Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "ACE inhibitory" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-4 z 4
Tytuł:
Next-generation nutraceuticals: bioactive peptides from plant proteases
Autorzy:
Matkawala, Fatema
Nighojkar, Sadhana
Nighojkar, Anand
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/16648148.pdf
Data publikacji:
2022
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czasopisma i Monografie PAN
Tematy:
ACE inhibitory
antioxidant
bioactive peptides
nutraceuticals
papain
plant proteases
Opis:
Bioactive peptides are short and specific fragments of proteins with a wide range of biological activities that provide health benefits to the host. These natural peptides are safe and nontoxic and do not show any side effects. Nowadays, the production and characterization of bioactive peptides have been a key area of research as they show great potential as nutraceuticals and functional foods. Thus, bioactive peptides are considered next generation therapeutic agents that can replace pharmaceutical products with profound adverse effects in the near future. So far, proteolytic hydrolysis has been used as the method of choice for the large-scale production of bioactive peptides. Studies have reported that peptides with specific characteristics can be generated using a particular type of protease. Microbial proteases are the predominantly used ones because of the ease in their production and purification. However, recently, plant proteases have gained a renewed interest as they offer diversity and better specificity compared with other proteases. This review highlights the potential of plant proteases for the production of bioactive peptides and also describes the benefits of bioactive peptides as nutraceuticals.
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2022, 103, 4; 397-408
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Functional Properties and Bioactivities of Protein Powder Prepared from Skipjack Tuna (Katsuwonus pelamis) Liver Using the pH Shift Process
Autorzy:
Jeerakul, Chanita
Kitsanayanyong, Lalitphan
Mookdasanit, Juta
Klaypradit, Wanwimol
Tepwong, Pramvadee
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2152153.pdf
Data publikacji:
2022-11-14
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
tuna liver proteins
protein isolate
amino acid profile
functional properties
antioxidant capacity
ACE inhibitory activity
Opis:
Skipjack tuna (Katsuwonus pelamis) liver (TL) contains high-quality proteins which can potentially serve as an excellent source of functional protein ingredients. Thus, this study was conceptualized to evaluate the physicochemical, functional, and biological properties of proteins from TL using the pH shift process. The pH shift process was conducted through solubilization of TL at pH from 1.5 to 12.5, and the solubilized proteins at pH 2.5, 3.5, 10.5 and 11.5 were precipitated at pH 5.5. Finally, the tuna liver protein powders after the processes at pH 2.5 and 11.5 (TLP 2.5 and TLP 11.5, respectively) were obtained by freeze-drying, i.e. those with the highest extraction and protein recovery yields under acidic and alkaline conditions. Protein and lipid contents of TLPs were higher and lower, respectively, compared to the TL powder (control). Glutamic acid, aspartic acid, and alanine were prominent amino acids found in both TLPs. Foaming properties and water/oil holding capacity were higher in TLP 11.5, while protein solubility and emulsion properties were greater in TLP 2.5 compared between groups. Additionally, the DPPH• and ABTS•+ scavenging activities, as well as the angiotensin I-converting enzyme inhibitory activity, were remarkably higher in TLP 11.5 than in TLP 2.5. On the other hand, significant ferrous-ion chelating activity was observed in TLP 2.5. In conclusion, TLP 11.5 could serve as an alternative functional protein ingredient that provides essential amino acids, functional properties, and bioactivities.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 2022, 72, 4; 347-359
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Białka pstrąga tęczowego jako potencjalne źródło biologicznie aktywnych peptydów
Rainbow trout proteins as potential source of biologically active peptides
Autorzy:
Pliszka, Monika
Borawska, Justyna
Świtaj, Monika
Darewicz, Małgorzata
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/943201.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Instytut Medycyny Wsi
Tematy:
pstrąg tęczowy
bioaktywne peptydy
inhibitory ace
hydroliza in silico
Opis:
Bioaktywne peptydy pochodzące z białek żywności mogą pełnić funkcje regulatorów układu sercowo-naczyniowego, nerwowego czy pokarmowego. Do najlepiej znanych bioaktywnych peptydów należą fragmenty białek o właściwościach przeciwnadciśnieniowych, z których większość to inhibitory enzymu konwertującego angiotensynę I (inhibitory ACE). Celem badań było określenie profilu potencjalnej aktywności biologicznej wybranych białek pstrąga tęczowego (Oncorhynchus mykiss) przy użyciu narzędzi bioinformatycznych dostępnych w bazie BIOPEP. Materiał i metody. Sekwencje aminokwasowe 7 białek pochodzących z tkanki mięśniowej pstrąga pobrano z bazy danych UniProt. Dla każdej z wybranych sekwencji wyznaczono częstotliwość występowania biologicznie aktywnych fragmentów (parametr A) oraz potencjalną aktywność biologiczną (parametr B) białek. Następnie przeprowadzono symulowaną proteolizę in silico z wykorzystaniem 6 enzymów proteolitycznych. Wyniki. Największą liczbę sekwencji biopeptydów (1999) zidentyfikowano w kolagenie pstrąga, w tym najwięcej fragmentów o aktywności inhibitora ACE. Białko to charakteryzowało się największą wartością parametrów A (0,7316) i B (0,1651) dla peptydów o aktywności inhibitora ACE ze wszystkich przebadanych sekwencji. Ficyna i papaina uwalniały największą liczbę bioaktywnych fragmentów z badanych białek pstrąga tęczowego. Wnioski. Na podstawie otrzymanych wyników można stwierdzić, że kolagen jest najbogatszym źródłem peptydów bioaktywnych z przebadanych sekwencji aminokwasowych białek pstrąga tęczowego. Ficyna i papaina mogą być wykorzystane do produkcji hydrolizatów lub peptydów o potencjalnej aktywności biologicznej z tkanki mięśniowej pstrąga.
Bioactive peptides derived from food proteins are considered as regulators of the cardiovascular, nervous, and digestive systems. Peptides with antihypertensive activity are the best recognized bioactive peptides, of which angiotensin I-converting enzyme inhibitors (ACE inhibitors) are the most known. The aim of presented study was to determine the profile of the potential biological activity of a selected rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) protein using bioinformatics tools from the Bioactive Proteins and Peptides database – BIOPEP. Material and methods. Amino acid sequences of 7 proteins originated from trout meat tissue were taken from the UniProt database. The frequency of occurrence of bioactive fragments in protein sequence (parameter A) and potential biological activity of protein (parameter B) were determined for all selected proteins using a procedure built into the BIOPEP database. Then, in silico proteolysis was performed using 6 proteolytic enzymes, which acted separately. Results. It was found that the largest number of bioactive peptides sequences (1,999) was hidden in trout collagen, including the largest number of ACE inhibitors. Collagen was characterized by the highest value of the parameter A (0.7316) and B (0.1651) for fragments with ACE inhibitory activity. Ficin and papain released the largest number of bioactive fragments from the trout proteins tested. Conclusions. Based on these results, it can be concluded that collagen is the richest source of bioactive peptides when compared with the trout proteins studied. Ficin and papain can be used to produce hydrolysates or peptides with potential biological activity from trout meat tissue.
Źródło:
Medycyna Ogólna i Nauki o Zdrowiu; 2015, 21(50), 3
2083-4543
Pojawia się w:
Medycyna Ogólna i Nauki o Zdrowiu
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-4 z 4

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies