Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Kierdaszuk, Borys" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Hydroxylamine and methoxyamine mutagenesis: Tautomeric equilibrium of the promutagenic analogue, N^6-methoxyadenosine, in solvents of different polarities
    Autorzy:
    Kierdaszuk, Borys
    Stolarski, Ryszard
    Shugar, David
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1046035.pdf
    Data publikacji:
    1984
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1984, 31, 1; 49-64
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Unusual nucleoside triphosphate donors for nucleoside kinases: 3'-Deoxyadenosine-2'-triphosphate and 2'-deoxyadenosine-3'-triphosphate
    Autorzy:
    Krawiec, Krzysztof
    Kierdaszuk, Borys
    Kalinichenko, Elena
    Mikhailopulo, Igor
    Shugar, David
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044858.pdf
    Data publikacji:
    1998
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1998, 45, 1; 87-94
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Xanthine, xanthosine and its nucleotides: solution structures of neutral and ionic forms, and relevance to substrate properties in various enzyme systems and metabolic pathways.
    Autorzy:
    Kulikowska, Ewa
    Kierdaszuk, Borys
    Shugar, David
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043286.pdf
    Data publikacji:
    2004
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    enzyme reactions
    prototropic tautomerism
    xanthine
    caffeine biosynthesis
    metabolic pathways
    G proteins
    base pairing
    xanthosine
    acid/base properties
    nucleotides
    Opis:
    The 6-oxopurine xanthine (Xan, neutral form 2,6-diketopurine) differs from the corresponding 6-oxopurines guanine (Gua) and hypoxanthine (Hyp) in that, at physiological pH, it consists of a ≈ 1:1 equilibrium mixture of the neutral and monoanionic forms, the latter due to ionization of N(3)-H, in striking contrast to dissociation of the N(1)-H in both Gua and Hyp at higher pH. In xanthosine (Xao) and its nucleotides the xanthine ring is predominantly, or exclusively, a similar monoanion at physiological pH. The foregoing has, somewhat surprisingly, been widely overlooked in studies on the properties of these compounds in various enzyme systems and metabolic pathways, including, amongst others, xanthine oxidase, purine phosphoribosyltransferases, IMP dehydrogenases, purine nucleoside phosphorylases, nucleoside hydrolases, the enzymes involved in the biosynthesis of caffeine, the development of xanthine nucleotide-directed G proteins, the pharmacological properties of alkylxanthines. We here review the acid/base properties of xanthine, its nucleosides and nucleotides, their N-alkyl derivatives and other analogues, and their relevance to studies on the foregoing. Included also is a survey of the pH-dependent helical forms of polyxanthylic acid, poly(X), its ability to form helical complexes with a broad range of other synthetic homopolynucleotides, the base pairing properties of xanthine in synthetic oligonucleotides, and in damaged DNA, as well as enzymes involved in circumventing the existence of xanthine in natural DNA.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 2; 493-531
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies