Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Goch, Grażyna" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Molecular cloning and expression in Escherichia coli of a gene coding for bovine SlOOAl protein and its Glu32→Gln and Glu73→Gln mutants
    Autorzy:
    Bolewska, Krystyna
    Kozłowska, Hanna
    Goch, Grażyna
    Mikołajek, Beata
    Bierzyński, Andrzej
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044945.pdf
    Data publikacji:
    1997
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1997, 44, 2; 275-283
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Mutational analysis of the AtNUDT7 Nudix hydrolase from Arabidopsis thaliana reveals residues required for protein quarternary structure formation and activity
    Autorzy:
    Olejnik, Kamil
    Płochocka, Danuta
    Grynberg, Marcin
    Goch, Grażyna
    Gruszecki, Wiesław
    Basińska, Teresa
    Kraszewska, Elżbieta
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1040587.pdf
    Data publikacji:
    2009
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    dimer
    Nudix
    structure-function analysis
    mutagenesis
    AtNUDT7
    Arabidopsis thaliana
    14.3.3 interaction
    biophysical analysis
    Opis:
    Arabidopsis thaliana AtNUDT7, a homodimeric Nudix hydrolase active on ADP-ribose and NADH, exerts negative control on the major signaling complex involved in plant defense activation and programmed cell death. The structural and functional consequences of altering several amino-acid residues of the AtNUDT7 protein have been examined by site-directed mutagenesis, far-UV circular dichroism (CD), attenuated total reflection-Fourier transform infrared (ATR-FTIR) and photon correlation (PCS) spectroscopy, biochemical analysis and protein-protein interaction studies. Alanine substitutions of F73 and V168 disallowed dimer formation. Both the F73A- and V168A-mutated proteins displayed no observable enzymatic activity. Alanine substitution of the V69 residue did not significantly alter the enzyme activity and had no influence on dimer arrangement. The non-conserved V26 residue, used as a negative control, did not contribute to the enzyme quaternary structure or activity. Detailed biophysical characterization of the wild-type and mutant proteins indicates that the mutations do not considerably alter the secondary structure of the enzyme but they affect dimer assembly. In addition, mutating residues V69, F73 and V168 disrupted the binding of AtNUDT7 to the regulatory 14.3.3 protein. These are the first studies of the structure-function relationship of AtNUDT7, a Nudix hydrolase of important regulatory function.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2009, 56, 2; 291-300
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies