Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "BSA protein" wg kryterium: Wszystkie pola

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-4 z 4
    Tytuł:
    Effect of BSA Protein on the Contrast Properties of Magnetite Nanoparticles during MRI
    Autorzy:
    Strbak, O.
    Kubovcikova, M.
    Baciak, L.
    Khmara, I.
    Gogola, D.
    Koneracka, M.
    Zavisova, V.
    Antal, I.
    Masarova, M.
    Krafcik, A.
    Kopcansky, P.
    Dobrota, D.
    Frollo, I.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1032224.pdf
    Data publikacji:
    2017-04
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Instytut Fizyki PAN
    Tematy:
    87.61.-c
    75.75.Fk
    87.15.kp
    Opis:
    The aim of the study was to establish whether there is a significant change in the MRI contrast of magnetite nanoparticles, after BSA protein binding on the surface of particles. The rationale is the applicability of this feature in clinical practice for the tracking of specific proteins which are often associated with various pathologies. Contrast agents could bind to this specific marker, with the change in MRI contrast indicating the presence of pathology. We found that changes in relative contrast acquired at low-field MRI offer potential for the differentiation of magnetite nanoparticles with and without BSA protein. However, the variations in the transverse relaxation time (T₂) and transverse relaxivity (r₂), acquired at high-field MRI, were too small to be applicable for biomedical applications.
    Źródło:
    Acta Physica Polonica A; 2017, 131, 4; 1102-1104
    0587-4246
    1898-794X
    Pojawia się w:
    Acta Physica Polonica A
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Enhanced bioactivity of calcium phosphate coatings obtained by a direct electrodeposition from Hanks solution on Ti surface
    Zwiększona bioaktywnosc powłok fosforanowo-wapniowych otrzymanych metodą bezpośredniego elektroosadzania na powierzchni Ti z roztworu Hanka
    Autorzy:
    Pisarek, M.
    Roguska, A.
    Marcon, L.
    Andrzejczuk, M.
    Janik-Czachor, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/351188.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    biokompatybilność
    powłoki Ca-P
    osteoblasty (U2OS)
    biocompatibility
    Ca-P coatings
    electrodeposition
    BSA protein
    Opis:
    The main requirements for titanium biomaterials are: (a) biocompatibility, (b) resistance to biological corrosion and (c) antisepticity. These requirements may be met by a new generation of titanium biomaterials with a specific surface layer of strictly defined microstructure, chemical and phase composition. Recently, various surface modifications have been applied to form a bioactive layer on Ti surface, which is known to accelerate osseointegration. The purpose of this study was to investigate bioactivity of porous calcium phosphate coatings prepared by a direct electrodeposition on Ti surface from a modified Hanks’ solution. The thick 200 nm coatings, were prepared via cathodic polarization at constant voltage -1.5 V vs. OCP in a Hanks’ solution. In order to evaluate the potential use of the coatings for biomedical applications, the adsorption of bovine serum albumin (BSA), the most abundant protein in blood, and living cells attachment (osteoblasts, U2OS) were studied. The observed differences in living cells attachment suggest a more promising initial cellular response of Ca-P coatings with a pre-adsorbed albumin. The topography and a cross-section view of the Ca-P coatings were characterized using SEM and STEM techniques. The surface analytical techniques (AES, XPS, and FTIR) were used to characterize their chemical composition before and after protein BSA adsorption.
    Wymagania stawiane biomateriałom tytanowym to przede wszystkim: (a) biozgodność, (b) odporność na korozję oraz (c) antyseptyczność. Wymagania te mogą zostać spełnione poprzez wytworzenie nowej generacji biomateriałów tytanowych o określonej powierzchni właściwej, z ściśle określoną mikrostrukturą, składem fazowym i chemicznym. Współczesnie znane są różne metody modyfikacji powierzchni Ti prowadzące do formowania bioaktywnych warstw, które przyspieszają proces osteointegracji. Celem naszych badań było zbadanie bioaktywności porowatych powłok fosforanowo-wapniowych (Ca-P) przygotowanych poprzez bezpośrednie elektroosadzanie na powierzchni Ti z roztworu Hanka. Grubość wytworzonych powłok wynosiła około 200 nm, przy parametrach procesu elektroosadzania: napięcie - 1.5 V vs. OCP, czas 8000 s, roztwór Hanka. W celu dokonania oceny możliwości zastosowania badanych powłok dla potrzeb biomedycznych zastosowano adsorpcje albuminy surowicy bydlecej (BSA), która jest najczęstszą występującą proteina we krwi oraz testy komórkowe przyłączania się osteoblastów (linia komórkowa U2OS). Obserwowane zmiany podczas testów z żywymi komórkami sugerują bardziej obiecujacą początkową odpowiedz dla powłok fosforanowo-wapniowych z wstępnie zaadsorbowana albumina. Do obserwacji topografii powierzchni otrzymanych powłok oraz struktury na przekroju zastosowano mikroskopie wysokorozdzielczą SEM oraz TEM. Zastosowano również techniki powierzchniowo czułe: AES, XPS, FTIR w celu okreslenia składu chemicznego warstw przed oraz po adsorpcji protein na ich powierzchni.
    Źródło:
    Archives of Metallurgy and Materials; 2013, 58, 1; 261-267
    1733-3490
    Pojawia się w:
    Archives of Metallurgy and Materials
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Membrane fouling in the ultrafiltration of water–protein–sodium chloride model systems
    Autorzy:
    Ćwirko, K.
    Tomczak, E.
    Szaniawska, D.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/185550.pdf
    Data publikacji:
    2018
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    ultrafiltration
    ceramic membranes
    fouling models
    BSA
    myoglobin
    ultrafiltracja
    mioglobina
    Opis:
    This paper presents ultrafiltration results of model BSA (bovine serum albumin) and MB (myoglobin) solutions prepared with or without NaCl addition. The protein concentrations in the solutions were equal to 0.05 g dm 3 for MB and 0.5 g dm 3 for BSA. The ultrafiltration tests were performed using a laboratory scale unit equipped with 90 mm ceramic disc membranes with a filtration area of 5:6-10-3 m2 and cut-off of 50 or 150 kDa. The tests were run under constant process conditions, i.e. a cross flow volume (CFV) of 5 ms-1, transmembrane pressure (TMP) of 0.2 MPa, temperature of 20 ◦C and NaCl concentration of 0 or 10 wt%. The installation worked in a semi-open mode with a continuous permeate discharge and retentate recycle. The performance of the membranes was measured with the permeate volumetric flow rate, JV (m3m 2s 1) while their selectivity was determined by the protein rejection, R. The paper evaluates and discusses the protein rejection mechanisms as well as the influence of the membrane cut-off and sodium chloride concentration in the feed on the flux decline during the ultrafiltration of BSA and MB. Moreover, it provides an analysis of the first fouling phase by applying usual filtration laws.
    Źródło:
    Chemical and Process Engineering; 2018, 39, 2; 185--196
    0208-6425
    2300-1925
    Pojawia się w:
    Chemical and Process Engineering
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Antioxidants and environmental stress: spectroscopic study on stability of natural compounds and their interaction with a molecule of protein in an in vitro model
    Antyoksydanty a stres środowiskowy, badania spektralne stabilności substancji naturalnych i ich oddziaływanie z molekułą białka
    Autorzy:
    Trnková, L.
    Boušová, I.
    Ryšánková, L.
    Vrabcová, P.
    Dršata, J.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/126139.pdf
    Data publikacji:
    2009
    Wydawca:
    Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
    Tematy:
    oxidative stress
    antioxidant
    hydroxycinnamic acid
    serum albumin
    protein-ligand binding
    stres oksydacyjny
    antyoksydant
    kwas hydrooksycynamonowy
    albumina (BSA)
    wiązanie białka z ligandem
    Opis:
    The stability of eight hydroxycinnamic acids (HCAs) during long-term incubation under physiological conditions was studied by UV-VIS absorption spectroscopy and their possibility of binding to a model protein (bovine serum albumin, BSA) under physiological conditions was investigated by tryptophan fluorescence quenching method. The obtained results suggest that the stability of hydroxycinnamic acids is dependent upon its individual structure and duration of incubation. The monosubstituted derivatives (coumaric acids) were stable within the course of long-term incubation, while di- and trisubstituted derivatives decomposed easily. It was found out that all studied compounds changed fluorescence emission spectrum of BSA. The Stern-Volmer analysis was employed in order to explore binding of HCAs to BSA in details. The binding constants (Kb), number of binding sites (n) and the free energy changes (∆G0) were determined. The binding affinity was strongest for rosmarinic acid and ranked in the following order rosmarinic acid > chlorogenic acid > sinapic acid > caffeic acid > ferulic acid > o-coumaric acid > p-coumaric acid > m-coumaric acid. All free energy changes (∆G0) possessed negative sign indicating the spontaneity of HCAs binding to BSA.
    Badano trwałość ośmiu kwasów hydrooksycynamonowych, HCAs, podczas inkubacji długoterminowej w warunkach fizjologicznych i możliwość ich wiązania się z modelowym białkiem (albuminą, BSA). Uzyskane wyniki pokazały, że trwałość tych kwasów zależy od ich indywidualnej budowy oraz czasu inkubacji. Wyznaczono stałe trwałości (Kb), liczbę miejsc wiązania (n) oraz zmianę wartości energii Gibbsa (∆G0) wiązania HCAs do BSA, który to proces przebiegał samorzutnie.
    Źródło:
    Proceedings of ECOpole; 2009, 3, 1; 27-34
    1898-617X
    2084-4557
    Pojawia się w:
    Proceedings of ECOpole
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-4 z 4

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies