Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "peptide" wg kryterium: Temat


Tytuł:
Detekcja enzymów z wykorzystaniem macierzy polimer-substrat
Enzyme assays based on polymer-substrate arrays
Autorzy:
Trzcińska, R.
Utrata-Wesołek, A.
Suder, P.
Dworak, A.
Silberring, J.
Trzebicka, B.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/285196.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Akademia Górniczo-Hutnicza im. Stanisława Staszica w Krakowie. Polskie Towarzystwo Biominerałów
Tematy:
macierze peptydowe
koniugaty polimer-peptyd
enzymy
powierzchnie
peptydy
peptide arrays
conjugates polymer-peptide
enzymes
surfaces
peptides
Opis:
Ocena aktywności enzymów jest kluczowym zagadnieniem w badaniu kinetyki reakcji enzymatycznych i inhibicji. Ostatnio, macierze polimerowo-peptydowe, gdzie peptyd jest specyficznym substratem dla enzymu wzbudzają coraz większe zainteresowanie wśród biochemików. W połączeniu z czułymi metodami detekcji takimi jak spektrometria mas i fluorescencja macierze mogą znaleźć zastosowanie jako niezwykle użyteczne narzędzia do detekcji enzymów i oceny ich aktywności w diagnostyce klinicznej. Macierze peptydowe składają się z powierzchni, na której immobilizowane są peptydy . Peptydy mogą być przyłączone bezpośrednio do sfunkcjonalizowanej powierzchni lub poprzez polimerowy linker. Obecność polimerowego linkera pomiędzy powierzchnią a peptydem przynosi wiele korzyści. Zastosowanie linkera z poli(tlenku etylenu) minimalizuje niespecyficzną adsorpcję biomolekuł na podłożu, zapewnia niskie tło w pomiarach fluorescencyjnych i ułatwia dostęp steryczny centrum aktywnego do peptydu. W niniejszej pracy koniugaty peptydów z poli(tlenkiem etylenu) zostały otrzymane na drodze syntezy na nośniku stałym metodą Fmoc. Otrzymane koniugaty immobilizowano na powierzchni krzemu zmodyfikowanej aminopropy lotrietoksy silanem. Powierzchnię scharakteryzowano techniką AFM i zbadano jej kąt zwilżania. Tak otrzymane macierze peptydowe poddano inkubacji z enzymami a produkty reakcji analizowano za pomocą techniki ESI MS.
Enzyme assays are methods for measuring enzymatic activity, they are vital to study enzyme kinetics and enzyme inhibitors. Recently, polymer-peptide arrays where the peptide is specific substrate for the enzyme have attracted high attention. Such arrays can be applied as invaluable tools for enzyme recognition when connected to fluorescence or mass spectrometry detection. Peptide arrays consist of peptides immobilized on solid support directly or through polymeric linker. It w as shown that the presence of poly(ethylene oxide) as a linker between surface and the peptide offers many advantages. It minimizes non-specific binding of biomolecules on the surface, provides low background in fluorescence measurement, avoids steric hindrance , and thus makes linked peptide fully accessible the active site of an enzyme. In this work, conjugate of peptide and poly(ethylene oxide) were synthesized on the Tentagel resin using solid phase Fmoc chemistry, and then covalently immobilized by grafting-to method on the silica surface. Silica plates before grafting were modified by 3-aminopropy ltriethoxy silane and characterized by AFM and contact angel measurement. The obtained peptide arrays were incubated with enzymes and products of these reactions were analyzed by ESI MS.
Źródło:
Engineering of Biomaterials; 2011, 14, no. 109-111 spec. iss.; 36
1429-7248
Pojawia się w:
Engineering of Biomaterials
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Biological characteristics of a new antibacterial peptide and its antibacterial mechanisms against Gram-negative bacteria
Autorzy:
Pei, Z.
Ying, X.
Tang, Y.
Liu, L.
Zhang, H.
Liu, S.
Zhang, D.
Wang, K.
Kong, L.
Gao, Y.
Ma, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2087656.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
antimicrobial peptide
biological characteristics
antibacterial mechanism
Gram-negative bacteria
Źródło:
Polish Journal of Veterinary Sciences; 2018, 21, 3; 533-542
1505-1773
Pojawia się w:
Polish Journal of Veterinary Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Metody chemicznej ligacji w syntezie peptydów i białek. Część 2
Chemical ligation methods in the synthesis of peptides and proteins. Part 2
Autorzy:
Jędrzejewska, K.
Kropidłowska, M.
Wieczerzak, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/172242.pdf
Data publikacji:
2017
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
natywna chemiczna ligacja
synteza peptydów
tioester
native chemical ligation
peptide synthesis
thioester
Opis:
Proteins are synthesized only by living organisms. Today, we are able to receive them by recombinant protein expression in bacterial cells. This technique is very useful and gives satisfactory amount of desirable material but it precludes the possibility of introduction of some chemical modifications that are often obligatory. For this reason, chemical synthesis of longer peptide chains is still important and is the object of scientists attention. Over the last century, notion of peptide synthesis took a new meaning. Nowadays, we know a number of innovative methods and also automated devices which help us to make progress in this area. Nevertheless, the synthesis of longer, more complicated peptide chains and proteins still constitutes a problem. Native chemical ligation (NCL) has facilitated the synthesis of numerous complex peptide and protein targets. Expansion of ligation techniques has allowed the entry of peptides into the world of therapeutic drugs [1]. NCL reactions are carried out in aqueous solution and give good yields. Due to mild conditions, NCL overcomes racemic and solubility problems encountered in classical peptide synthesis using protected fragments. The challenge is to synthesize the C-terminal thioester-containing peptide necessary for the transesterification reaction, which is the first step of linking the peptide fragments [2]. In this review we discuss the evolution, advantages and potential applications of chemical ligation reactions. In the first part of this article we described the utility of native chemical ligation approach to non-cysteine containing peptides. This part details a number of important approaches to the synthesis of peptides bearing a C-terminal thioester. Contemporary applications of these techniques to the total chemical synthesis of proteins are also presented.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2017, 71, 9-10; 747-761
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wpływ różnych reszt β-aminokwasowych na zdolności koordynacyjne peptydów wobec jonów metali przejściowych
The influence of different β-amino acid residues on coordinating abilities of peptides toward transition metal ions
Autorzy:
Krzciuk-Gula, Joanna
Ledwoń, Patrycja
Staśkiewicz, Agnieszka
Latajkа, Rafał
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/972289.pdf
Data publikacji:
2020
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
β-peptyd
koordynacja
jon metalu przejściowego
β-peptide
coordination
transition metal ion
Opis:
Peptidomimetics are different groups of compounds which are the modifications of natural occurring peptides - mostly in the sense of the structure. Due to these kind of changes, the new, modified systems are more stable and could act as a tool dedicated in specific biological activity. One of the most important and developed group of peptidomimetics are β-peptides. This review discusses the coordination ability of peptides containing β-amino acid residues incorporated into their sequence. Special attention is given to the importance of βAla residue and metal binding affinity of transition metal ions, especially Cu2+ ion. The coordination process occurs analogously to peptides composed of a-amino acids. The complexes are usually formed initially by coordination of N-terminal amine group and subsequently, with increasing pH value, by deprotonation of amide bonds. The main difference can be observed in the stability and geometry of complexes. Namely, the stability constants of β-peptides are usually slightly lower than in the case of natural analogues. Furthermore, the review presents data according to coordination ability of peptides containing β-amino acids, such as: βAsp, βHis, βCys and βLys. In spite of differences between standard peptides and their analogues, containing β-amino acid residues, there are no very important differences in the model of their coordination with the transition metal ions. However, the comparison of β-peptides and their natural counterparts reveals interesting features, which can be useful for more effective designing of new compounds possessing expected properties.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2020, 74, 3-4; 285-310
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Próby aktywowania grupy karboksylowej kwasu 3-amino-1Hpirazolo-5-karboksylowego metodą azydkową
Attempts of activating carboxylic group of 3-amine-1-Hpyrazole-5-carboxylic acid using azide method
Autorzy:
Kusakiewicz-Dawid, A.
Masiekiewicz, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/143389.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego. Zakład Wydawniczy CHEMPRESS-SITPChem
Tematy:
amino pirazol
hybrydy peptydowe
metoda azydkowa
aminopyrazole
peptide hybrids
azide method
Opis:
Opracowano metodę łączenia 3-acetamido-5-karboksy-1H-pirazolu od C- końca z aminokwasem białkowym, bez konieczności ochrony bocznych grup funkcyjnych pierścienia pirazolowego z wykorzystaniem aktywacji azydkowej. W modelowej reakcji zsyntezowano ester metylowy N-(3-acetamido-5-karbonylo-1H-pirazolo)glicyny.
The method was developed for linking 3-acetamido-5-carboxy-1H-pyrazole with protein amino acid from C-end without necessity to protect side functional groups of pyrazole ring by means of azide activation. In the model reaction N-(3-acetamido-5-carbonyl-1Hpyrazole) glycine methyl ester was synthesized.
Źródło:
Chemik; 2014, 68, 4; 296-303
0009-2886
Pojawia się w:
Chemik
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Antybiotyki peptydowe i ich kompleksy z jonami metali
Peptide antibiotics and their complexes with metal ions
Autorzy:
Stokowa-Sołtys, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/171960.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
antybiotyki peptydowe
metaloantybiotyki
kompleksy jonów metali
peptide antibiotics
metalloantibiotic
metal ion complexes
Opis:
Metal ions are essential for numerous antibiotics. They play a crucial role in the mechanism of action and may be involved in specific interactions with cell membrane or target molecules, such as: proteins and nucleic acids. Due to the fact that complexes usually poses a higher positive charge than free ligands, they might interact more tightly with DNA and RNA molecules. However, complexes may also form during antimicrobial agents application, because a lot of them possess functional groups which can bind metal ions present in physiological fluids. Many recent studies support a hypothesis that drugs may alter the serum metal ions concentration. Moreover, it has been shown that numerous complexes with antibiotics can cause DNA degradation, e.g. bleomycin which form stable complexes with redox metal ions and split the nucleic acids chain via the free radicals mechanism. Therefore, it is widely used in cancer therapy.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2018, 72, 7-8; 497-522
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Utylizacja odpadu nasion ostropestu plamistego II. Biologicznie czynne peptydy z odpadu nasion ostropestu plamistego
Autorzy:
Baranowska, B
Kurzepa, K.
Marczak, E.
Szczucinska, A.
Lipkowski, A.W.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/833421.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Instytut Hodowli i Aklimatyzacji Roślin
Tematy:
rosliny oleiste
nasiona
peptydy
hydroliza enzymatyczna
ostropest plamisty
oil plant
seed
peptide
enzymatic hydrolysis
milk thistle
Źródło:
Rośliny Oleiste - Oilseed Crops; 2003, 24, 2; 725-732
1233-8273
Pojawia się w:
Rośliny Oleiste - Oilseed Crops
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Właściwości koordynacyjne wybranych cyklicznych hormonów peptydowych oraz ich pochodnych
Coordination properties of selected cyclic peptide hormones and their analogues
Autorzy:
Witak, Weronika
Marciniak, Aleksandra
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1409943.pdf
Data publikacji:
2021
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
hormony peptydowe
peptydy
wiązanie disulfidowe
jony metali
peptide hormones
cyclic peptides
disulfide bridge
metal ions
Opis:
Hormones are a heterogeneous, significant compounds, responsible for proper functioning of living organisms, produced by specialized cells, tissues and glands. Theirs main role is signals transmission to target tissues, responsible for the right working of the whole organism. Dysfunctions of the hormones homeostasis balance lead to disease states [1-3]. Recently, scientists have paid attention to role of the metal ions in the proper synthesis of these compounds and functioning of human body [4]. More and more scientific works explain the complicated roles of metals as beneficial factors that stimulate the conformation of peptides. Metal ions are responsible for biological properties and influence of hormones binding to appropriate receptors, but also adverse factors [4,5]. The search for an answer to the question about the metal - hormone relationship has led to the development of a new, interdisciplinary studies: metalloendocrinology, linking inorganic chemistry with endocrinology [4]. In this work, we present the literature data that relate to metal - peptide hormone interactions. We focused on cyclic hormones with a disulfide bridge and their analogues. In our review we have focused on selected natural cyclic peptide hormones: oxytocin, vasopressin, somatostatin, hepcidin and amylin. The studies on the coordination abilities showed that transition metal ions, such as copper(II), zinc(II) or nickel(II), form stable complexes with described peptides. Metal ions actively participate in many phenomena. They have played role in the formation of amylin aggregates in patients with type 2 diabetes [6]. The high ability to copper(II) by hepcidin may have an effect on its homeostasis [7]. Stable complexes of oxytocin and vasopressin facilitate binding with appropriate receptors for these peptides [8].
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2021, 75, 5-6; 799-821
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wyjaśnienie elementów homeostazy niklu(II) i cynku(II) u bakterii i grzybów
Explaining elements of nickel(II) and zinc(II) homeostasis in bacteria and fungi
Autorzy:
Rowinska-Żyrek, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/172088.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
transport Zn2+
transport Ni2+
homeostaza metali drobnoustrojach
układ metal-peptyd
struktura układów metal-peptyd
termodynamika układów metal-peptyd
Zn2+ transport
Ni2+ transport
microbial metal homeostasis
metal-peptide structure
metal-peptide thermodynamics
Opis:
In the last 30 years, no new class of antibiotic was developed, and resistance to these already existing has increased dramatically. It seems reasonable to search for new classes therapeutics, targeting metabolic pathways, which standard therapies do not aim at. One of the biggest obstacles in finding effective and specific antibacterial and antifungal agents, which do not cause serious side effects in patients, is due to the fact that micro-organisms share many basic metabolic pathways with their human hosts. One of the significant differences may be the transport system and homeostasis of Zn2+ and Ni2+. The review sheds new light on the homeostasis of the two metals in bacteria and fungi. The main points are: (i) determination of Zn2+ binding sites on the C. albicans Pra1 zincophore and in the N-terminal domain of the C. albicans Zrt1 zinc transporter; description of the geometry and thermodynamics of such binding (Fig. 5 and 6); (ii) understanding of the bioinorganic chemistry of zincophore based Zn2+ transport (understanding Pra1-Zrt1 interactions); suggesting how Zn2+ is delivered from the zincophore to the zinc transporter (Fig. 7); (iii) defining the specificity of zincophore-based transport; showing that they can also transport Ni2+ ions; (iv) pointing out Zn2+ binding sites on amylin1-19 and pramlintide – amylin’s non-aggregating analogue; describing the thermodynamics of the process (Fig. 10) and suggesting the potential effect of Zn2+ coordination on the antimicrobial effectiveness of amylin (Fig. 11 and 12); (v) defining how the non-coordinating poly- Gln region affect the structure and how it increases the thermodynamic stability of nickel complexes of the N-terminal region Hpn-like, a microbial Ni2+ storage protein (Fig. 13); (vi) indicating the specific regions of proteins with polyHis and polyGln regions, which are most likely to bind Ni2+ and Zn2+; (vii) explaining the effect of pH and Ni2+ binding to the N-terminal domain of HypA, a bacterial protein involved in the maturation of hydrogenase (Fig. 14 and 15); (viii) explaining the average efficiency and selectivity of HupE, a bacterial Ni2+ transporter (Fig. 16 and 17). This new piece of knowledge is an interesting contribution to the beautiful, basic bioinorganic chemistry, which allows for a better understanding of basic mechanisms in biology and can be the basis in the design of effective, specific and selective drugs to be used in anti-microbial therapy, e.g. of traditional drugs combined with a part of a zincophore, which is specifically recognized by the fungus. First biological studies, which show that Candida albicans recognizes the C-terminal region Pra1, have already been carried out (see Figure 8 and its description).
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2018, 72, 7-8; 469-496
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Modele eksperymentalne w badaniach zewnątrzkomórkowego transportu miedzi
Experimental models in studies of extracellular copper transport
Autorzy:
Bal, Wojciech
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2200581.pdf
Data publikacji:
2022
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
copper(II)
peptide
complexation
reaction kinetics
biological mechanisms
miedź(II)
peptyd
kompleksowanie
kinetyka reakcji
mechanizmy biologiczne
Opis:
The biological relevance of proteins and peptides for Cu(II) biology, including the extracellular transport of this element, is commonly estimated by studying stabilities and structures of their complexes. However, our experimental studies on the kinetics of formation of Cu(II) complexes of ATCUN/NTS and Xaa-His-R peptides, considered to be key actors in extracellular copper biology, revealed novel long-lived reaction intermediates. These intermediates, rather than the final reaction products fulfil the chemical criteria for actual biocomplexes derived from biological studies. Our research clearly demonstrated that understanding of the kinetic aspect of interactions is indispensable for realistic modeling of biological interactions of metal ions.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2022, 76, 5-6; 456-466
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Metody chemicznej ligacji w syntezie peptydów i białek. Część 1
Chemical ligation methods in the synthesis of peptides and proteins. Part 1
Autorzy:
Kropidłowska, M.
Jędrzejewska, K.
Wieczerzak, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/171570.pdf
Data publikacji:
2017
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
natywna chemiczna ligacja
NCL
kinetycznie kontrolowana ligacja
KCL
synteza peptydów
native chemical ligation
kinetically controlled ligation
peptide synthesis
Opis:
Proteins are biological macromolecules affecting very important functions in the body. They are involved in many biochemical processes. They can perform catalytic functions acting as enzymes. They also participate in the transport of many small molecules and ions – for example one molecule of hemoglobin carries four molecules of oxygen. In addition, proteins serve as antibodies and are involved in transmission of nerve impulses as receptor proteins. Because peptides and proteins perform so important functions, to study them it is essential to obtain these compounds in the greatest possible amounts. The compounds can be obtained generally by three main methods: • by isolation of the native peptides and proteins • by expression in microorganisms • by chemical synthesis. Each of the above methods has its advantages and disadvantages, but only the chemical synthesis gives the possibility to introduce modifications to the structure of the resulting protein, such as the insertion of new functional groups, to give the product in the final form and with satisfactory yield. In this review we present the application of chemical ligation methods in the synthesis of peptides and proteins. We describe in details mechanism of native chemical ligation method and the conditions necessary to carry the reaction [1]. The synthesis of long polypeptide chains by kinetically controlled ligation (KCL) is also depicted [2]. This part of the paper also details a number of approaches to noncysteine containing peptides by chemical ligation methods.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2017, 71, 9-10; 727-746
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Identyfikacja białek z wykorzystaniem techniki Peptide Mass. Część I - charakterystyka eksperymentu identyfikacji
The identification of proteins by Peptide Mass Fingerprinting (PMF). Part I - properties of the identification experiment
Autorzy:
Kamińska, H.
Podbielska, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/261316.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Politechnika Wrocławska. Wydział Podstawowych Problemów Techniki. Katedra Inżynierii Biomedycznej
Tematy:
proteomika
identyfikacja protein
spektrometria masowa
schematy scoringu
proteomics
identification of proteins
mass spectrometry
peptide mass fingerprinting
scoring schemes
Opis:
Wprowadzenie w spektrometrach jonizacji typu MALDI zrewolucjonizowało proces identyfikacji białek. Automatyzacja procesu identyfikacji oraz bezpośrednie połączenie analizy spektrometrem masowym z separacją białek dwuwymiarową elektroforezą żelową (2D-GE) pociągnęły za sobą znaczny rozwój proteomiki. Późniejszy rozrost proteomicznych baz danych pozwolił na zwiększenie dokładności identyfikacji, z wykorzystaniem pierwszej w historii techniki wydajnej identyfikacji białek – peptide mass fingerprinting, w skrócie: PMF. Metoda peptide mass fingerprinting pozwala identyfikować białka z widm masowych uzyskanych w wyniku analizy próbki spektrometrem masowym. Przez wzgląd na powszechność stosowania metody, jak i ciągle obserwowane jej ulepszenia, autorzy postanowili podsumować obecny stan wiedzy w tym zakresie. Praca została podzielona na dwie części: w pierwszej znajduje się opis historii powstania metody PMF wraz z charakterystyką części eksperymentalnej i opisem najpopularniejszych baz danych stosowanych przy identyfikacji, natomiast druga część pracy jest poświęcona zagadnieniom algorytmicznym, związanym z wyszukiwaniem w bazie danych protein najlepiej odzwierciedlających białko analizowane w próbce. Specyfikacja eksperymentu w pierwszej części pracy uwzględnia zarówno opis metody separacji, trawienia białek w próbce, jak i późniejszej ich analizy z wykorzystaniem spektrometru masowego. Eksperymentalne fazy metody PMF są opisane z uwzględnieniem ich cech biochemicznych, mających wpływ na dalsze etapy schematu identyfikacji.
The development of MALDI ionization method in mass spectrometers, had revolutionized the protein identification procedure. The automation of an identification procedure and the mass spectrometry direct connection to the protein separation with the two-dimensional gel electrophoresis (2D-GE) implicated the significant proteomics development. The later growth of the proteomics databases contributed to the enhancement of the identification accuracy, by using the first method of effective protein identification in the history: the peptide mass fingerprinting (PMF). The peptide mass fingerprinting enabled the protein identification from the mass spectra acquired by the mass spectrometry sample analysis. Due to the common use of method and its continuous improvements, the authors decided to summarize the current state of the knowledge in this field of science. The publication is divided into two parts. The first one is devoted to the origins of PMF scheme, the characteristics of its experimental part and a description of the most popular databases used in the identification procedure. The second part relates to the algorithmic issues of searching the database protein, which reflects the sample content in the best way. The experiment specification in the first part takes into the consideration the description of separation and sample digestion methods, as well as the later protein sample analysis by the mass spectrometer. The experimental steps of the PMF method are described according to their biochemical properties, having an impact for the later stages of the identification procedure.
Źródło:
Acta Bio-Optica et Informatica Medica. Inżynieria Biomedyczna; 2011, 17, 2; 153-160
1234-5563
Pojawia się w:
Acta Bio-Optica et Informatica Medica. Inżynieria Biomedyczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Identyfikacja białek z wykorzystaniem techniki Peptide Mass Fingerprinting (PMF). Część II - algorytmy scoringu
The identification of proteins by Peptide Mass Fingerprinting (PMF). Part II - the scoring algorithms
Autorzy:
Kamińska, H.
Podbielska, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/261443.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Politechnika Wrocławska. Wydział Podstawowych Problemów Techniki. Katedra Inżynierii Biomedycznej
Tematy:
proteomika
identyfikacja protein
spektrometria masowa
peptide mass fingerprinting
schematy scoringu
proteomics
identification of proteins
mass spectrometry
scoring schemes
Opis:
Postęp w dziedzinie komputerów oraz rozwój Internetu zrewolucjonizował, proces identyfikacji białek oraz przyczynił się do szybkiego wzrostu proteomicznych baz danych. Krótko po wprowadzeniu pierwszej technologii identyfikacji białek z widm spektrometrów masowych PMF (Peptide Mass Fingerprinting) okazało się, że algorytmy wykorzystywane do wyszukiwania w bazie danych protein odpowiadających wynikom eksperymentu mają kluczowe znaczenie dla wysokiej poprawności identyfikacji. Rozwój metody PMF był zatem uwarunkowany nie tylko przez usprawnienia techniczne schematu, ale przede wszystkim przez zastosowanie rozmaitych metod matematycznych i statystycznych (tzw. algorytmów scoringu) przy wyszukiwaniu poprawnych rozwiązań. Kolejnym krokiem w informatycznym usprawnieniu identyfikacji było opracowanie metod walidacji jej rezultatów na podstawie istniejących baz danych lub też symulacji. Walidacja rezultatów pozwoliła na wyeliminowanie większości błędów pierwszego rodzaju w identyfikacji metodą PMF. Przez wzgląd na powszechność stosowania metody, a także jej ulepszenia autorzy postanowili podsumować obecny stan wiedzy w tym zakresie. Praca została podzielona na dwie części: w pierwszej przedstawiono opis historii powstania metody PMF wraz z charakterystyką jej części eksperymentalnej i opisem najpopularniejszych baz danych stosowanych przy identyfikacji, natomiast druga część jest poświęcona zagadnieniom algorytmicznym związanym z wyszukiwaniem w bazie danych protein najlepiej odzwierciedlających białko analizowane w próbce. Bioinformatyczne ujęcie identyfikacji białek w drugiej części nawiązuje do specyfikacji eksperymentu, omówionej w części pierwszej publikacji. Druga część pracy w szczegółowy sposób opisuje główne aspekty porównywania mas teoretycznych i eksperymentalnych, tj. trawienie in silico, rozpoznawanie modyfikacji białek, dopasowywanie mas oraz kalibrację poprawnych dopasowań. Opisane zostały także sposoby budowania funkcji scoringowych oraz algorytmy walidacji ich wartości. Dodatkowo, w pracy przedstawiono najbardziej znane funkcje scoringowe oraz pełny przegląd oprogramowania do identyfikacji białek metodą PMF.
The internet and computer science progress have revolutionized the process of protein identification and contributed to the growth of proteomics databases. Just after discovering the first technology for protein identification from the mass spectra PMF (peptide mass fingerprinting), it appeared that the algorithms searching databases for proteins corresponding to experiment results have crucial meaning for the sensitivity and specificity of the identification procedure. Therefore, the development of PMF method was conditioned by both the technological improvements in the PMF scheme and the application of various mathematical and statistical methods (so called: scoring algorithms) to the searching of correct identifications. The next step in the development of an identification procedure was to work out the methods for identification results validation, according to the proteomics databases content or simulations. The results validation allowed to eliminate the most of unwanted false positives in the PMF identification. Regarding the method common use, as well as its improvements which are still present, the authors decide to summarize the current level of knowledge related to this topic. The publication is divided into two parts. The first one is devoted to the origins of PMF scheme, the characteristics of its experimental part and a description of the most popular databases used in the identification procedure. The second part relates to the algorithmic issues of searching the database protein, which reflects the sample content best. From the bioinformatics point of view the protein identification in the second part of publication refers to the experiment specification described in the first part. The second part of the publication describes in details the aspects of theoretical and experimental masses comparison, i.e. in silico digestion, the discrimination of protein modifications, the pairing of masses and the calibration of matches. Moreover, the scoring functions building manners and the algorithms for scoring functions values validation were also taken into the consideration. Additionally, we present the most known scoring schemes with the comprehensive review of the PMF protein identification software.
Źródło:
Acta Bio-Optica et Informatica Medica. Inżynieria Biomedyczna; 2011, 17, 3; 239-247
1234-5563
Pojawia się w:
Acta Bio-Optica et Informatica Medica. Inżynieria Biomedyczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Zastosowanie metod elektrochemicznych w bioanalityce : wybrane zagadnienia
Electrochemical methods in bioanalytics : selected aspects
Autorzy:
Ufnalska, I.
Wiloch, M. Z.
Wesoły, M.
Ćwik, P.
Zabadaj, M.
Ciosek, P.
Wawrzyniak, U. E.
Wróblewski, W.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/171732.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
elektrochemia
elektroniczny język
chemometria
kompleksy peptydjony miedzi(II)
warstwy boroorganiczne
electrochemistry
electronic tongue
chemometrics
peptide-copper(II) complexes
boroorganic layers
Opis:
The cooperation of scientists specializing in different fields has given rise to the integration of previously distinct thematic areas and creation of new multidimensional disciplines as a result. Biochemistry, which has derived from the borderline of chemistry and biology, can be set as a good example. In this short review an insight into electrochemical studies, which are currently carried out in the Department of Microbioanalytics at the Faculty of Chemistry (Warsaw University of Technology), was presented. Three independent scientific pathways introducing electrochemical methods for biochemical and bioanalytical purposes can be distinguished among the ongoing researches. The first one embraces the design of the so-called electronic tongue – a system used for the qualitative and quantitative analysis of liquid samples of complex composition. In this work, potentiometric sensor arrays were applied to develop an electronic tongue system enabling the evaluation of the effectiveness of bitter taste masking of pharmaceuticals. The second scientific pathway involves voltammetric studies of the interactions of biologically active peptides with copper(II) ions. The interest was drawn to clarify and describe the role of β-amyloid and NSFRY copper(II) complexes, relevant to Alzheimer’s disease occurrence and cardiovascular system disorder respectively. Finally, boronic acids and their derivatives, exhibiting the affinity for molecules possessing 1,2 or 1,3-diol group in their structure, were used as selective molecular receptors in the third research project. The studies include the selection of the optimal method and conditions of the immobilization process, providing the most favorable receptor layer structure, and the determination of the performances of constructed electrochemical sensor towards particular bioanalytes.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2015, 69, 9-10; 931-946
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Metoda O-acyloizopeptydowa w syntezie peptydow
O-acyl isopeptide method in peptide synthesis
Autorzy:
Frączak, O.
Olma, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/171738.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
peptide
O-acyloizopeptydy
O N-migracja
peptydy
peptydy o trudnych sekwencjach
O-acyloisopeptides
O N-migration
difficult sequence containing peptides
Opis:
Proteins are macromolecules that carry out most of the biochemical functions of the cell, which strongly depend on the secondary and tertiary structure, defined by the amino acid sequence of a polypeptide chain. The importance of peptides and proteins in biology and medicine inspired chemists to develop strategies for their synthesis. The main limitation to the preparation of long peptides is their tendency to aggregation, what makes the coupling and deprotection reaction ineffective, and purification of the compounds difficult. Inter- and intramolecular interactions, hydrophobic character, the presence of multiple hydrogen bonds significantly affect the secondary structure of peptides, making further extension of the peptide chain very difficult. Undesirable aggregation process may be disrupted by reduction of hydrophobic interactions. For this purpose, various methods are used, based on the implementation of specific modifications to the peptide chain, affecting its secondary structure. These methods include, for example, incorporation of pseudoproline building blocks [5] and proximity induced peptide ligation [6, 7]. In some cases, it is convenient to extend the amino acid side chain to form isopeptides (Fig. 1) [14–16]. Depsipeptides can be created with the natural amino acids such as cysteine, serine, threonine, tyrosine, or tryptophan. The basic requirement is the presence of β-hydroxyamino component. The presence of a depsipeptide moiety in place of an amide bond significantly change the secondary structure of native peptide and prevents from aggregation, leading to higher yields of desired compounds [18]. In the solution phase peptide synthesis, this method is free from racemization [19]. Isodipeptide units can be successfully applied in SPPS for the synthesis of “difficult sequence”-containing peptides [19]. In this paper, many examples of effective use of O-acylisopeptides method in peptide synthesis are discussed.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2014, 68, 7-8; 733-749
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies