Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Stolarski, Ryszard" wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-8 z 8
Tytuł:
Thermodynamics of specific protein-RNA interactions.
Autorzy:
Stolarski, Ryszard
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043600.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
calorimetry
thermodynamics
fluorescence
proteins
specific binding
RNA 5' cap
Opis:
Description of the recognition specificity between proteins and nucleic acids at the level of molecular interactions is one of the most challenging tasks in biophysics. It is key to understanding the course and control of gene expression and to the application of the thus acquired knowledge in chemotherapy. This review presents experimental results of thermodynamic studies and a discussion of the role of thermodynamics in formation and stability of functional protein-RNA complexes, with a special attention to the interactions involving mRNA 5' cap and cap-binding proteins in the initiation of protein biosynthesis in the eukaryotic cell. A theoretical framework for analysis of the thermodynamic parameters of protein-nucleic acid association is also briefly surveyed. Overshadowed by more spectacular achievements in structural studies, the thermodynamic investigations are of equal importance for full comprehension of biopolymers' activity in a quantitative way. In this regard, thermodynamics gives a direct insight into the energetic and entropic characteristics of complex macromolecular systems in their natural environment, aqueous solution, and thus complements the structural view derived from X-ray crystallography and multidimensional NMR. Further development of the thermodynamic approach toward interpretation of recognition and binding specificity in terms of molecular biophysics requires more profound contribution from statistical mechanics.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 2; 297-318
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Cyclic phosphates of some antiviral acyclonucleosides: relationship between conformation and substrate/inhibitor properties in some enzyme systems
Autorzy:
Cieśla, Jarosław
Stolarski, Ryszard
Shugar, David
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1045483.pdf
Data publikacji:
1993
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 1993, 40, 2; 251-260
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Acyclonucleosides: Acyclobenzimidazole nucleoside and nucleotide analogues and conformations of the acyclic chains by means of NMR spectroscopy
Autorzy:
Kazimierczuk, Zygmunt
Stolarski, Ryszard
Shugar, David
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1046034.pdf
Data publikacji:
1984
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 1984, 31, 1; 33-48
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Hydroxylamine and methoxyamine mutagenesis: Tautomeric equilibrium of the promutagenic analogue, N^6-methoxyadenosine, in solvents of different polarities
Autorzy:
Kierdaszuk, Borys
Stolarski, Ryszard
Shugar, David
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1046035.pdf
Data publikacji:
1984
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 1984, 31, 1; 49-64
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Interaction of three Caenorhabditis elegans isoforms of translation initiation factor eIF4E with mono- and trimethylated mRNA 5 cap analogues.
Autorzy:
Stachelska, Alicja
Wieczorek, Zbigniew
Ruszczyńska, Katarzyna
Stolarski, Ryszard
Pietrzak, Monika
Lamphear, Barry
Rhoads, Robert
Darżynkiewicz, Edward
Jankowska-Anyszka, Marzena
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043732.pdf
Data publikacji:
2002
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
fluorescence quenching
eIF4E
Caenorhabditis elegans
mRNA 5' cap
translation initiation
Opis:
Translation initiation factor eIF4E binds the m7G cap of eukaryotic mRNAs and mediates recruitment of mRNA to the ribosome during cap-dependent translation initiation. This event is the rate-limiting step of translation and a major target for translational control. In the nematode Caenorhabditis elegans, about 70% of genes express mRNAs with an unusual cap structure containing m32,2,7G, which is poorly recognized by mammalian eIF4E. C. elegans expresses five isoforms of eIF4E (IFE-1, IFE-2, etc.). Three of these (IFE-3, IFE-4 and IFE-5) were investigated by means of spectroscopy and structural modelling based on mouse eIF4E bound to m7GDP. Intrinsic fluorescence quenching of Trp residues in the IFEs by iodide ions indicated structural differences between the apo and m7G cap bound proteins. Fluorescence quenching by selected cap analogues showed that only IFE-5 forms specific complexes with both m7G- and m32,2,7G-containing caps (Kas 2×106 M-1 to 7×106 M-1) whereas IFE-3 and IFE-4 discriminated strongly in favor of m7G-containing caps. These spectroscopic results quantitatively confirm earlier qualitative data derived from affinity chromatography. The dependence of Kas on pH indicated optimal cap binding of IFE-3, IFE-4 and IFE-5 at pH 7.2, lower by 0.4 pH units than that of eIF4E from human erythrocytes. These results provide insight into the molecular mechanism of recognition of structurally different caps by the highly homologous IFEs.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 3; 671-682
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Artykuł
    Wyświetlanie 1-8 z 8

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies