Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Pajdak, Władysław" wg kryterium: Wszystkie pola

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-2 z 2
    Tytuł:
    Porównanie aktywności esterazy aspirynowej i cholinesterazy w grupach osób zdrowych i chorych
    Comparison of Aspirin Esterase and Cholinesterase Activity in Groups of Healthy and Sick Persons
    Autorzy:
    Goździalska, Anna
    Jaśkiewicz, Jerzy
    Pajdak, Władysław
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/528362.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Krakowska Akademia im. Andrzeja Frycza Modrzewskiego
    Tematy:
    aspirine esterase
    cholinesterase
    esteraza aspirynowa
    cholinesteraza
    Opis:
    Aspirin esterase (EC 3.1.1.55) is an enzyme that catalyzes the hydrolysis of aspirin (acetylsalicylic acid) to salicylic acid and acetic acid. Aspirin esterase is present in the liver, the plasma and red blood cells. It is widely believed that aspirin esterase is different from carboxylesterase (EC 3.1.1.1 ), arylesterase ( EC 3.1.1.7 ) and cholinesterase (EC 3.1.1.8). Cholinesterase is present in many tissues as well as in the blood. There are many similarities between aspirin esterase and cholinesterase. According to some authors, these two enzymes are identical. The activity of aspirine esterase as well as cholinesterase were measured in 106 serum samples from healthy blood donors and the 120 serum samples of patients, the activity expressed in μkat/L. There are positive correlation between these two enzymes. The activities of aspirin esterase were always approximately 10-times lower than the activity of cholinesterase. The results indicate that there are two different activities, though not necessarily of two different proteins. It may be considered that the enzyme molecule has two independent active sites. Elucidation of the molecular basis of the similarities and differences of these two (?) enzymes will be explained by us in the next future.
    Esteraza aspirynowa (EC 3.1.1.55) jest enzymem katalizującym hydrolizę kwasu acetylosalicylowego (aspiryny) do kwasu salicylowego i kwasu octowego. Esteraza aspirynowa jest obecna między innymi w wątrobie, krwinkach czerwonych i osoczu. Uważa się powszechnie, że jest ona różna od karboksylesterazy (EC 3.1.1.1), arylesterazy (EC 3.1.1.7) i cholinesterazy (EC 3.1.1.8). Pomiędzy cholinesterazą a esterazą aspirynową podobieństwa są tak znaczne, że według niektórych autorów, te dwa enzymy są identyczne. Sporu dotąd nie rozstrzygnięto. W pracy mierzono równolegle aktywność esterazy aspirynowej i cholinesterazy w 106 próbkach surowicy pochodzącej od zdrowych dawców krwi oraz w 120 próbkach surowicy pacjentów, aktywności wyrażano w μkat/L. Stwierdzono bardzo wysoką, pozytywną korelację pomiędzy tymi dwiema aktywnościami – aktywność esterazy aspirynowej była około 10-krotnie niższa niż aktywność cholinesterazy. Wyniki badań wskazują, że występują dwie różne aktywności, choć niekoniecznie dwa różne białka. Warto wziąć pod uwagę możliwość, że cząsteczka enzymu posiada dwa niezależne centra aktywne. Molekularne podstawy podobieństw i różnic tych dwóch enzymów będą wyjaśniane.
    Źródło:
    Państwo i Społeczeństwo; 2013, 1; 35-50
    1643-8299
    2451-0858
    Pojawia się w:
    Państwo i Społeczeństwo
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-2 z 2

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies