Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Stachowiak, Damian" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-5 z 5
    Tytuł:
    Isolation and amino-acid sequence of two inhibitors of serine proteinases, members of the squash inhibitor family from Echinocystis lobata seeds
    Autorzy:
    Stachowiak, Damian
    Polanowski, Antoni
    Bieniarz, Grażyna
    Wilusz, Tadeusz
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1045117.pdf
    Data publikacji:
    1996
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1996, 43, 3; 507-513
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Antiproteolytic activity of goose pancreas: Purification, inhibitory properties and amino-acid sequence of a Kazal type trypsin inhibitor
    Autorzy:
    Wilimowska-Pelc, Anna
    Stachowiak, Damian
    Gładysz, Marta
    Olichwier, Zofia
    Polanowski, Antoni
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1045113.pdf
    Data publikacji:
    1996
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1996, 43, 3; 489-496
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Aspartic proteinase from the seeds of figleaf gourd (Cucurbita ficifolia)
    Autorzy:
    Stachowiak, Damian
    Wilimowska-Pelc, Anna
    Kołaczkowska, Maria
    Polanowski, Antoni
    Wilusz, Tadeusz
    Larsen, Lotte
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1045387.pdf
    Data publikacji:
    1994
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1994, 41, 2; 181-182
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Structure-function relationship of serine protease-protein inhibitor interaction.
    Autorzy:
    Otlewski, Jacek
    Jaskólski, Mariusz
    Buczek, Olga
    Cierpicki, Tomasz
    Czapińska, Honorata
    Krowarsch, Daniel
    Smalas, Arne
    Stachowiak, Damian
    Szpineta, Agnieszka
    Dadlez, Michał
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044133.pdf
    Data publikacji:
    2001
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    calorimetry
    serine proteases
    structural thermodynamics
    protein inhibitor
    protein-protein recognition
    Opis:
    We report our progress in understanding the structure-function relationship of the interaction between protein inhibitors and several serine proteases. Recently, we have determined high resolution solution structures of two inhibitors Apis mellifera chymotrypsin inhibitor-1 (AMCI-I) and Linum usitatissimum trypsin inhibitor (LUTI) in the free state and an ultra high resolution X-ray structure of BPTI. All three inhibitors, despite totally different scaffolds, contain a solvent exposed loop of similar conformation which is highly complementary to the enzyme active site. Isothermal calorimetry data show that the interaction between wild type BPTI and chymotrypsin is entropy driven and that the enthalpy component opposes complex formation. Our research is focused on extensive mutagenesis of the four positions from the protease binding loop of BPTI: P1, P1', P3, and P4. We mutated these residues to different amino acids and the variants were characterized by determination of the association constants, stability parameters and crystal structures of protease-inhibitor complexes. Accommodation of the P1 residue in the S1 pocket of four proteases: chymotrypsin, trypsin, neutrophil elastase and cathepsin G was probed with 18 P1 variants. High resolution X-ray structures of ten complexes between bovine trypsin and P1 variants of BPTI have been determined and compared with the cognate P1 Lys side chain. Mutations of the wild type Ala16 (P1') to larger side chains always caused a drop of the association constant. According to the crystal structure of the Leu16 BPTI-trypsin complex, introduction of the larger residue at the P1' position leads to steric conflicts in the vicinity of the mutation. Finally, mutations at the P4 site allowed an improvement of the association with several serine proteases involved in blood clotting. Conversely, introduction of Ser, Val, and Phe in place of Gly12 (P4) had invariably a destabilizing effect on the complex with these proteases.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 2; 419-428
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-5 z 5

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies