- Tytuł:
-
Antioxidants and environmental stress: spectroscopic study on stability of natural compounds and their interaction with a molecule of protein in an in vitro model
Antyoksydanty a stres środowiskowy, badania spektralne stabilności substancji naturalnych i ich oddziaływanie z molekułą białka - Autorzy:
-
Trnková, L.
Boušová, I.
Ryšánková, L.
Vrabcová, P.
Dršata, J. - Powiązania:
- https://bibliotekanauki.pl/articles/126139.pdf
- Data publikacji:
- 2009
- Wydawca:
- Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
- Tematy:
-
oxidative stress
antioxidant
hydroxycinnamic acid
serum albumin
protein-ligand binding
stres oksydacyjny
antyoksydant
kwas hydrooksycynamonowy
albumina (BSA)
wiązanie białka z ligandem - Opis:
-
The stability of eight hydroxycinnamic acids (HCAs) during long-term incubation under physiological conditions was studied by UV-VIS absorption spectroscopy and their possibility of binding to a model protein (bovine serum albumin, BSA) under physiological conditions was investigated by tryptophan fluorescence quenching method. The obtained results suggest that the stability of hydroxycinnamic acids is dependent upon its individual structure and duration of incubation. The monosubstituted derivatives (coumaric acids) were stable within the course of long-term incubation, while di- and trisubstituted derivatives decomposed easily. It was found out that all studied compounds changed fluorescence emission spectrum of BSA. The Stern-Volmer analysis was employed in order to explore binding of HCAs to BSA in details. The binding constants (Kb), number of binding sites (n) and the free energy changes (∆G0) were determined. The binding affinity was strongest for rosmarinic acid and ranked in the following order rosmarinic acid > chlorogenic acid > sinapic acid > caffeic acid > ferulic acid > o-coumaric acid > p-coumaric acid > m-coumaric acid. All free energy changes (∆G0) possessed negative sign indicating the spontaneity of HCAs binding to BSA.
Badano trwałość ośmiu kwasów hydrooksycynamonowych, HCAs, podczas inkubacji długoterminowej w warunkach fizjologicznych i możliwość ich wiązania się z modelowym białkiem (albuminą, BSA). Uzyskane wyniki pokazały, że trwałość tych kwasów zależy od ich indywidualnej budowy oraz czasu inkubacji. Wyznaczono stałe trwałości (Kb), liczbę miejsc wiązania (n) oraz zmianę wartości energii Gibbsa (∆G0) wiązania HCAs do BSA, który to proces przebiegał samorzutnie. - Źródło:
-
Proceedings of ECOpole; 2009, 3, 1; 27-34
1898-617X
2084-4557 - Pojawia się w:
- Proceedings of ECOpole
- Dostawca treści:
- Biblioteka Nauki
Artykuł