Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Sikorski, Z E" wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-4 z 4
Tytuł:
Developments in fish processing and quality assurance
Autorzy:
Sikorski, Z.E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1373125.pdf
Data publikacji:
1997
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
consumer attitude
fish product
fish
utilization
food hygiene
quality assurance
human nutrition
production hygiene
marine food purchase
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1997, 06, 1
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Muscle cathepsins of marine fish and invertebrates
Autorzy:
Kolodziejska, I.
Sikorski, Z.E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1372835.pdf
Data publikacji:
1995
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
invertebrate
endopeptidase
fish
structure
protease
extracellular matrix
lysosome
exopeptidase
cathepsin C
cathepsin A
muscle protein
myofibrillar protein
lysosomal protease
marine fish
protein
myofibril
muscle cathepsin
food preservation
sarcoplasm
cathepsin L
carboxypeptidase A
cathepsin B
Opis:
Muscle proteases are located mainly in the lysosomes, in the sarcoplasm, and in the extracellular matrix of the connective tissue surrounding each cell. The lysosomal proteases, cathepsins, have optimum activity in the acidic range, although many of them retain high activity also 1 or 2 pH units away from the optimum value. Among the cathepsins there are endopeptidases and exopeptidases. Most cathepsins hydrolyse several proteins of the myofibrils. The major protease of the lysosomes in fish and squid muscles is cathepsin D, an aspartyl endoproteinase. Although it is present in the muscle fibre itself, its generally rather low activity at low temperature limits its significance in tenderization of refrigerated fish of most species. Cathepsin L, a cysteinyl protease, is involved in autolysis and softening in matured chum salmon. Cathepsin B, a cysteinyl carboxypeptidase, is capable to attack also some myofibrillar proteins. Cathepsin A or carboxypeptidase A, and cathepsin C, a dipeptidyl hydrolase and dipeptidyl transferase, contribute to the hydrolysis of muscle proteins in a concerted action with the other cathepsins.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1995, 04, 3; 3-10
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Transglutaminaza i jej wykorzystanie w przemysle zywnosciowym
Autorzy:
Kolakowski, E
Sikorski, Z E
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/827278.pdf
Data publikacji:
2001
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
wlasciwosci biochemiczne
wlasciwosci chemiczne
wartosc biologiczna
przemysl spozywczy
modyfikacja bialek
zywnosc
cechy sensoryczne
wykorzystanie
transglutaminazy
biochemical property
chemical property
biological value
food industry
protein modification
food
sensory characteristics
utilization
transglutaminase
Opis:
Omówiono występowanie i właściwości transglutaminazy (EC 2.3.2.13) z uwzględnieniem wpływu różnych czynników katalizujących lub inhibitujących reakcję sieciowania białek. Przedstawiono główne kierunki zastosowania transglutaminazy w przemyśle żywnościowym i wartość biologiczną białek modyfikowanych przy jej udziale.
A description of incidence and properties of transglutaminase (EC 2.3.2.13) {TGase} is given with including of different catalytic or inhibitory factors effecting of protein crosslinking phenomenon The main appl.cat.ons of TGase in food industry and biological value of proteins modified by this enzyme are presented.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2001, 08, 2; 5-16
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
The properties and utilization of proteases of marine fish and invertebrates
Autorzy:
Kolodziejska, I.
Sikorski, Z.E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1372735.pdf
Data publikacji:
1995
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
invertebrate
fish
protease
utilization
internal organ
thermal denaturation
textural change
metabolic function
muscle
marine organism
fish meat
marine animal
marine fish
life cycle
seafood
food preservation
property
protein concentrate
fish product
Opis:
The muscles and internal organs of marine animals contain many proteases. These enzymes fulfill different metabolic functions in the living organisms and affect the sensory quality and functional properties of the catch. Their activity depends on the species, life cycle, and the feeding status of the organism. Many proteases of marine origin differ from their counterparts in terrestrial animals in being more active at lower temperature and less resistant to thermal denaturation. Of practical importance in the industry is their role in ripening of salted fish, fish sauces and marinades, modyfying fish protein concentrates, ensilaging of seafood offal, and deskinning of fishery products. The negative effects comprise mainly the early post morten quality degradation of the catch and deterioration of the rheological properties of fish gels. Proteolytic preparations form different marine sources may be used successfully in food processing and as industrial enzymes, e. g. tanning agents.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1995, 04, 1; 5-12
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-4 z 4

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies