Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Bonarek, Piotr" wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
The two faces of the proteins structure - Application of knowledge about intrinsically disordered proteins in rational drug design
Dwie twarze struktury przestrzennej białek – zastosowanie wiedzy o białkach samoistnie nieuporządkowanych w racjonalnym projektowaniu leków
Autorzy:
Górka, Adam
Bonarek, Piotr
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/41204476.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Uniwersytet Kazimierza Wielkiego w Bydgoszczy
Tematy:
elementy rozpoznawania molekularnego
oddziaływania białko białko
fałdowanie białek
cechy sekwencji aminokwasowej białek
molecular recognition features
protein protein interactions
protein folding
amino acid sequence properties of proteins
Opis:
Proteins are an essential component of living cells. Proper understanding of the properties of their structure is crucial to understanding their function in nature. The proteins and their fragments may exist in four states of structure organization: ordered, molten globule, pre molten globule and random coil. The particular function of proteins depend on any one of these states or a transition between them. A significant proportion of proteins in nature is composed of a mixture of ordered and intrinsically disordered regions, that fulfil important roles in the processes like signal transduction, cell cycle regulation and many others. The standard approach for rational drug design does not work for intrinsically disordered proteins (IDPs) and requires modified strategies. Furthermore, the majority of proteins with long intrinsically disordered regions (IDRs) use short molecular recognition elements (MoRFs), which undergo transition from disorder to order state and adopt various structures in numerous protein protein interactions. These interactions are an attractive therapeutic target for the pharmaceutical industry in the process of rational drug design.
Białka są podstawowymi składnikami żywych komórek. Prawidłowe rozumienie cech ich struktury przestrzennej jest kluczowe dla zrozumienia ich funkcjonowania w organizmach żywych. Białka mogą przebywać w czterech wyróżnionych stanach organizacji struktury przestrzennej: uporządkowanym, stopionej globuli, pre-stopionej globuli i kłębka statystycznego. Funkcje białek mogą być związane z każdym tych stanów, a co ważniejsze, z przejściami pomiędzy tymi stanami. Znacząca liczba białek w przyrodzie zbudowana jest z mieszaniny rejonów uporządkowanych oraz samoistnie nieuporządkowanych, które pełnią ważne role w procesach przekazu sygnału, regulacji cyklu komórkowego i wielu innych. Standardowe podejście do racjonalnego projektowania leków nie sprawdza się w przypadku białek samoistnie nieuporządkowanych (IDPs) i wymaga zmodyfikowanej strategii postępowania. Jednym z atrakcyjnych celów terapeutycznych dla przemysłu farmaceutycznego są krótkie fragmenty łańcucha aminokwasowego pełniące funkcje elementów rozpoznawania molekularnego (MoRFs), które porządkują swoją strukturę w różnorodnych i licznych oddziaływaniach z innymi białkami. Charakterystyczną cechą MoRFs-ów jest ich częste występowanie w rejonach samoistnie nieuporządkowanych łańcucha polipeptydowego.
Źródło:
Studia i Materiały Informatyki Stosowanej; 2013, 10; 7-12
1689-6300
Pojawia się w:
Studia i Materiały Informatyki Stosowanej
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Quantitative analysis of the ternary complex of RNA polymerase, cyclic AMP receptor protein and DNA by fluorescence anisotropy measurements
Autorzy:
Bonarek, Piotr
Kędracka-Krok, Sylwia
Kępys, Barbara
Wasylewski, Zygmunt
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040712.pdf
Data publikacji:
2008
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
cAMP receptor protein
fluorescence anisotropy
RNA polymerase
Opis:
The in vitro formation of transcription complexes with Escherichia coli RNA polymerase was monitored using fluorescence anisotropy measurements of labeled fragments of DNA. The multicomponent system consisted of holo or core RNA polymerase (RNAP) and lac or gal promoter fragments of DNA (in different configurations), in the presence or absence of CRP activator protein (wt or mutants) with its ligand, cAMP. Values of the apparent binding constants characterizing the system were obtained, as a result of all processes taking place in the system. The interaction of the promoters with core RNAP in the absence of CRP protein was characterized by apparent binding constants of 0.67 and 1.9 × 106 M-1 for lac166 and gal178, respectively, and could be regarded as nonspecific. The presence of wt CRP enhanced the strength of the interaction of core RNAP with the promoter, and even in the case of gal promoter it made this interaction specific (apparent binding constant 2.93 × 107 M-1). Holo RNAP bound the promoters significantly more strongly than core RNAP did (apparent binding constants 1.46 and 40.14 × 106 M-1 for lac166 and gal178, respectively), and the presence of CRP also enhanced the strength of these interactions. The mutation in activator region 1 of CRP did not cause any significant disturbances in the holo RNAP-lac promoter interaction, but mutation in activator region 2 of the activator protein substantially weakened the RNAP-gal promoter interaction.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2008, 55, 3; 537-547
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies