Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Staśkiewicz, Agnieszka" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Peptydomimetyki i foldamery aromatyczne w chemii biologicznej
    Peptidomimetics and aromatic foldamers in biological chemistry
    Autorzy:
    Ledwoń, Patrycja
    Staśkiewicz, Agnieszka
    Jewgiński, Michał
    Latajka, Rafał
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2200585.pdf
    Data publikacji:
    2022
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Chemiczne
    Tematy:
    inhibitors of enzymes
    peptidomimetics
    conformation
    cosmeceutics
    aromatic foldamers
    SAR
    inhibitor enzymu
    peptydomimetyki
    konformacja
    kosmeceutyki
    foldamery aromatyczne
    Opis:
    The interests of the research group working under the supervision of professor Rafał Latajka at the Department of Bioorganic Chemistry at the Wrocław University of Science and Technology are focused on several projects in the field of biological chemistry. Regardless of whether a given project concerns – the synthesis and activity of new enzyme inhibitors, peptides, peptidomimetics, or aromatic foldamers – the thread of correlation between the structure and activity of the studied systems always plays a pivotal role. In this article we are presenting current projects in our research group.
    Źródło:
    Wiadomości Chemiczne; 2022, 76, 5-6; 349--363
    0043-5104
    2300-0295
    Pojawia się w:
    Wiadomości Chemiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Wpływ reszt ΔPhe na konformację łańcucha peptydowego
    Influence of ΔPhe residues on Conformation of peptide chain
    Autorzy:
    Ledwoń, Patrycja
    Staśkiewicz, Agnieszka
    Jewgiński, Michał
    Latajka, Rafał
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/171962.pdf
    Data publikacji:
    2020
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Chemiczne
    Tematy:
    dehydroaminokwasy
    dehydrofenyloalanina
    nośniki leków
    dehydroamino acids
    dehydrophenylalanine
    drug carriers
    Opis:
    In the past few years dehydropeptides have been highly investigated, mainly due to their biological activity: for instance, as antimicrobials or catalytic agents in some enzymes [1, 51-53]. In presented studies it was established that dehydrophenylalanine residue (ΔPhe) can be an interesting building block of various peptide chains, in order to control and modify a structure, conformation and function of the target molecule [3, 4, 5-7]. It was also pointed out that the length of a linker between dehydroamino acid residues (if two or more are present in a peptide chain) is a crucial factor in case of conformational dependence [23]. Short, one-residue spacers promote 310-helical structure, while longer ones increase the coexistence of 310-helical and α-helical conformers (Table 7). What is worth to notice, temperature or polarity of solvent can dramatically change the screw sense of obtained 310-helices (Table 11). Additionally, the screw sense can be altered by other variables, like chirality of C and N-terminus or dehydroamino acid isomer type (E or Z) [4-11]. Considering chain conformation, it can be disparate, depending on environment’s solid or liquid state (Table 7). Application of dehydropeptides is widely spread among assorted field of studies. As they can form a few self-assembled structures (e.g. nanotubes, nanovesicles or hydrogels), arise an opportunity of encapsulation of small drug molecules or trapping and releasing bioactive substances [47-49]. Sequences with incorporated dehydroamino acid residues were examined as a potential drug - interaction with negatively charged membrane of bacteria species is possible by virtue of positive polarization of peptide chain [51]. Part of the sequences exert an activity against E. coli, S. aureus, P. falciparum or highly dangerous MRSA, presenting versatile potential correlated with their secondary structure [50-53].
    Źródło:
    Wiadomości Chemiczne; 2020, 74, 1-2; 9-32
    0043-5104
    2300-0295
    Pojawia się w:
    Wiadomości Chemiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Wpływ różnych reszt β-aminokwasowych na zdolności koordynacyjne peptydów wobec jonów metali przejściowych
    The influence of different β-amino acid residues on coordinating abilities of peptides toward transition metal ions
    Autorzy:
    Krzciuk-Gula, Joanna
    Ledwoń, Patrycja
    Staśkiewicz, Agnieszka
    Latajkа, Rafał
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/972289.pdf
    Data publikacji:
    2020
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Chemiczne
    Tematy:
    β-peptyd
    koordynacja
    jon metalu przejściowego
    β-peptide
    coordination
    transition metal ion
    Opis:
    Peptidomimetics are different groups of compounds which are the modifications of natural occurring peptides - mostly in the sense of the structure. Due to these kind of changes, the new, modified systems are more stable and could act as a tool dedicated in specific biological activity. One of the most important and developed group of peptidomimetics are β-peptides. This review discusses the coordination ability of peptides containing β-amino acid residues incorporated into their sequence. Special attention is given to the importance of βAla residue and metal binding affinity of transition metal ions, especially Cu2+ ion. The coordination process occurs analogously to peptides composed of a-amino acids. The complexes are usually formed initially by coordination of N-terminal amine group and subsequently, with increasing pH value, by deprotonation of amide bonds. The main difference can be observed in the stability and geometry of complexes. Namely, the stability constants of β-peptides are usually slightly lower than in the case of natural analogues. Furthermore, the review presents data according to coordination ability of peptides containing β-amino acids, such as: βAsp, βHis, βCys and βLys. In spite of differences between standard peptides and their analogues, containing β-amino acid residues, there are no very important differences in the model of their coordination with the transition metal ions. However, the comparison of β-peptides and their natural counterparts reveals interesting features, which can be useful for more effective designing of new compounds possessing expected properties.
    Źródło:
    Wiadomości Chemiczne; 2020, 74, 3-4; 285-310
    0043-5104
    2300-0295
    Pojawia się w:
    Wiadomości Chemiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies