Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Szkatuła, Joanna" wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Zjawisko mobbingu wśród gimnazjalistów
Mobbing among junior high school pupils
Autorzy:
Szkatuła, Joanna
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/901803.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Gdańska Wyższa Szkoła Humanistyczna
Tematy:
mobbing
abuse
high school
prevention of mobbing
Opis:
The article exhaustingly defines mobbing and similar behaviours based on abuse. The author briefly describes the behaviour in the school context. She analyses the problem, its causes and possibilities for its prevention. The author puts a special emphasis on all parties taking part in the abuse, outlines types of victims and perpetrators, and discusses the parents’ and especially the teachers’ role. The results of the author’s research are presented from 14 junior high schools in the Warmian-Masurian voivodeship.
Źródło:
Studia Gdańskie. Wizje i rzeczywistość; 2011, 8; 326-340
1731-8440
Pojawia się w:
Studia Gdańskie. Wizje i rzeczywistość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Characterization of disulfide exchange between DsbA and HtrA proteins from Escherichia coli
Autorzy:
Skórko-Glonek, Joanna
Sobiecka-Szkatuła, Anna
Lipińska, Barbara
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041221.pdf
Data publikacji:
2006
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
DsbA oxidoreductase
disulfide exchange
HtrA protease
stoichiometry of HtrA-DsbA interaction
kinetics of HtrA oxidation
Opis:
DsbA is the major oxidase responsible for generation of disulfide bonds in proteins of E. coli envelope. In the present work we provided the first detailed characterization of disulfide exchange between DsbA and its natural substrate, HtrA protease. We demonstrated that HtrA oxidation relies on DsbA, both in vivo and in vitro. We followed the disulfide exchange between these proteins spectrofluorimetrically and found that DsbA oxidizes HtrA with a 1 : 1 stoichiometry. The calculated second-order apparent rate constant (kapp) of this reaction was 3.3 × 104 ± 0.6 × 104 M-1s-1. This value was significantly higher than the values obtained for nonfunctional disulfide exchanges between DsbA and DsbC or DsbD and it was comparable to the kapp values calculated for in vitro oxidation of certain non-natural DsbA substrates of eukaryotic origin.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2006, 53, 3; 585-589
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies