Autor: Chruścińska, Elżbieta - Katalog OPAC zbiorów

Skocz do pozycji: 1.

Tytuł:: Polarographic studies on mixed ligand complexes of Cd (II) with acetylthiourea and chloride ion in aqueous solution
Polarograficzne badania kompleksów mieszanych Cd(II) z acetylotiomocznikiem i jonem chlorkowym w roztworze wodnym
Autorzy:: Masłowska, Joanna
Chruścińska, Elżbieta
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/944761.pdf
Data publikacji:: 1991
Wydawca:: Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Opis:: This work was supported by the program CPBP 0.15.
Źródło:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Chimica; 1991, 9
0208-6182
Pojawia się w:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Chimica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Skocz do pozycji: 2.

Tytuł:: Formation of triacetylthiocarbamide chromium perchlorate
Powstawanie nadchloranu trójacetylotiokarbamidochromowego
Autorzy:: Masłowska, Joanna
Łodyga-Chruścińska, Elżbieta
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/944789.pdf
Data publikacji:: 1982
Wydawca:: Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Opis:: The method were elaborated for the preparation of [Cr(CH₃CONHCSNH₂)₃] (ClO₄)₃. In this paper we give conditions for the synthesis, composition, properties and propose the structure of the obtained compound.
Źródło:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Chimica; 1982, 1
0208-6182
Pojawia się w:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Chimica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Skocz do pozycji: 3.

Tytuł:: Effect of tetrazole moiety on coordinating efficiency of deltorphin.
Autorzy:: Łodyga-Chruścińska, Elżbieta
Ołdziej, Stanisław
Micera, Giovanni
Sanna, Daniele
Chruściński, Longin
Olczak, Jacek
Zabrocki, Janusz
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1043323.pdf
Data publikacji:: 2004
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:: Cu(II) complexes
opiod peptides
tetrazole analogues of deltorphin I
Opis:: A study of the effect of the tetrazole moiety, a cis-amide bond surrogate, on the Cu(II) coordinating properties of oligopeptides is reported. Insertion of the tetrazole moiety Ψ[CN4] into the peptide sequence of [D-Ala2]deltorphin I changes considerably the coordination ability of the peptide. Potentiometric and spectroscopic results show that if the tetrazole moiety is in a suitable position in the peptide chain, i.e. it follows the second residue, a stable CuL species involving 3N coordination is formed in the physiological pH range. The tetrazole Ψ[CN4] ring provides one of these nitrogens. The data indicate that Cu(II) ions are strongly trapped inside a bent peptide backbone. The peptide conformation changes achieved by Cu(II) coordination may be essential for the binding of tetrazole deltorphins at opiate receptors.
Źródło:: Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 1; 93-106
0001-527X
Pojawia się w:: Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Skocz do pozycji: 4.

Tytuł:: Chelating ability of proctolin tetrazole analogue
Autorzy:: Łodyga-Chruścińska, Elżbieta
Sanna, Daniele
Micera, Giovanni
Chruściński, Longin
Olejnik, Jadwiga
Nachman, Ronald
Zabrocki, Janusz
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1041268.pdf
Data publikacji:: 2006
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:: metallopeptides
metal complexes
proctolin
tetrazole peptide analogue
Opis:: The aim of the investigation was to establish the chelating ability of a new proctolin analogue of the sequence Arg-Tyr-LeuΨ[CN4]Ala-Thr towards copper(II) ions. The insertion of the tetrazole moiety into the peptide sequence has considerably changed the coordination ability of the ligand. Potentiometric and spectroscopic (UV-Vis, CD, EPR) results indicate that the incorporation of 1,5-disubstituted tetrazole ring favours the formation of a stable complex form of CuH-1L. This 4N coordination type complex is the dominant species in the physiological pH range. The tetrazole moiety provides one of these nitrogens. The data indicate that Cu(II) ions are strongly trapped inside the peptide backbone. These findings suggest that Cu(II) can hold peptide chains in a bent conformation. This bent conformation may be essential for bioactivity of the tetrazole peptides.
Źródło:: Acta Biochimica Polonica; 2006, 53, 1; 65-72
0001-527X
Pojawia się w:: Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Informacja