Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Zagorski-Ostoja, Wlodzimierz" wg kryterium: Wszystkie pola


Tytuł:
Gen. bryg. pilot Włodzimierz Ostoja-Zagórski (1882-1927)
Autorzy:
Misiak, Jarosław.
Powiązania:
Skrzydlata Polska 2002, nr 11, s. 39
Data publikacji:
2002
Tematy:
Zagórski-Ostoja, Włodzimierz
Zagórski-Ostoja Włodzimierz (1882-1927) biografia
Lotnictwo wojskowe dowódcy Polska 1918-1939 r.
Piloci wojskowi Polska 20 w.
Wojsko
Generałowie
Biografia
Opis:
Dca lotnictwa wojskowego w latach 1924-1926.
Il.
Dostawca treści:
Bibliografia CBW
Artykuł
Tytuł:
W stronę Francji : o gen. bryg. pil. Włodzimierzu Ostoi-Zagórskim
Autorzy:
Misiak, Jarosław.
Powiązania:
Skrzydlata Polska 2002, nr 11, s. 38-39
Data publikacji:
2002
Tematy:
Zagórski-Ostoja, Włodzimierz
Zagórski-Ostoja Włodzimierz (1882-1927) biografia
Lotnictwo wojskowe dowódcy Polska 1918-1939 r.
Piloci wojskowi Polska 20 w.
Wojsko
Generałowie
Biografia
Opis:
Dca lotnictwa wojskowego w latach 1924-1926.
Il.
Dostawca treści:
Bibliografia CBW
Artykuł
Tytuł:
Engineered resistance against proteinases
Autorzy:
Milner, Malgorzata
Chroboczek, Jadwiga
Zagorski-Ostoja, Wlodzimierz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040935.pdf
Data publikacji:
2007
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
fusion proteins
proteinase inhibitors
protein protection
Opis:
Exogenous proteinase inhibitors are valuable and economically interesting protective biotechnological tools. We examined whether small proteinase inhibitors when fused to a selected target protein can protect the target from proteolytic degradation without simultaneously affecting the function and activity of the target domain. Two proteinase inhibitors were studied: a Kazal-type silk proteinase inhibitor (SPI2) from Galleria mellonella, and the Cucurbita maxima trypsin inhibitor I (CMTI I). Both inhibitors target serine proteinases, are small proteins with a compact structure stabilized by a network of disulfide bridges, and are expressed as free polypeptides in their natural surroundings. Four constructs were prepared: the gene for either of the inhibitors was ligated to the 5' end of the DNA encoding one or the other of two selected target proteins, the coat protein (CP) of Potato potyvirus Y or the Escherichia coli β-glucuronidase (GUS). CMTI I fused to the target proteins strongly hampered their functions. Moreover, the inhibitory activity of CMTI I was retained only when it was fused to the CP. In contrast, when fused to SPI2, specific features and functions of both target proteins were retained and the inhibitory activity of SPI2 was fully preserved. Measuring proteolysis in the presence or absence of either inhibitor, we demonstrated that proteinase inhibitors can protect target proteins used either free or as a fusion domain. Interestingly, their inhibitory efficiency was superior to that of a commercial inhibitor of serine proteinases, AEBSF.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2007, 54, 3; 523-536
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Virus-like particles of potato leafroll virus as potential carrier system for nucleic acids.
Autorzy:
Sułuja, Elżbieta
Strokowskaja, Ludmiła
Zagórski-Ostoja, Włodzimierz
Pałucha, Andrzej
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041380.pdf
Data publikacji:
2005
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
encapsidation
Virus-like particles
Opis:
Potato leafroll virus is a member of the polerovirus genus. The isometric virion is formed by a coat protein encapsidating single-stranded, positive-sense, mono-partite genomic RNA with covalently attached viral protein at the 5' end. The coat protein of the virus exists in two forms: i) a 23 kDa protein, the product of the coat protein gene, and ii) a 78 kDa protein, the product of the coat protein gene and an additional open reading frame expressed by read-through of the coat protein gene stop codon. The aim of this work was the expression of potato leafroll virus coat protein-based proteins that would be able to assemble into virus-like particles in insect cells. These modified particles were tested for their ability to encapsidate nucleic acids. Two types of N-terminally His-tagged coat protein constructs were used for the expression in insect cells: one, encoding a 23 kDa protein with the C-terminal amino-acid sequence corresponding to the wild type coat protein and the second with additional clathrin binding domain at the C-terminus. The expression of these two proteins by a recombinant baculovirus was characterized by Western immunoblotting with antibodies directed against potato leafroll virus. The protection or putative encapsidation of nucleic acids by these two coat protein derivatives was shown by DNase I and RNase A protection assays.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2005, 52, 3; 699-702
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Mapping of the influenza A hemagglutinin serotypes evolution by the ISSCOR method
Autorzy:
Radomski, Jan
Słonimski, Piotr
Zagórski-Ostoja, Włodzimierz
Borowicz, Piotr
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039244.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
ISSCOR descriptors
phylogenetic analysis
influenza virus
hemagglutinin
phylogenetic maps
Opis:
Analyses and visualizations by the ISSCOR method of influenza virus hemagglutinin genes of different A-subtypes revealed some rather striking temporal relationships between groups of individual gene subsets. Based on these findings we consider application of the ISSCOR-PCA method for analyses of large sets of homologous genes to be a worthwhile addition to a toolbox of genomics - allowing for a rapid diagnostics of trends, and ultimately even aiding an early warning of newly emerging epidemiological threats.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2014, 61, 3; 441-451
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies