Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Stepnov, Anton" wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-1 z 1
Tytuł:
Limited proteolysis of E. coli ATP-dependent protease Lon - a unified view of the subunit architecture and characterization of isolated enzyme fragments
Autorzy:
Melnikov, Edward
Andrianova, Anna
Morozkin, Andrey
Stepnov, Anton
Makhovskaya, Oksana
Botos, Istvan
Gustchina, Alla
Wlodawer, Alexander
Rotanova, Tatyana
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040741.pdf
Data publikacji:
2008
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
AAA+ protein
ATP-dependent proteases
Lon
Lon domains
Limited proteolysis
Opis:
We carried out chymotryptic digestion of multimeric ATP-dependent Lon protease from Escherichia coli. Four regions sensitive to proteolytic digestion were located in the enzyme and several fragments corresponding to the individual structural domains of the enzyme or their combinations were isolated. It was shown that (i) unlike the known AAA+ proteins, the ATPase fragment (A) of Lon has no ATPase activity in spite of its ability to bind nucleotides, and it is monomeric in solution regardless of the presence of any effectors; (ii) the monomeric proteolytic domain (P) does not display proteolytic activity; (iii) in contrast to the inactive counterparts, the AP fragment is an oligomer and exhibits both the ATPase and proteolytic activities. However, unlike the full-length Lon, its AP fragment oligomerizes into a dimer or a tetramer only, exhibits the properties of a non-processive protease, and undergoes self-degradation upon ATP hydrolysis. These results reveal the crucial role played by the non-catalytic N fragment of Lon (including its coiled-coil region), as well as the contribution of individual domains to creation of the quaternary structure of the full-length enzyme, empowering its function as a processive protease.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2008, 55, 2; 281-296
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-1 z 1

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies