Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Zgirski, Alojzy" wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-8 z 8
Tytuł:
Stabilność ceruloplazminy osocza krwi człowieka i świni w roztworach mocznika
Stability of human and porcine blood plasma ceruloplasmins in urea solutions
Autorzy:
Zgirski, Alojzy
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/945033.pdf
Data publikacji:
1986
Wydawca:
Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Źródło:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1986, 4
0208-614X
Pojawia się w:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Binding of copper to porcine apoceruloplasmin. partial reconstitution of the enzyme
Wiązanie miedzi przez apoceruloplazminę świni: częściowa rekonstrukcja enzymu
Autorzy:
Zgirski, Alojzy
Krajewski, Tadeusz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/945000.pdf
Data publikacji:
1994
Wydawca:
Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Opis:
Z preparatów ceruloplazminy (Cp) świni otrzymano apoceruloplazminę wg metody Morella i Scheinberga, w której jako czynnika redukującego miedź w ceruloplazminie używano kwasu askorbinowego (apoCp A) lub cysteiny (apoCp B). Pozbawione miedzi preparaty ceruloplazminy (apoCp) inkubowano z jonami miedzi w obecności reduktorów: kwasu askorbinowego lub cysteiny.Preparaty apoCp A charakteryzowały się bardzo dobrymi parametrami biochemicznymi, podobnie jak apoCp B, ale w przeciwieństwie do tych ostatnich, gorzej przyłączały miedź i w bardzo małym stopniu były zdolne do przywracania aktywności i zabarwienia po inkubacji z jonami miedziowymi (~ 1% powrotu aktywności i ~ 4% - barwy, w obecności kwasu askorbinowego oraz ~ 8% powrotu aktywności i ~ 23% - barwy, w obecności cysteiny). Znacznie lepsze parametry dla odtworzonej Cp uzyskiwano po inkubacji apoCp B z jonami miedziowymi w obecności cysteiny (64.2% powrotu aktywności i 50.3% barwy), ale nie w obecności kwasu askorbinowego (5.3% powrotu aktywności i 11.6% barwy). Jak widać niezależnie od rodzaju apoCp, zawsze korzystniejsze rezultaty otrzymywano w obecności cysteiny. Cysteina stosowana jako reduktor, zarówno podczas otrzymywania preparatów apoCp, jak i podczas inkubacji apoCp z jonami miedziowymi w celu odtworzenia ceruloplazminy, okazała się znacznie lepszym odczynnikiem w porównaniu z kwasem askorbinowym.
Źródło:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1994, 10
0208-614X
Pojawia się w:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Aktywność wybranych enzymow krwi w obecności Rożnych stężeń jonow kadmu, miedzi, cynku i seleninu
Activity of some blood plasma enzymes in the presence ok different concentrations of cadmium, copper, zinc and selenite ions
Autorzy:
Zgirski, Alojzy
Hilewicz-Grabska, Maria
Krajewski, Tadeusz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/945066.pdf
Data publikacji:
1999
Wydawca:
Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Źródło:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1999, 14
0208-614X
Pojawia się w:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Bezpośrednie oznaczanie fosforu w związkach lipidowych hemolimfy i surowicy raków
Direct determination of phosphorus in lipid compounds of crayfish hemolymph and serum
Autorzy:
Gondko, Roman
Adamska, Maria
Helszer, Z
Zgirski, Alojzy
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/945097.pdf
Data publikacji:
1986
Wydawca:
Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Źródło:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1986, 5
0208-614X
Pojawia się w:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Products of tryptic proteolysis of human and porcine ceruloplasmins
Produkty trypsynowej proteolizy ceruloplazminy człowieka i świni
Autorzy:
Zgirski, Alojzy
Hilewicz-Grabska, Maria
Krajewski, Tadeusz
Snaglewska, Dorota
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/945108.pdf
Data publikacji:
1991
Wydawca:
Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Opis:
Otrzymane produkty trypsynowego rozpadu ceruloplazminy człowieka i świni frakcjonowano za pomocą filtracji żelowej na kolumnie z żelem Sephadex G-50. Mieszanina peptydów rozdzielała się na 4 frakcje, które były analizowane pod względem masy cząsteczkowej, zawartości miedzi, grup -SH i mostków disiarczkowych. Wykazano dość znaczne różnice w profilu elucyjnym mieszaniny peptydów otrzymanych z ceruloplazminy człowieka i świni, świadczące o znacznie większej podatności tej ostatniej na działanie trypsyny. Względnie niskie masy cząsteczkowe dla peptydów otrzymanych po długo trwającej hydrolizie trypsynowej zarówno ceruloplazminy człowieka, jak i świni wskazują, że cząsteczki te są bardzo wrażliwe na proteolizę, co powinno być brane pod uwagę podczas procedury izolowania. Analiza zawartości miedzi w poszczególnych frakcjach wykazała, że niektóre z nich zawierały bardzo dużo miedzi, a inne ilości małe bądź śladowe. Świadczy to, że w natywnej cząsteczce kilka atomów miedzi (prawdopodobnie cztery) biorące udział w procesie katalitycznym znajdują się bardzo blisko siebie.
Źródło:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1991, 8
0208-614X
Pojawia się w:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-8 z 8

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies