Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "β-1,3-glucanase" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-4 z 4
Tytuł:
Cell wall-degrading enzymes and aggressiveness in Stagonopspora nodorum
Autorzy:
Cui, K. R.
Krupinsky, J. M.
Dai, Q.
Arseniuk, E.
Ueng, P. P.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2198866.pdf
Data publikacji:
2005-06-23
Wydawca:
Instytut Hodowli i Aklimatyzacji Roślin
Tematy:
aggressiveness
β-1,3-glucanase
cellulase
isozymes
isoelectric focusing
pectinase
secretion
Stagonospora nodorum
xylanase
Opis:
Stagonospora nodorum produces cell wall degrading enzymes when grown in culture media containing cell wall components. The pathogen grew as well on minimal agar plates containing cellulose, xylan and pectin as glucose, except having sparser mycelia. Four cell wall-degrading enzymes, cellulase, xylanase, pectinase and b-1,3-glucanase were coordinately induced in culture filtrates growing on xyaln and cellulose as substrates. An aggressive isolate (sn26-1) secreted more cell wall-degrading enzymes than the others. Based on isoelectric focusing profiles, six to seven xylanase isozymes were induced by cellulose and xylan. No difference was found in the high (sn26-1) and low (9074) aggressive isolates. Addition of cell wall-degrading enzyme mixtures, not high xylanase alone, to a spore suspension of a low aggressive isolate (9074) caused a limited increase in tissue necrosis. We conclude that the cell wall degrading enzymes play a role in early penetration of the host by the fungus, but they are not important elicitors for disease development.
Źródło:
Plant Breeding and Seed Science; 2005, 51; 21-30
1429-3862
2083-599X
Pojawia się w:
Plant Breeding and Seed Science
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Higher induction of defense enzymes and cell wall reinforcement in maize by root associated bacteria for better protection against Aspergillus niger
Autorzy:
Jha, Y.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2084643.pdf
Data publikacji:
2019
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
Aspergillus niger
β-1
3-glucanase
biotic factor
phenylalanine ammonia lyase
RAPD analysis
rhizosphere
root associated bacteria
Opis:
Root associated bacteria were isolated from Suaeda nudiflora and two isolates were selected for this study: rhizospheric Bacillus megaterium and endophytic Pseudomonas aeruginosa. These isolates were inoculated into maize variety Narmada Moti during its germination. TTC (2, 3, 5-triphenyl tetrazolium chloride) staining was used to confirm the association of the isolates with the maize root. The effects of these root associated bacteria were tested alone and in combinations for cell wall reinforcement and the induction of defense enzymes such as phenylalanine ammonia lyase (PAL) and β-1,3-glucanase in the presence of fungal pathogen Aspergillus niger in maize. The results indicated that the rhizospheric bacteria had a greater fight response to fungal infection than the endophhytic bacteria due to cell wall lignification as well as the rapid induction of higher concentrations of defense related enzymes.
Źródło:
Journal of Plant Protection Research; 2019, 59, 3; 341-349
1427-4345
Pojawia się w:
Journal of Plant Protection Research
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Conserved Cys residue influences catalytic properties of potato endo-(1→3)-β-glucanase GLUB20-2
Autorzy:
Witek, Agnieszka
Witek, Kamil
Hennig, Jacek
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040688.pdf
Data publikacji:
2008
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
GLUB20-2
inhibition
endo-(1→3)-β-glucanase
Solanum tuberosum
structure-function relationships
substrate specificity
Opis:
The synthesis and degradation of (1→3)-β-glycosidic bonds between glucose moieties are essential metabolic processes in plant cell architecture and function. We have found that a unique, conserved cysteine residue, positioned outside the catalytic centre of potato endo-(1→3)-β-glucanase - product of the gluB20-2 gene, participates in determining the substrate specificity of the enzyme. The same residue is largely responsible for endo-(1→3)-β-glucanase inhibition by mercury ions. Our results confirm that the spatial adjustment between an enzyme and its substrate is one of the essential factors contributing to the specificity and accuracy of enzymatic reactions.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2008, 55, 4; 791-797
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Mikrobiologiczne wytwarzanie białka o aktywności β-glukanazy
Microbiological production of protein with β-glucanase activity
Autorzy:
Zasłona, H.
Trusek-Hołownia, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2073107.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
fermentacja wgłębna
β-1,3-glukanaza
hydroliza CM-kurdlanu
stabilność operacyjna
submerged fermentation
β-1,3-glucanase
CM-curdlan hydrolysis
operational stability
Opis:
W pracy przedstawiono produkcję enzymu degradującego niektóre rodzaje hemicelulozy. Białko zostało wyprodukowane przez zmodyfikowany genetycznie szczep E. coli w reaktorze mikrobiologicznym. Wskazano optymalne warunki prowadzenia procesu biosyntezy białka. Wyznaczono stałą szybkości reakcji preparatu oczyszczonego. Określono stabilność operacyjną enzymu będącą kluczowym parametrem dla potencjalnego zastosowania w procesie wielkotonażowym hydrolizy komponentów biomasy roślinnej.
The paper presents production of enzyme which degrades some hemicellulose form. The protein was produced by a genetically modified strain of E. coli in the microbiological reactor. The optimal conditions for protein biosynthesis process were indicated. The reaction rate constant was determined for the purified preparation. The enzyme stability was evaluated as a crucial operational parameter for potential application in the hydrolysis of plant biomass components in a large-tonnage process.
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2015, 3; 130--132
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-4 z 4

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies