- Tytuł:
-
Proteoliza keratyny piór kurzych z wykorzystaniem pozakomórkowych enzymów proteolitycznych szczepu Bacillus cereus B5e/sz
Proteolysis of chicken feather keratin using extra-cellular proteolytic enzymes of Bacillus cereus B5e/sz strain - Autorzy:
-
Choinska, A.
Laba, W.
Rodziewicz, A.
Bogacka, A. - Powiązania:
- https://bibliotekanauki.pl/articles/828625.pdf
- Data publikacji:
- 2011
- Wydawca:
- Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
- Opis:
-
W hodowli bakterii Bacillus cereus B5e/sz na podłożu syntetycznym z dodatkiem piór kurzych biodegradacji ulegały keratyny zaliczane do białek włókienkowych. Ich hydroliza zachodziła przy udziale wydzielanych do środowiska keratynolitycznych proteaz. Enzymy te upłynniały natywną keratynę w postaci nierozpuszczalnej, a także modyfikowaną chemicznie oraz w znacznie większym stopniu keratynę rozpuszczalną. Bakteryjne keratynazy stanowiły mieszaninę względnie termostabilnych, obojętnych metaloproteaz o aktywności keratynolitycznej 10,9 JK i proteolitycznej 90,5 JP. Metodą in silico wykazano, że w sekwencji aminokwasowej keratyny piór kurzych zawarte są krótkie, bioaktywne peptydy z przewagą inhibitora ACE. Hydrolizat keratyny może być źródłem uzyskiwania peptydów o potencjalnym wykorzystaniu w żywności
While growing a Bacillus cereus B5e/sz strain on a synthetic, feather-containing medium, keratins classified as fibrous proteins were biodegraded. Their hydrolysis occurred in the presence of keratinolytic proteases released into the environment. Those enzymes liquefied the insoluble native keratin, the chemically modified keratin, and, to a much higher extent, the soluble keratin. The bacterial keratinases constituted a mixture of relatively thermostable, neutral metalloproteases exhibiting a keratinolytic activity of 10.9 KU and a proteolytic activity of 90.5 PU. Using an in silico analysis, it was found that, within the amino acid sequence of chicken feather keratin, short bioactive peptides were present and an ACE inhibitor prevailed therein. The keratin hydrolysate could be a source of peptides for potential applications in food products - Źródło:
-
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2011, 18, 6
1425-6959 - Pojawia się w:
- Żywność Nauka Technologia Jakość
- Dostawca treści:
- Biblioteka Nauki
Artykuł