Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "3D domain swapping" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-2 z 2
    Tytuł:
    3D domain swapping – implications for conformational disorders and ways of control
    Autorzy:
    Jaskolski, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/80151.pdf
    Data publikacji:
    2011
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    3D domain swapping
    amyloid
    crystalline
    cystatin
    fibril
    human cystatin C
    mutagenesis
    oligomerization
    polypeptide chain
    prion protein
    protein aggregation
    protein engineering
    ribonuclease A
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2011, 92, 1
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    3D Domain swapping, protein oligomerization, and amyloid formation.
    Autorzy:
    Jaskólski, Mariusz
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043850.pdf
    Data publikacji:
    2001
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    protein aggregation
    amyloid
    amyloid fibrils
    3D domain swapping
    conformational diseases
    amyloidosis
    Opis:
    In 3D domain swapping, first described by Eisenberg, a structural element of a monomeric protein is replaced by the same element from another subunit. This process requires partial unfolding of the closed monomers that is then followed by adhesion and reconstruction of the original fold but from elements contributed by different subunits. If the interactions are reciprocal, a closed-ended dimer will be formed, but the same phenomenon has been suggested as a mechanism for the formation of open-ended polymers as well, such as those believed to exist in amyloid fibrils. There has been a rapid progress in the study of 3D domain swapping. Oligomers higher than dimers have been found, the monomer-dimer equilibrium could be controlled by mutations in the hinge element of the chain, a single protein has been shown to form more than one domain-swapped structure, and recently, the possibility of simultaneous exchange of two structural domains by a single molecule has been demonstrated. This last discovery has an important bearing on the possibility that 3D domain swapping might be indeed an amyloidogenic mechanism. Along the same lines is the discovery that a protein of proven amyloidogenic properties, human cystatin C, is capable of 3D domain swapping that leads to oligomerization. The structure of do-main-swapped human cystatin C dimers explains why a naturally occurring mutant of this protein has a much higher propensity for aggregation, and also suggests how this same mechanism of 3D domain swapping could lead to an open-ended polymer that would be consistent with the cross-β structure, which is believed to be at the heart of the molecular architecture of amyloid fibrils.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 4; 807-827
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-2 z 2

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies