Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Kaczor, Marta" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Zmiany zachodzące w organizmie płazów pod wpływem jonów ołowiu
    Autorzy:
    Kaczor, Marta B.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1034205.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Uniwersytet Jagielloński. Wydawnictwo Uniwersytetu Jagiellońskiego
    Tematy:
    biomarkery
    hematokryt
    krwinki
    odporność
    ołów
    toksyczność
    typy toksyczności
    układ immunologiczny
    układ krwionośny
    złogi
    Opis:
    A contamination of the natural environment is the main problem of the contemporary world. Heavy metal ions are environmentally persistent toxins. A lead-related pathologies (including neurological, hematological, reproductive, circulatory, and immunological pathologies) are the direct result of the oxidative effect of the lead on tissues and cellular components and the generation of reactive oxygen species that decrease level of the available sulfhydryl groups, the antioxidant reserves, can cause nucleic acids damage and initiate lipid peroxidation in cellular membrane. Through binding to thiol groups of allosteric proteins, lead ions can provoke allosteric transition between active and inactive forms. The exposure to heavy metal ions is a direct factor in high mortality rate among amphibians. These animals can become indicators of environmental pollution. The main aim of this paper is to review and summarize the results of performed studies concerning physiological, biochemical and immunological changes in anuran amphibians exposed to the effects of lead ions.
    Źródło:
    Zeszyty Naukowe Towarzystwa Doktorantów Uniwersytetu Jagiellońskiego. Nauki Ścisłe; 2012, 5; 41-55
    2082-3827
    2084-977X
    Pojawia się w:
    Zeszyty Naukowe Towarzystwa Doktorantów Uniwersytetu Jagiellońskiego. Nauki Ścisłe
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Rodanaza i transferaza siarkowa 3-merkaptopirogronianu - enzymy pokrewne ewolucyjnie
    Rhodanese and 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase - evolutionary related enzymes
    Autorzy:
    Wróbel, Maria
    Jurkowska, Halina
    Kaczor, Marta
    Uchacz, Tomasz
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1194970.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
    Opis:
    Endogenne związki siarki odgrywają ważną rolę w przebiegu wielu fizjologicznych procesów w organizmie, takich jak: stabilizacja struktury białek, regulacja aktywności enzymów oraz udział w procesach utleniania i redukcji (glutation, tioredoksyna). Transferazy siarkowe: rodanaza (transferaza siarkowa tiosiarczanu, EC 2.8.1.1) i transferaza siarkowa 3-merkaptopirogronianu (MPST, EC 2.8.1.2) są szeroko rozpowszechnionymi enzymami w świecie organizmów prokariotycznych i eukariotycznych. W komórkach ssaków MPST występuje w cytoplazmie i mitochondriach, zaś rodanaza głównie w mitochondriach. W przypadku niższych kręgowców takich jak: płazy, gady i ryby jej aktywność stwierdzono również w cytozolu. Rodanaza przenosi atomy siarki z anionowych donorów (związki zawierające siarkę sulfanową) na różne nukleofilowe akceptory. MPST katalizuje przeniesienie atomu siarki z 3-merkaptopirogronianu na nukleofilowe akceptory wytwarzając związki zawierające atomy siarki sulfanowej (jak np.: tiosiarczan) lub uwalnia ją w postaci siarkowodoru. Rodanaza i MPST są enzymami pokrewnymi ewolucyjnie. Świadczą o tym podobieństwa w strukturze genów, struktura trzeciorzędowej obydwu białek oraz strukturze miejsca aktywnego. Masy cząsteczkowe obydwu enzymów są podobne - około 33 kDa. Ponadto, enzymy te mają podobne właściwości fizykochemiczne i katalityczne. Aktywność katalityczna obydwu zaangażowanych w przemiany L-cysteiny enzymów zależna jest od reszty cysteinowej centrum aktywnego. Podczas katalizy enzymy te oscylują pomiędzy dwoma stabilnymi stanami: niezwiązanym z atomem siarki i związanym z dwuwartościowym atomem siarki z utworzeniem nadsiarczku z grupą tiolową miejsca aktywnego. Związki chemiczne zanieczyszczające środowisko i ksenobiotyki mogą łączyć się z grupami -SH tych enzymów obniżając ich aktywność i zmieniając poziom siarki sulfanowej - produktu desulfuracji L-cysteiny. Cysteina miejsca aktywnego enzymów tiolowych może uczestniczyć w procesach utlenienia i redukcji; MPST i rodanaza mogą funkcjonować jako miejscowe białkowe przeciwutleniacze. Reaktywne formy tlenu modyfikujące białka sygnałowe i/lub czynniki transkrypcyjne mogą wpływać na ekspresję genów, w tym również genu dla rodanazy, co ze względu na potencjalne terapeutyczne efekty może być interesujące z punktu widzenia medycyny molekularnej.
    Endogenous sulfur-containing compounds play an important role in numerous physiological processes in organisms, such as stabilization of protein structure, regulation of enzymatic activity, and they are engaged in redox reactions (glutathione, thioredoxine). Sulfurtransferases are enzymes widespread in nature. Rhodanese (thiosulfate sulfurtransferase, EC 2.8.1.1) and 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase (MPST, EC 2.8.1.2) have been found in the majority of living organism. In animal cells, MPST is located in cytosol and mitochondria, while rhodanese distribution is restricted to mitochondria. In lower vertebrates, such as amphibians, reptiles and fish, it has been also detected in cytosol. Rhodanese transfers sulfur atoms from various donors (sulfane sulfur-containing compounds) to various acceptors. MPST catalyses the transfer of the sulfur atom from 3-mercaptopyruvate to various acceptors, producing sulfane sulfur containing compounds (e.g. thiosulfate), or releases it as hydrogen sulfide. Rhodanese and MPST are evolutionary related enzymes. Both of them have similar structure of gene, protein tertiary structure and the structure of active site. Molecular weight is also comparable - about 33 kDa. Moreover, they have similar physicochemical and catalytic properties. The catalytic activity of these two enzymes participating in L-cysteine metabolism depends on cysteine residues in their active sites. During catalysis, enzymes cycle between two stable intermediates: a sulfur-free form and a sulfur-substituted enzyme containing a divalent sulfur atom bound by persulfide linkage to the sulfhydryl group of the active site. Pollutants and xenobiotics can bind to -SH groups and, therefore, lower the activity of enzymes and change the level of sulfane sulfur, a product of L-cysteine desulfuration. The catalytic site cysteine of a thiol enzyme is redox active; MPST and rhodanese could locally serve as antioxidant proteins. Reactive oxygen species modify signal proteins and/or transcription factors and have an impact on rhodanese gene expression. It is interesting from the point of view of molecular medicine because of potential therapeutic effects.
    Źródło:
    Kosmos; 2012, 61, 2; 233-244
    0023-4249
    Pojawia się w:
    Kosmos
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies