Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Saboury, A" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Structural and functional changes of bovine carbonic anhydrase as a consequence of temperature.
    Autorzy:
    Sarraf, N
    Saboury, A
    Ranjbar, B
    Moosavi-Movahedi, A
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1041543.pdf
    Data publikacji:
    2004
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    activation energy
    Arrhenius plot
    circular dichroism
    bovine carbonic anhydrase
    Opis:
    The temperature dependence of the activity and structure of the enzyme carbonic anhydrase was studied. The Arrhenius plot shows a jump which is seen usually in proteins with more than one subunit or with one subunit but more than one domain. Since carbonic anhydrase has only one subunit with one domain, the fine conformational changes of the protein motifs could only be detected through circular dichroism polarimetry. It seems that the jump in Arrhenius plot is a result of some slight structural changes in the secondary and tertiary structures of the enzyme.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 3; 665-671
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Inhibition study of adenosine deaminase by caffeine using spectroscopy and isothermal titration calorimetry.
    Autorzy:
    Saboury, A
    Divsalar, A
    Ataie, G
    Amanlou, M
    Moosavi-Movahedi, A
    Hakimelahi, G
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043464.pdf
    Data publikacji:
    2003
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    calorimetry
    inhibition
    caffeine
    adenosine deaminase
    Opis:
    Kinetic and thermodynamic studies were made on the effect of caffeine on the activity of adenosine deaminase in 50 mM sodium phosphate buffer, pH 7.5, using UV spectrophotometry and isothermal titration calorimetry (ITC). An uncompetitive inhibition was observed for caffeine. A graphical fitting method was used for determination of binding constant and enthalpy of inhibitor binding by using isothermal titration microcalorimetry data. The dissociation-binding constant is equal to 350 μM by the microcalorimetry method, which agrees well with the value of 342 μM for the inhibition constant that was obtained from the spectroscopy method. Positive dependence of caffeine binding on temperature indicates a hydrophobic interaction.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 3; 849-855
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    A novel method for thermodynamic study on the binding of milk carrier protein of BLG-A with Cr+3
    Autorzy:
    Behbehania, G.R.
    Divsalar, A.
    Saboury, A.A.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/778861.pdf
    Data publikacji:
    2009
    Wydawca:
    Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie. Wydawnictwo Uczelniane ZUT w Szczecinie
    Tematy:
    BLG-A
    Cr+3
    izotermiczna kalorymetria miareczkowa
    kalorymetria
    Cr3+
    isothermal titration calorimetry
    binding parameters
    Opis:
    Thermodynamics of the interaction between Cr3+ with β-lactoglobulin type A (BLG-A) was investigated at pH 7.0 and 37°C by isothermal titration calorimetry. A new method to follow the effect of Cr3+ on the stability of BLG-A was introduced. The new solvation model was used to reproduce the enthalpies of BLG-A+ Cr3+ interactions over the whole range of Cr3+ concentrations. The solvation parameters recovered from the new equation are attributed to the structural change of BLG-A and its biological activity. The results obtained indicate that there is a set of two identical binding sites for Cr3+ ions with positive cooperativity. The association equilibrium constants are 14.39 and 0.49 mM-1 for the first and second binding site, respectively. The enthalpy of binding for one mole of Cr+3 ion to one mole of the binding site on BLG-A (ΔH=104.60 kJ mol-1) is obtained.
    Źródło:
    Polish Journal of Chemical Technology; 2009, 11, 4; 24-29
    1509-8117
    1899-4741
    Pojawia się w:
    Polish Journal of Chemical Technology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies