Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Wojciechowski, Sławomir" wg kryterium: Autor


Tytuł:
Instytut kolaboracji : ponad stu polskich naukowców gorliwie współpracowało z hitlerowcami. Żadnego po wojnie nie ukarano
Autorzy:
Sieradzki, Sławomir.
Powiązania:
Wprost 2003, nr 13, s. 80-82
Współwytwórcy:
Ziejka, Franciszek (1940-2020). Polemika
Kuś, Marek. Polemika
Kossut, Jacek. Polemika
Białas, Andrzej. Polemika
Wyrozumski, Jerzy (1930-2018). Polemika
Sieradzki, Sławomir. Polemika
Litewka, Aleksander. Polemika
Borodziej, Włodzimierz (1956-2021) Polemika
Brzeziecki, Andrzej. Opracowanie
Wojciechowski, Marian. Polemika
Szarota, Tomasz. Polemika
Bachmann, Klaus (1936- ). Polemika
Chwalba Andrzej. Polemika
Rutkowski, Henryk. Polemika
Data publikacji:
2003
Tematy:
Instytut Niemieckiej Pracy Wschodniej (Kraków) 1940-1945 r.
Institut für Deutsche Ostarbeit (Kraków) 1940-1945 r.
Pracownicy naukowi kolaboracja Polska 1939-1945 r.
Okupacja niemiecka Polska 1939-1945 r.
Kolaboracja
Opis:
Polem.:; Instytut kolaboracji; Franciszek Ziejka; Wprost; 2003; nr 15; s. 32.
Instytut kolaboracji; Marek Kuś, Jacek Kossut; Wprost; 2003; nr 15; s. 32-33.
Instytut kolaboracji; Andrzej Białas, Jerzy Wyrozumski; Wprost; 2003; nr 15; s. 33.
Od autora; Sławomir Sieradzki; Wprost; 2003; nr 15; s. 34.
Kolaboranci?; spór o rolę Polaków w wojennym Instytucie Niemieckiej Pracy Wschodniej; Aleksander Litewka; Tygodnik Powszechny; 2003; nr 21; s. 4-5.
Prostych odpowiedzi nie będzie; jak definiować kolaborację; z prof. Włodzimierzem Borodziejem, historykiem, rozm. Andrzej Brzeziecki; Tygodnik Powszechny; 2003; nr 23; s. 8.
Instytut Niemieckiej Pracy Wschodniej -- bez emocji; spory i polemiki; Marian Wojciechowski; Tygodnik Powszechny; 2003; nr 23; s. 8.
Odpowiedź prof. Marianowi Wojciechowskiemu; Aleksander Litewka; Tygodnik Powszechny; 2003; nr 23; s. 8.
Kolaboranci w kraju bez Quislinga; Tomasz Szarota; Tygodnik Powszechny; 2003; nr 27; s. 8.
Zamknięci w wieży z kości słoniowej; historycy tracą panowanie nad wynikami własnych prac; Klaus Bachmann; Tygodnik Powszechny; 2003; nr 34; s. 4.
Historię trzeba pisać od nowa; tradycyjna polska historiografia nie nadaje się do podejmowania "trudnych tematów"; Andrzej Chwalba; Tygodnik Powszechny; 2003; nr 34; s. 4.
Sabotaż w Ost-Institut; działalność prof. Władysława Semkowicza w Instytucie Niemieckiej Pracy Wschodniej; Henryk Rutkowski. --- Fot.; Tygodnik Powszechny; 2003; nr 35; s. 4.
Fot.
Dostawca treści:
Bibliografia CBW
Artykuł
Tytuł:
Glucosamine-6-phosphate synthase, a novel target for antifungal agents. Molecular modelling studies in drug design.
Autorzy:
Wojciechowski, Marek
Milewski, Sławomir
Mazerski, Jan
Borowski, Edward
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041368.pdf
Data publikacji:
2005
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
drug design
glucosamine-6-phosphate synthase
fungal infections
glutamine amidotransferases
molecular modelling
Opis:
Fungal infections are a growing problem in contemporary medicine, yet only a few antifungal agents are used in clinical practice. In our laboratory we proposed the enzyme L-glutamine : D-fructose-6-phosphate amidotransferase (EC 2.6.1.16) as a new target for antifungals. The structure of this enzyme consists of two domains, N-terminal and C-terminal ones, catalysing glutamine hydrolysis and sugar-phosphate isomerisation, respectively. In our laboratory a series of potent selective inhibitors of GlcN-6-P synthase have been designed and synthesised. One group of these compounds, including the most studied N3-(4-methoxyfumaroyl)-l-2,3-diaminopropanoic acid (FMDP), behave like glutamine analogs acting as active-site-directed inactivators, blocking the N-terminal, glutamine-binding domain of the enzyme. The second group of GlcN-6-P synthase inhibitors mimic the transition state of the reaction taking place in the C-terminal sugar isomerising domain. Surprisingly, in spite of the fact that glutamine is the source of nitrogen for a number of enzymes it turned out that the glutamine analogue FMDP and its derivatives are selective against GlcN-6-P synthase and they do not block other enzymes, even belonging to the same family of glutamine amidotransferases. Our molecular modelling studies of this phenomenon revealed that even within the family of related enzymes substantial differences may exist in the geometry of the active site. In the case of the glutamine amidotransferase family the glutamine binding site of GlcN-6-P synthase fits a different region of the glutamine conformational space than other amidotransferases. Detailed analysis of the interaction pattern for the best known, so far, inhibitor of the sugar isomerising domain, namely 2-amino-2-deoxy-d-glucitol-6-phosphate (ADGP), allowed us to suggest changes in the structure of the inhibitor that should improve the interaction pattern. The novel ligand was designed and synthesised. Biological experiments confirmed our predictions. The new compound named ADMP is a much better inhibitor of glucosamine-6-phosphate synthase than ADGP.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2005, 52, 3; 647-653
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wypowiedź na Spotkaniu Żołnierskich Pokoleń Wojsk Radiotechnicznych na ich 45-lecie
Autorzy:
Wojciechowski, Wiesław.
Łuczak, Sławomir.
Powiązania:
Biuletyn Jeleniogórskiego Stowarzyszenia Żołnierzy Radiotechników "Radar" 2005, nr 5, s. 149-155
Współwytwórcy:
Ginowicz, Jan. Opracowanie
Data publikacji:
2005
Tematy:
Wojska radiotechniczne obrony powietrznej 1950-1995 r. pamiętniki żołnierskie
Pamiętniki żołnierskie polskie 20 w.
Dostawca treści:
Bibliografia CBW
Artykuł

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies