Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Hoja, Dorota" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Purification of rat liver arylsufatase A and its microheterogeneity assayed by crossed affinity-immunoelectrophoresis
    Autorzy:
    Wójczyk, Bogusław
    Hoja, Dorota
    Lityńska, Anna
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1045566.pdf
    Data publikacji:
    1992
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1992, 39, 4; 355-367
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Carbohydrate moieties of N-cadherin from human melanoma cell lines.
    Autorzy:
    Ciołczyk-Wierzbicka, Dorota
    Gil, Dorota
    Hoja-Łukowicz, Dorota
    Lityńska, Anna
    Laidler, Piotr
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043705.pdf
    Data publikacji:
    2002
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    melanoma
    N-cadherin
    N-glycans
    Opis:
    Expression of N-cadherin an adhesion molecule of the cadherin family, in tumor cells is associated with their increased invasive potential. Many studies suggested the role of N-linked oligosaccharides as important factors that contribute to metastasis by influencing tumor cell invasion and adhesion. N-cadherin is a heavily glycosylated protein. We have analysed the carbohydrate profile of this protein synthesized in human melanoma cell lines: WM35 from the primary tumor site and WM239, WM9, and A375 from different metastatic sites. N-cadherin was immunoprecipitated with anti-human N-cadherin polyclonal antibodies. Characterisation of its carbohydrate moieties was carried out by SDS/PAGE electrophoresis and blotting, followed by immunochemical identification of the N-cadherin polypeptides and analysis of their glycans using highly specific digoxigenin or biotin labelled lectins. The positive reaction of N-cadherin from the WM35 cell line with Galanthus nivalis agglutinin (GNA), Datura stramonium agglutinin (DSA) and Sambucus nigra agglutinin (SNA) indicated the presence of high-mannose type glycans and biantennary complex type oligosaccharides with α2-6 linked sialic acid. N-cadherin from WM239, WM9, and A375 cell lines gave a positive reaction with Phaseolus vulgaris leukoagglutinin (L-PHA) and lotus Tetragonolobus purpureas agglutinin (LTA). This indicated the presence of tri- or tetra-antennary complex type glycans with α-fucose. In addition, N-cadherin from WM9 (lymphomodus metastatic site) and A375 (solid tumor metastatic site) contained complex type chains with α2-3 sialic acid (positive reaction with Maackia amurensis agglutinin - MAA). The results demonstrated that N-glycans of N-cadherin are altered in metastatic melanomas in a way characteristic for invasive tumor cells.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 4; 991-998
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    The structure of the oligosaccharides of α3β1 integrin from human ureter epithelium (HCV29) cell line.
    Autorzy:
    Lityńska, Anna
    Pocheć, Ewa
    Hoja-Łukowicz, Dorota
    Kremser, Elżbieta
    Laidler, Piotr
    Amoresano, Angela
    Monti, Chiara
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043787.pdf
    Data publikacji:
    2002
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    glycosylation
    α3β1 integrin
    cell line
    MALDI MS
    Opis:
    There is a growing line of evidence that glycosylation of α and β subunits is important for the function of integrins. Integrin α3β1, from human ureter epithelium cell - line HCV29, was isolated by affinity chromatography on laminin GD6 peptide. Characterization of its carbohydrate moieties was carried out using sodium dodecyl sulfate/polyacrylamide gel electrophoresis followed by Western blotting on Immobilon P and on-blot deglycosylation with peptide N-glycosidase-F. Profiles of N-glycans for each subunit were obtained by matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry. Our findings demonstrated, in both subunits of integrin α3β1, the presence of complex type oligosaccharides with a wide heterogeneity. Bi- tri- and tetraantennary structures were the most common, while high-mannose type structures were minor. Also the presence of short poly-N-acetyllactosamine entities was shown. These results show that while the predominant oligosaccharides of both subunits are identical, some slight differences between them do exist.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 2; 491-500
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies