Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Paszkowski, Andrzej." wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-10 z 23
Tytuł:
On the possibility of involvement of glutamate:glyoxylate and serine:glyoxylate aminotransferases from rye (Secale cereale L.) seedlings in the metabolism of tetrapyrrole compounds
Autorzy:
Paszkowski, Andrzej
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1045565.pdf
Data publikacji:
1992
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 1992, 39, 4; 345-353
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wanda Skwirut-Grochowska "Wanda" : bohaterka Polski Walczącej, odznaczona Krzyżem Walecznych
Autorzy:
Paszkowski, Andrzej A.
Powiązania:
Powstaniec Warszawski 2002, nr 38, s. 85-87
Data publikacji:
2002
Tematy:
Skwirut-Grochowska Wanda (1923-2001) biografia
Skwirut-Grochowska, Wanda
Armia Krajowa. Komenda Główna. Batalion Radiotelegraficzny "Iskry" łączność kobiety (żołnierze) biografie
Służba wojskowa kobiet Polska 1939-1945 r.
Opis:
Łączniczka "Wachlarza" i batalionu radiotelegraficznego "Iskry" przy KG AK. W Powstaniu Warszawskim łączniczka kompanii radio "Orbis" AK w Puszczy Kampinoskiej.
Dostawca treści:
Bibliografia CBW
Artykuł
Tytuł:
Some structural properties of plant serine:glyoxylate aminotransferase?
Autorzy:
Truszkiewicz, Wiesław
Paszkowski, Andrzej
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041442.pdf
Data publikacji:
2005
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
structural properties
peroxisomes
wheat
photorespiration
serine : glyoxylate aminotransferase
maize
Opis:
The structural properties of photorespiratory serine:glyoxylate aminotransferases (SGAT, EC 2.6.1.45) from maize (Zea mays L.) and wheat (Triticum aestivum L.) leaves were examined. By means of molecular sieving on Zorbax SE-250 column and filtration through centrifugal filters it was shown that dimers of wheat enzyme (molecular mass of about 90 kDa) dissociate into component monomers (molecular mass of about 45 kDa) upon decrease in pH value (from 9.1 or 7.0 to 6.5). At pH 9.1 a 50-fold decrease of ionic strength elicited a similar effect. Under the same conditions homodimers of the maize enzyme (molecular mass similar to that of the wheat enzyme) remained stable. Immunoblot analysis with polyclonal antiserum against wheat seedling SGAT on leaf homogenates or highly purified preparations of both enzymes showed that the immunogenic portions of the wheat enzyme are divergent from those of the maize enzyme. The sequence of 136 amino acids of the maize enzyme and 78 amino acids of the wheat enzyme was established by tandem mass spectrometry with time of flight analyzer. The two enzymes likely share similarity in tertiary and quaternary structures as well as high level of hydrophobicity on their molecular surfaces. They likely differ in the mechanism of transport from the site of biosynthesis to peroxisomes as well as in some aspects of secondary structure.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2005, 52, 2; 527-534
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Wyświetlanie 1-10 z 23

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies