Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "enolase" wg kryterium: Wszystkie pola

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-6 z 6
    Tytuł:
    Molecular evolution of enolase
    Autorzy:
    Piast, Michał
    Kustrzeba-Wójcicka, Irena
    Matusiewicz, Małgorzata
    Banaś, Teresa
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1041439.pdf
    Data publikacji:
    2005
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    concerted evolution
    gene duplication
    "birth and death" evolution
    glycolysis
    vertebrates evolution
    enolase
    Opis:
    Enolase (EC 4.2.1.11) is an enzyme of the glycolytic pathway catalyzing the dehydratation reaction of 2-phosphoglycerate. In vertebrates the enzyme exists in three isoforms: α, β and γ. The amino-acid and nucleotide sequences deposited in the GenBank and SwissProt databases were subjected to analysis using the following bioinformatic programs: ClustalX, GeneDoc, MEGA2 and S.I.F.T. (sort intolerant from tolerant). Phylogenetic trees of enolases created with the use of the MEGA2 program show evolutionary relationships and functional diversity of the three isoforms of enolase in vertebrates. On the basis of calculations and the phylogenetic trees it can be concluded that vertebrate enolase has evolved according to the "birth and death" model of evolution. An analysis of amino acid sequences of enolases: non-neuronal (NNE), neuron specific (NSE) and muscle specific (MSE) using the S.I.F.T. program indicated non-uniform number of possible substitutions. Tolerated substitutions occur most frequently in α-enolase, while the lowest number of substitutions has accumulated in γ-enolase, which may suggest that it is the most recently evolved isoenzyme of enolase in vertebrates.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2005, 52, 2; 507-513
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Serum levels of the S100B protein and neuron-specific enolase are associated with mortality in critically ill patients
    Autorzy:
    Duda, Izabela
    Krzych, Łukasz
    Jędrzejowska-Szypułka, Halina
    Lewin-Kowalik, Joanna
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1038551.pdf
    Data publikacji:
    2017
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    S100B
    neuron-specific enolase
    mortality
    critically ill
    Opis:
    Introduction. Evaluation of the prognostic potential of the S100B protein and neuron-specific enolase (NSE) as predictors of mortality in critically ill patients in intensive care units (ICU). Materials and Methods. The study was conducted on 62 patients. Basic clinical variables and blood samples for S100B and NSE level testing were obtained during the first four days after admission. Mortality was described as the patient's death during hospitalization in the ICU. Results. 35% of the patients had died. The level of S100B and NSE was significantly higher in non-survivors in comparison with survivors (p=0.007 and p=0.02, respectively). Mortality risk was significantly higher in patients with higher levels of biomarkers than the reference values for S100B (OR 9.00; 95% CI 2.38-33.99; p<0.001) as well as for NSE (OR 5.75; 95%CI 1.31-25.27; p=0.016). Receiver operating characteristic proved that S100B is a better mortality predictor than NSE (AUC 0.76 for S100B and 0.68 for NSE). From all the other variables, the Apache II score turned out to be the only significant predictor of mortality (AUC 0.88). Conclusion. There is a significant correlation between mortality in the ICU and increased serum concentration of S100B and NSE. This correlation is stronger for S100B. Testing for serum levels of S100B and NSE may be useful for prediction of treatment outcomes in the ICU patients.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2017, 64, 4; 647-652
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Effect of proteases on the activity of enolase from muscle of carp (Cyprinus carpio) and pig
    Autorzy:
    Pietkiewicz, Jadwiga
    Kustrzeba-Wójcicka, Irena
    Matusiewicz, Małgorzata
    Niemczuk, Maria
    Wolna, Elżbieta
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1045737.pdf
    Data publikacji:
    1991
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1991, 38, 1; 139-143
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-6 z 6

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies