Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "enzymes activity" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-3 z 3
Tytuł:
Praktyczne aspekty wykorzystania Mixolabu w ocenie jakości ziarna pszenicy i żyta uprawianego w Polsce
Practical aspects of Mixolab application in the determination of quality of wheat and rye cultivated in Poland
Autorzy:
Szafrańska, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2073082.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
aktywność enzymów amylolitycznych
Mixolab
wartość wypiekowa
amylolytic enzymes activity
bread-making quality
Opis:
Celem pracy było określenie zróżnicowania właściwości reologicznych ciasta ze śruty pszennej i żytniej za pomocą Mixolabu. Stwierdzono, że śruta żytnia cechowała się większą wodochłonnością, krótszym czasem rozwoju i stałości oraz krótszym czasem kleikowania skrobi niż śruta pszenna. Śruta żytnia wykazywała większy opór ciasta w punkcie C2 w wyniku obecności pentozanów, które powodowały zwiększenie lepkości ciasta. Istotne zależności wykazano między liczbą opadania a podatnością na działanie enzymów amylolitycznych (C4) i retrogradacją (C5).
The aim of this study was the determination of differentiation of rheological properties of wheat and rye dough tested by Mixolab. Whole rye meal was characterized by higher water absorption, shorter development time, stability and shorter time of starch gelatinization in comparison with than whole wheat meal. Whole rye meal had higher torque in point C2 as a result of pentosans presence, which caused the increase of dough viscosity. The significant correlations between falling number and enzymatic activity (C4) and retrogradation (C5) were shown.
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2014, 6; 418--420
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Narzędzia chemiczne do badania enzymów proteolitycznych przy użyciu cytometrii masowej
Mass cytometry-compatible chemical probes for the investigation of proteolytic enzymes
Autorzy:
Groborz, Katarzyna
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2200437.pdf
Data publikacji:
2022
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
markery chemiczne
cytometria masowa
enzymy proteolityczne
nowotwór
śmierć komórki
activity-based probes
mass cytometry
proteolytic enzymes
cancer
cell death
Opis:
Mass cytometry is one of the newest and most high-throughput technologies that allows for the investigation of complex biological systems at single cell level. It relies on the use of stable metal isotopes as labels of specific cell markers and therefore, allows for simultaneous analysis of more than 40 parameters at single cell level. In order to fully explore the potential of mass cytometry, researchers are trying to develop new experimental setups based on the application of pure metal isotopes in biological studies. The incorporation of antibodies into mass cytometry setups, while extremely selective and well-validated, limits the analysis as it shows the whole protein pool present in the cell. In our group, we developed new technology that allows for the identification of active forms of proteins-the ones that actively participate in cell signaling pathways. Activity-based probes are the most valuable tools for enzyme activity profiling and for years now they have been in the center of the method called Activity-Based Protein Profiling. Classic activity-based probes consist of three parts: a warhead (electrophilic binding group that covalently modifies enzyme active site), linker (specific peptide sequence or non-specific carbon chain) and the fluorescent tag that allows for enzyme detection and localization inside the cell. Spectral properties of commercially available fluorophores allow for the detection of up to dozen different cell parameters, with the use of various techniques such as confocal microscopy or flow cytometry. To increase the number of analyzed parameters, we designed activity-based probes that possess DOTA chelating moiety that is able to trap one metal atom per one probe. The combination of mass cytometry with highly selective activity-based probes allowed for the development of new technology that grants the possibility of multiparametric analysis of complex biological samples such as blood or cancer tissue. The new type of activity-based probes (so-called TOF-probes) incorporate various inhibitor scaffolds designed with HyCoSuL technology (Hybrid Combinatorial Substrate Libraries). These compounds possess a variety of unnatural amino acids in their structures, which significantly increases their selectivity toward proteases of interest.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2022, 76, 11-12; 864-880
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Nienaturalne aminokwasy jako strategia do otrzymywania substratów, inhibitorów i niskocząsteczkowych sond aktywności dla enzymów proteolitycznych
Unnatural amino acids as achemical tool for the development of protease substrates, inhibitors and activity - baseproblems
Autorzy:
Poręba, Marcin
Kasperkiewicz-Wasilewska, Paulina
Rut, Wioletta
Drąg, Marcin
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2200587.pdf
Data publikacji:
2022
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
proteolytic enzymes
substrate specificity
unnatural amino acids
substrates
inhibitors
activity-based probes
caspases
cathepsins
neuthrophil serine proteases
proteasome
SARS-CoV-2 proteases
enzymy proteolityczne
specyficzność substratowa
nienaturalne aminokwasy
niskocząsteczkowe sondy aktywności
kaspazy
katepsyny
proteasom
proteazy wirusa SARS-CoV-2
Opis:
Proteolytic enzymes are molecular scissors that are responsible for the amide bond breakdown in peptide and protein substrates. Over the years, the view on proteases has been considerably changed from non-specific digestive enzymes to sophisticated biocatalysts, which by performing limited proteolysis control virtually all biological processes. In order to better understand how proteases work and what are their biologically relevant target substrates, it is indispensable to determine their catalytic preferences. This knowledge can be further utilized to develop selective substrates, inhibitors and activity-based probes (ABPs) enabling the monitoring of proteases activity in various settings, from in vitro analysis on recombinant enzymes or cell lysates to ex vivo and in vivo imaging at the single cell level. Among many chemical-based approaches that have been developed and applied over the years, the Hybrid Combinatorial Substrate Library (HyCoSuL) technology has emerged as one of the most powerful one. HyCoSuL is a combinatorial peptide-based library of fluorogenic substrates, that comprise natural and unnatural amino acids, that can deeply explore the chemical space in proteases active site, providing a structural framework for the development of highly-selective chemical tools. In this review we present the most prominent examples of proteolytic enzymes that have been profiled with HyCoSuL approach yielding selective substrates, potent inhibitors, and very sensitive activity-based probes.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2022, 76, 5-6; 433--454
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-3 z 3

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies