Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Minkiewicz, P." wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-7 z 7
    Tytuł:
    Chicken meat proteins as potential precursors of bioactive peptides
    Autorzy:
    Dziuba, J.
    Minkiewicz, P.
    Plitnik, K.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1371527.pdf
    Data publikacji:
    1996
    Wydawca:
    Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
    Tematy:
    peptide
    proteolysis
    food biochemistry
    tropomyosin
    Gallus gallus
    collagen
    meat protein
    chicken meat
    myosin
    troponin
    bioactive peptide
    protein
    chicken
    Opis:
    Amino acid sequences of chicken (Gallus gallus) meat proteins: myosin, tropomyosin, troponin, collagen and connectin taken from SWISS-PROT and EMBL databases have been analysed using "PROTEIN" computer program searching for fragments identical to bioactive peptides and for bonds susceptible to the action of endopeptidases in protein chains. Chicken meat proteins contain fragments with antihypertensive (connectin), immunomodulating (myosin, tropomyosin, collagen), antithrombotic (collagen), antibacterial (collagen), embryotoxic (collagen) activity and also neuroactive (myosin, collagen, connectin) occurring in amino acid sequences with the frequency higher than that expected from the probability of appearance of given fragments in random amino acid sequences. There is a theoretical possibility of release of bioactive fragments from chicken meat proteins by endopeptidases. Such possibility especially occurs in the case of hydrolysis by proteinase K (EC 3.4.21.14). The frequency of occurrence of bioactive fragments may be applied for quantitative comparison of value of proteins as a source of bioactive peptides, although different affinity of bioactive fragments to their receptors and different susceptibility of proteins to proteolysis should be taken into consideration.
    Sekwencje aminokwasowe białek mięsa kurcząt (Gallus gallus): miozyny, tropomiozyny, troponiny, kolagenu i konektyny pochodzące z baz danych SWISS-PROT i E MB L były analizowane za pomocą programu komputerowego PROTEIN wyszukującego w łańcuchach białek fragmenty identyczne z sekwencjami bioaktywnych peptydów oraz wiązania podatne na działanie endopeptydaz. Białka mięsa kurcząt zawierają fragmenty o aktywności przeciwnadciśnieniowej (konektyna) (rys. 3), immunomodulacyjnej (miozyna, tropomiozyna, kolagen), przeciwkrzepliwej (kolagen), antybakteryjnej (kolagen), embriotoksycznej (kolagen) (rys. 2) oraz neuroaktywne (miozyna, kolagen, konektyna) (rys. 2, 3) występujące w sekwencjach aminokwasowych z częstością większą, niż przewidywana na podstawie prawdopodobieństwa pojawienia się danych fragmentów w przypadkowych sekwencjach aminokwasowych (rys. 1). Istnieje teoretyczna możliwość uwalniania bioaktywnych peptydów z białek mięsa kurcząt przez endopeptydazy. Taka możliwość istnieje szczególnie w przypadku hydrolizy przez proteinazę K (EC 3.4.21.14) (rys. 2 i 3). Częstość występowania bioaktywnych fragmentów może służyć do ilościowego porównywania potencjalnej wartości białek jako źródła bioaktywnych peptydów, chociaż musi być uwzględnione także różne powinowactwo fragmentów do ich receptorów oraz różna podatność białek na proteolizę.
    Źródło:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1996, 05, 4; 85-96
    1230-0322
    2083-6007
    Pojawia się w:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    The contribution of N-acetylneuraminic acid in the stabilization of micellar casein
    Autorzy:
    Minkiewicz, P.
    Dziuba, J.
    Muzinska, B.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1371575.pdf
    Data publikacji:
    1993
    Wydawca:
    Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
    Tematy:
    casein micelle
    gel structure
    heat stability
    micellar casein
    food biotechnology
    rennin coagulation
    casein
    stabilization
    contribution
    biotechnology
    N-acetylneuraminic acid
    Źródło:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1993, 02, 3; 39-48
    1230-0322
    2083-6007
    Pojawia się w:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Nadwrażliwość pokarmowa białek ryb
    Fish proteins as an example of immunological food hypersensitivity
    Autorzy:
    Bucholska, J.
    Darewicz, M.
    Minkiewicz, P.
    Starowicz, P.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/806396.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie. Wydawnictwo Szkoły Głównej Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
    Opis:
    Niepożądane reakcje organizmu człowieka związane ze spożyciem żywności to nietolerancje pokarmowe lub alergie. Immunologiczna odpowiedź organizmu na składniki żywności jest wywoływana przez wiele czynników. Alergia objawia się w postaci wielu niespecyficznych reakcji. Epitopy białek, odpowiadające za oddziaływania z przeciwciałami dzielimy na liniowe (ciągłe fragmenty łańcucha białkowego) i konformacyjne (reszty aminokwasowe sąsiadujące w wyniku tworzenia struktury drugo- i trzeciorzędowej). Białka posiadające epitopy o podobnej budowie mogą wykazywać reakcje krzyżowe. Wśród alergii pokarmowych ważne miejsce zajmuje immunologiczna nadwrażliwość pokarmowa na białka ryb. Stabilność termiczna białek ryb powoduje, że zachowują one właściwości alergenne pomimo stosowanych procesów technologicznych. Molekularne aspekty identyfikacji i charakterystyki alergenów pokarmowych, w tym alergenów ryb, są podstawą ich wykorzystania w praktyce klinicznej. W niniejszej pracy scharakteryzowano immunologiczną nadwrażliwość pokarmową na przykładzie białek ryb, molekularne aspekty alergennych białek ryb oraz wybrane metody ich identyfikacji.
    Food allergy concerns about 1-10% of the population. Adverse reactions of human organism, associated with food consumption, include nonallergic food hypersensi-tivities and food allergy. Many factors cause the human organism immunological response to food ingredients. Epitopes can be divided into linear and conformational. Proteins that are structurally related epitopes may exhibit cross-reactions. Allergy is manifested as many nonspecific reactions, for example: associated with the secretion of IgE and not associated with this process. Abdominal pain, diarrhoea, nausea, rhinitis, dyspnoeic attacks, tightness of the chest, angioedema, rash, urticaria are the examples of the symptoms of food allergy. Many factors associated with the foods processing can change food proteins allergenicity. These processes are related to: preparation of raw materials (e.g. washing, storage, slicing); thermal processing (e.g. drying, heating, cooling, freezing); biochemical treatment (e.g. fermentations); isolation and purification of food ingredients (e.g. centrifugation, extraction, distillation); extended expiration date (e.g. by the addition of alcohol, salt, sugar). The allergy to fish take an important place among food allergies. The prevalence of fish allergy is lower for children (up to 2% of affected children) than adults (5%). The thermal stability of fish proteins causes that they retain the allergenic properties despite the use of technological processes. The use of hydrolysis with proteolytic enzymes may reduce the allergenicity of fish proteins. For fish High Pressure Steaming (HPS) are the most effective method to reduce the possibility of binding of IgE antibodies. Then some patients with immunological fish hypersensitivity can consume canned salmon and tuna. Molecular aspects of the identification and characterization of food allergens, including fish allergens, are the basis for their use in clinical practice. Isolation, purification and identification of fragments responsible for allergies are continuously modified and improved. Bioinformatics and new analytical methods are important tools used for identification of food allergens. Combination of these methods creates additional opportunities for the identification and detection of markers of allergenic proteins responsible for immunological food hypersensitivity. Understanding the mechanisms of allergic reactions and molecular characterization of allergens are important to their diagnosis, therapeutic and prophylactic treatment. In our study we characterized immunological food hypersensitivities exemplified by fish protein, molecular aspects of allergenic fish proteins and selected methods of their identification.
    Źródło:
    Zeszyty Problemowe Postępów Nauk Rolniczych; 2015, 583
    0084-5477
    Pojawia się w:
    Zeszyty Problemowe Postępów Nauk Rolniczych
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Zastosowanie drugich i czwartych pochodnych widm UV do identyfikacji niskocząsteczkowej frakcji produktów hydrolizy kazeiny-beta przez plazminę
    Application of second and fourth derivatives of UV spectra to identify low molecular weight products of beta-casein hydrolysis by plasmin
    Autorzy:
    Darewicz, M.
    Minkiewicz, P.
    Dziuba, M.
    Panfil, T.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/826870.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
    Opis:
    Celem niniejszej pracy było opracowanie metody identyfikacji frakcji niskocząsteczkowych produktów hydrolizy bydlęcej kazeiny-β przez plazminę za pomocą wysokosprawnej chromatografii cieczowej z odwróconymi fazami (RP-HPLC) w połączeniu ze spektroskopią w nadfiolecie (UV). Bydlęcą kazeinę-β poddano hydrolizie przez plazminę. Supernatant pozostały po wytrąceniu nierozpuszczalnej frakcji hydrolizatu rozdzielono za pomocą ultrafiltracji na retentat zawierający polipeptydy i permeat zawierający peptydy o małej masie cząsteczkowej. Do identyfikacji frakcji permeatu wykorzystano parametry charakteryzujące ilościowo drugie i czwarte pochodne widm UV. Kształt pochodnych widm permeatu wskazywał na obecność niewielkich ilości tryptofanu, który nie został wykryty metodą spektrometrii mas. Wartości parametrów charakteryzujących pochodne widm UV niskocząsteczkowej frakcji hydrolizatu kazeiny-β różnią się w sposób istotny statystycznie (w granicach od p < 0,05 do p < 0,001) od analogicznych parametrów dla pochodnych widm pozostałych frakcji tego hydrolizatu oraz od pochodnych widm białka nie poddanego hydrolizie. Niskocząsteczkowa frakcja hydrolizatu kazeiny-β może być identyfikowana metodą spektroskopii UV.
    The objective of the present research study was to develop a method to identify low-molecular weight fraction of bovine β-casein hydrolysis products by plasmin using a reversed-phase high-performance liquid chromatography (RP-HPLC) method on-line with an ultraviolet (UV) spectroscopy method. The bovine β-casein was hydrolysed by the plasmin. The supernatant left over after the precipitation of hydrolysate was separated via ultra-filtration into a retentate containing polypeptides and a permeate containing low molecular weight peptides. To identify the fraction of permeate, those parameters were used, which quantitatively characterised the second and fourth derivatives of UV spectra. The shape of the permeate derivatives indicated the presence of low amounts of tryptophane, which was not detected when using a mass spectrometry method. The values of parameters characterising the derivatives of UV spectra of low-molecular weight fraction of β-casein hydrolysate differ significantly (from P < 0.05 to P < 0.001) from the analogous parameters determined in respect to the derivatives of spectra of other fractions of hydrolysate and from the derivatives of spectra of intact (non-hydrolyzed) protein. Using the UV spectroscopy method, it is possible to identify the low-molecular weight fraction of β-casein hydrolysate.
    Źródło:
    Żywność Nauka Technologia Jakość; 2012, 19, 4
    1425-6959
    Pojawia się w:
    Żywność Nauka Technologia Jakość
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Plant seed storage proteins as potential precursors of bioactive peptides
    Bialka zapasowe nasion roslin jako potencjalne prekursory bioaktywnych peptydow
    Autorzy:
    Dziuba, J.
    Minkiewicz P., P.
    Puszka, K.
    Dabrowski, S.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1372865.pdf
    Data publikacji:
    1995
    Wydawca:
    Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
    Tematy:
    sorgo
    trypsyna
    zywnosc
    chymotrypsyna
    bialka zapasowe
    pepsyna
    dynia
    bromelaina
    katepsyny
    peptydy bioaktywne
    ryz
    slonecznik
    elastaza
    surowce roslinne
    jeczmien
    biochemia
    soja
    enzymy proteolityczne
    programy komputerowe
    nasiona
    owies
    wyka
    ficyna
    program PROTEIN
    Opis:
    Amino acid sequences of proteins taken from the SWISS-PROT database were analysed using the computer programme PROTEIN searching for fragments identical to bioactive peptides in chains of plant seed protein and localizing bonds susceptible to enzymatic proteolysis. Sequences of proteins from barley (Hordeum vulgare), rice (Oryzae sativa), sorghum (Sorghum bicolor milo), oat (Avena sativa), soybean (Glycine max), pumpkin (Cucurbita maxima), sunflower (Helianthus annuus) and vetch (Vicia pannonica) were analysed. Fragments with potential antihypertensive activity were present in proteins of all these plants with the exception of vetch. Fragments with potential immunomodulating (pumpkin and sunflower) and antithrombotic (vetch) activity were also found. Proteolytic enzymes may liberate bioactive peptides from plant proteins. Inmost cases the action of two enzymes is necessary. The need occurs especially in the case of protein hydrolysis by prolyl endopeptidases ( EC 3.4.21.26) or alkaline proteinase from Tritirachium called proteinase K (EC 3.4.21.14) and intracellular proteinase from Streptococcus thermophilus (EC 3.4.24.4). Proteolytic enzymes of the digestive tract, such as chymotrypsin (EC 3.4.21.1), trypsin (EC 3.4.21.4), elastase (EC 3.4.21.36) or pepsin (EC 3.4.23.4) can also take part in the liberation of some active fragments.
    Sekwencje aminokwasowe białek pochodzące z bazy danych SWISS-PROT analizowano za pomocą własnego programu komputerowego PROTEIN, wyszukującego w sekwencjach aminokwasowych białek odcinki identyczne z sekwencjami bioaktywnych peptydów oraz miejsca podatne na działanie enzymów proteolitycznych. Analizowano sekwencje białek pochodzących z jęczmienia, ryżu, sorga, owsa, soi, dyni, słonecznika oraz wyki. W białkach wymienionych roślin (oprócz wyki) występują sekwencje o potencjalnym działaniu przeciwnadciśnieniowym. Ponadto stwierdzono występowanie fragmentów o działaniu immunomodulacyjnym (dynia oraz słonecznik) a także przeciwkrzepliwym (wyka). Wszystkie znalezione bioaktywne sekwencje (poza jednym wyjątkiem - przeciwkrzepliwym tetra- peptydem z wyki, KRDS) były tripeptydami (EAE, FAP, IPP, LLY, LPP, LRP, LSP,LVL, VAP i VRP). Te bioaktywne peptydy mogą być uwalniane z badanych białek przez enzymy proteolityczne. Taka możliwość istnieje szczególnie w przypadku hydrolizy białek przez proteinazę Str.th. (EC 3.4.24.4), endopeptydazę prolilową (EC 3.4.21.26) a także proteinazę K (EC 3.4.21.14). W uwalnianiu niektórych peptydów mogą uczestniczyć enzymy przewodu pokarmowego takie, jak chymotrypsyna (EC 3.4.21.1), trypsyna (EC 3.4.21.4), elastaza (EC 3.4.21.36) oraz pepsyna (EC 3.4.23.4) a także inne proteinazy, takie jak katepsyna В (EC 3.4.22.1) i D (EC 3.4.23.5), ficyna (EC 3.4.22.3) i bromelaina (EC 3.4.22.4)
    Źródło:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1995, 04, 3; 31-42
    1230-0322
    2083-6007
    Pojawia się w:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Biologicznie aktywne peptydy uwalniane z białek żywności
    Biologically active peptides released from food proteins
    Autorzy:
    Darewicz, M.
    Borawska, J.
    Minkiewicz, P.
    Iwaniak, A.
    Starowicz, P.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/828425.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
    Opis:
    Białka żywności charakteryzują się wieloma właściwościami odżywczymi i biologicznymi. Biologicznie aktywne peptydy to fragmenty sekwencji aminokwasowych białek żywności, które stają się aktywne po uwolnieniu. Zwykle są one uwalniane podczas procesów trawienia, fermentacji (dzięki aktywności proteolitycznej mikroorganizmów) lub procesów enzymatycznych in vitro i wówczas mogą wpływać na zdrowie człowieka. Z białek żywności wyizolowano szereg peptydów bioaktywnych, w tym: inhibitory enzymu konwertującego angiotensynę, antyoksydacyjne, antymikrobiologiczne, antyamnezyjne, opioidowe, sensoryczne czy wiążące mikroelementy. Badane są także peptydy niekorzystnie oddziałujące na zdrowie człowieka, np. toksyczne dla osób chorych na celiakię. Obecnie kontynuowane są badania w celu wskazania nowych źródeł bioaktywnych peptydów, a także sposobów ich otrzymywania, biodostępności, aktywności biologicznej i mechanizmów działania. W artykule przedyskutowano sposoby otrzymywania bioaktywnych peptydów z białek żywności, wybrane rodzaje ich aktywności biologicznej oraz ich biodostępność.
    Food proteins are characterized by many nutritional and biological properties. The biologically active peptides are fragments of amino acid sequences of food proteins that become active upon release. Usually, they are released during the processes of gastrointestinal digestion and fermentation (through proteolytic activity of micro-organisms), or during the in vitro enzymatic processes and, then, they can affect human health. A number of bioactive peptides were isolated from food proteins including the following: angiotensin converting enzyme (ACE) inhibitors, antioxidants, antimicrobial peptides as well as antiamnestic, opioid, sensory, and micro-minerals binding peptides. Furthermore, those peptides are studied, which adversely affect human health, e.g. toxic to people with coeliac disease. Currently, research studies are carried on to identify new sources of bioactive peptides, to specify methods of producing them, and to determine their bioavailability, biological properties, and mechanisms of action. In the paper, there are discussed the methods of producing bioactive peptides from food proteins as are some selected types of their biological activity and their bioavailability.
    Źródło:
    Żywność Nauka Technologia Jakość; 2015, 22, 3
    1425-6959
    Pojawia się w:
    Żywność Nauka Technologia Jakość
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Biologicznie aktywne peptydy pochodzące z białek żywności: badania in silico, in vitro i in vivo, aspekty aplikacyjne oraz ocena bezpieczeństwa
    Biologically active peptides from food proteins: in silico, in vitro and in vivo studies, application aspects, and safety evaluation
    Autorzy:
    Minkiewicz, P.
    Darewicz, M.
    Iwaniak, A.
    Borawska, J.
    Bucholska, J.
    Hrynkiewicz, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/828077.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
    Tematy:
    substancje biologicznie czynne
    peptydy
    zywnosc
    bialko
    wartosc odzywcza
    metody analizy
    biodostepnosc
    bezpieczenstwo zywnosci
    analiza zywnosci
    Opis:
    Bioaktywne peptydy obecne w żywności mogą przyczynić się do zmniejszenia występowania chorób przewlekłych. W produktach spożywczych peptydy zazwyczaj są uwalniane poprzez hydrolizę enzymatyczną białek. W pracy przedstawiono wybrane metody analityczne, chemometryczne i bioinformatyczne, stosowane w badaniach molekularnych i biologicznych właściwości peptydów pochodzących z białek żywności. Opisano także metody zwiększania biodostępności peptydów oraz wybrane aspekty oceny ich bezpieczeństwa. Zrozumienie aspektów molekularnych biologicznej aktywności peptydów stwarza podstawy postępu w wykorzystaniu tych związków jako składników żywności zapobiegających chorobom dietozależnym.
    Bioactive peptides present in foods may contribute to reducing the prevalence of chronic diseases. In foods, the peptides are usually released via enzymatic hydrolysis of proteins. In the paper, some selected analytical, chemometrics, and bioinformatics methods are presented, which are applied to evaluate the molecular and biological aspects of peptides derived from food proteins. There are also described methods to enhance the bioavailability of peptides as are some selected aspects of evaluating the safety. Understanding the molecular aspects of bioactive activity of peptides provides a basis for the progress in utilizing those compounds as components of foods that prevent the diet-related diseases.
    Źródło:
    Żywność Nauka Technologia Jakość; 2015, 22, 5
    1425-6959
    Pojawia się w:
    Żywność Nauka Technologia Jakość
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-7 z 7

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies