hodgkin lymphoma and amyloidosis.
Źródło:
Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2013, 67, 4; 249-255
1734-025X
Pojawia się w:
Annales Academiae Medicae Silesiensis
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-14 z 14

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies