Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Divsalar, A" wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Inhibition study of adenosine deaminase by caffeine using spectroscopy and isothermal titration calorimetry.
Autorzy:
Saboury, A
Divsalar, A
Ataie, G
Amanlou, M
Moosavi-Movahedi, A
Hakimelahi, G
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043464.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
calorimetry
inhibition
caffeine
adenosine deaminase
Opis:
Kinetic and thermodynamic studies were made on the effect of caffeine on the activity of adenosine deaminase in 50 mM sodium phosphate buffer, pH 7.5, using UV spectrophotometry and isothermal titration calorimetry (ITC). An uncompetitive inhibition was observed for caffeine. A graphical fitting method was used for determination of binding constant and enthalpy of inhibitor binding by using isothermal titration microcalorimetry data. The dissociation-binding constant is equal to 350 μM by the microcalorimetry method, which agrees well with the value of 342 μM for the inhibition constant that was obtained from the spectroscopy method. Positive dependence of caffeine binding on temperature indicates a hydrophobic interaction.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 3; 849-855
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
A novel method for thermodynamic study on the binding of milk carrier protein of BLG-A with Cr+3
Autorzy:
Behbehania, G.R.
Divsalar, A.
Saboury, A.A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/778861.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie. Wydawnictwo Uczelniane ZUT w Szczecinie
Tematy:
BLG-A
Cr+3
izotermiczna kalorymetria miareczkowa
kalorymetria
Cr3+
isothermal titration calorimetry
binding parameters
Opis:
Thermodynamics of the interaction between Cr3+ with β-lactoglobulin type A (BLG-A) was investigated at pH 7.0 and 37°C by isothermal titration calorimetry. A new method to follow the effect of Cr3+ on the stability of BLG-A was introduced. The new solvation model was used to reproduce the enthalpies of BLG-A+ Cr3+ interactions over the whole range of Cr3+ concentrations. The solvation parameters recovered from the new equation are attributed to the structural change of BLG-A and its biological activity. The results obtained indicate that there is a set of two identical binding sites for Cr3+ ions with positive cooperativity. The association equilibrium constants are 14.39 and 0.49 mM-1 for the first and second binding site, respectively. The enthalpy of binding for one mole of Cr+3 ion to one mole of the binding site on BLG-A (ΔH=104.60 kJ mol-1) is obtained.
Źródło:
Polish Journal of Chemical Technology; 2009, 11, 4; 24-29
1509-8117
1899-4741
Pojawia się w:
Polish Journal of Chemical Technology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies