Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Olczak, Mariusz" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-15 z 50
Tytuł:
Tajemnice skrytek konspiracyjnych
Autorzy:
Olczak, Mariusz (1969- ).
Powiązania:
Polska Zbrojna. Historia 2020, nr 1, s. 40-45
Data publikacji:
2020
Tematy:
Komenda Główna Armii Krajowej
II wojna światowa (1939-1945)
Polskie Państwo Podziemne
Stolarstwo
Meble
Artykuł z czasopisma historycznego
Opis:
Artykuł przybliża zagadnienie skrytek konspiracyjnych używanych przez struktury Polskiego Państwa Podziemnego. Omawia lokale konspiracyjne wykorzystywane przez Komendę Główną Armii Krajowej. Przedstawia sposoby przechowywania tajnych materiałów oraz sposoby wykonania mebli do tego przeznaczonych.
Dostawca treści:
Bibliografia CBW
Artykuł
Tytuł:
Subcellular localization of UDP-GlcNAc, UDP-Gal and SLC35B4 transporters
Autorzy:
Maszczak-Seneczko, Dorota
Olczak, Teresa
Olczak, Mariusz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039897.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
MDCK-RCAr
nucleotide sugar transporter
Golgi apparatus
endoplasmic reticulum
Opis:
The mechanisms of transport and distribution of nucleotide sugars in the cell remain unclear. In an attempt to further characterize nucleotide sugar transporters (NSTs), we determined the subcellular localization of overexpressed epitope-tagged canine UDP-GlcNAc transporter, human UDP-Gal transporter splice variants (UGT1 and UGT2), and human SLC35B4 transporter splice variants (longer and shorter version) by indirect immunofluorescence using an experimental model of MDCK wild-type and MDCK-RCAr mutant cells. Our studies confirmed that the UDP-GlcNAc transporter was localized to the Golgi apparatus only and its localization was independent of the presence of endogenous UDP-Gal transporter. After overexpression of UGT1, the protein colocalized with the Golgi marker only. When UGT2 was overexpressed, the protein colocalized with the endoplasmic reticulum (ER) marker only. When UGT1 and UGT2 were overexpressed in parallel, UGT1 colocalized with the ER and Golgi markers and UGT2 with the ER marker only. This suggests that localization of the UDP-Gal transporter may depend on the presence of the partner splice variant. Our data suggest that proteins involved in nucleotide sugar transport may form heterodimeric complexes in the membrane, exhibiting different localization which depends on interacting protein partners. In contrast to previously published data, both splice variants of the SLC35B4 transporter were localized to the ER, independently of the presence of endogenous UDP-Gal transporter.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2011, 58, 3; 413-419
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Służyć będę aż do śmierci : prezydent Ignacy Jan Paderewski
Współwytwórcy:
Różycki, Marek (1956- ). Opracowanie
Żaryn, Jan (1958- ). Autor
Olczak, Mariusz (1969- ). Autor
Wibrowski, Adam. Autor
Kłoczyński, Robert. Autor
Fontaine, Markus. Autor
Kledzik, Maciej. Autor
Centrum Rozwoju i Edukacji Młodzieży. Wydawca
Czwarta fala. Wydawca
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Warszawa : Stowarzyszenie "Centrum Rozwoju i Edukacji Młodzieży" : [Czwarta Fala]
Tematy:
Paderewski, Ignacy Jan (1860-1941)
Dyplomaci
Kompozytorzy polscy
Odzyskanie niepodległości przez Polskę (1918)
Pianiści polscy
Politycy
Premier (urząd)
Biografia
Opis:
Na załączonej płycie DVD znajduje się film "Paderewski : służyć będę aż do śmierci" w reżyserii Aliny Czerniakowskiej. Film jest w formacie .mp4 full hd.
Dostawca treści:
Bibliografia CBW
Książka
Tytuł:
Plant purple acid phosphatases - genes, structures and biological function.
Autorzy:
Olczak, Mariusz
Morawiecka, Bronisława
Wątorek, Wiesław
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043418.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
metallophosphatases
plant purple acid phosphatases
Opis:
The properties of plant purple acid phosphatases (PAPs), metallophosphoesterases present in some bacteria, plants and animals are reviewed. All members of this group contain a characteristic set of seven amino-acid residues involved in metal ligation. Animal PAPs contain a binuclear metallic center composed of two irons, whereas in plant PAPs one iron ion is joined by zinc or manganese ion. Among plant PAPs two groups can be distinguished: small PAPs, monomeric proteins with molecular mass around 35 kDa, structurally close to mammalian PAPs, and large PAPs, homodimeric proteins with a single polypeptide of about 55 kDa. Large plant PAPs exhibit two types of structural organization. One type comprises enzymes with subunits bound by a disulfide bridge formed by cysteines located in the C-terminal region around position 350. In the second type no cysteines are located in this position and no disulfide bridges are formed between subunits. Differences in structural organisation are reflected in substrate preferences. Recent data reveal in plants the occurrence of metallophosphoesterases structurally different from small or large PAPs but with metal-ligating sequences characteristic for PAPs and expressing pronounced specificity towards phytate or diphosphate nucleosides and inorganic pyrophosphate.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 4; 1245-1256
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Wyświetlanie 1-15 z 50

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies