Autor: Żółtowska, Krystyna - Katalog OPAC zbiorów

Skocz do pozycji: 1.

Tytuł:: The influence of short-term cold stress on the metabolism of non-structural carbohydrates in polar grasses
Autorzy:: Giełwanowska, Irena
Łopieńska-Biernat, Elżbieta
Pastorczyk, Marta
Żółtowska, Krystyna
Stryiński, Robert
Ewa Zaobidna
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/2046772.pdf
Data publikacji:: 2017
Wydawca:: Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:: Antarctic
Arctic
carbohydrates
cold stress
enzymes
Poaceae
polar plants
Źródło:: Polish Polar Research; 2017, 38, 2; 187-204
0138-0338
2081-8262
Pojawia się w:: Polish Polar Research
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 2.

Tytuł:: Purification and characterization of α-amylases from the intestine and muscle of Ascaris suum (Nematoda).
Autorzy:: Żółtowska, Krystyna
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1044107.pdf
Data publikacji:: 2001
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:: Ascaris suum
α-amylase
starch digestion
glycogen metabolism
nematode
Opis:: α-Amylase (EC 3.2.1.1) was purified from the muscle and intestine of the parasitic helminth of pigs Ascaris suum. The enzymes from the two sources differed in their properties. Isoelectric focusing revealed one form of α-amylase from muscles with pI of 5.0, and two forms of amylase from intestine with pI of 4.7 and 4.5. SDS/PAGE suggested a molecular mass of 83 kDa and 73 kDa for isoenzymes of α-amylases from intestine and 59 kDa for the muscle enzyme. α-Amylase from intestine showed maximum activity at pH 7.4, and the enzyme from muscle at pH 8.2. The muscle enzyme was more thermostabile than the intestinal α-amylase. Both the muscle and intestine amylase lost half of its activity after 15 min at 70°C and 50°C, respectively. The Km values were: for muscle amylase 0.22 μg/ml glycogen and 3.33 μg/ml starch, and for intestine amylase 1.77 μg/ml glycogen and 0.48 μg/ml starch. Both amylases were activated by Ca2+ and inhibited by EDTA, iodoacetic acid, p-chloromercuribenzoate and the inhibitor of α-amylase from wheat. No significant differences were found between the properties of α-amylases from parasites and from their hosts.
Źródło:: Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 3; 763-774
0001-527X
Pojawia się w:: Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Informacja

Wyszukujesz frazę "Żółtowska, Krystyna" wg kryterium: Autor

Źródło danych

Dostawca treści

Kolekcja

Rok wydania

Wydawca

Temat

Autor

Typ dokumentu

Język