Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "proteases" wg kryterium: Wszystkie pola


Wyświetlanie 1-11 z 11
Tytuł:
Proteazy: znaczenie, rola i oznaczanie
Proteases: significance, role and determination
Autorzy:
Tokarzewicz, A
Gorodkiewicz, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/143075.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego. Zakład Wydawniczy CHEMPRESS-SITPChem
Tematy:
proteazy
proteinazy
peptydazy
enzymy proteolityczne
nowotwór
proteases
proteinases
peptidases
proteolytic enzymes
cancer
Opis:
Proteazy są związkami, które odgrywają bardzo istotną rolę w ludzkim organizmie. Regulują one wiele procesów przebiegających także w innych żywych organizmach, również w wirusach, bakteriach i pasożytach. Ich zwiększona lub obniżona ilość może wskazywać na nieprawidłowości w orgaznizmie, takie jak: rozwój zapalenia, nowotwory, nadciśnienie. W artykule opisano najistotniejsze z ludzkich proteaz, ich znaczenie, rolę w organizmie oraz pokrótce metody oznaczania.
Proteases are compounds that play an important role in the human body. They regulate many processes inside the living organisms, also in viruses, bacteria and parasites. Their increased or decreased level may indicate irregularities in the body, such as: the development of inflammation, cancer and others like hypertension. This article describes the most important of human proteases, their significance, roles in the organism and shortly methods of determination.
Źródło:
Chemik; 2015, 69, 2; 81-88
0009-2886
Pojawia się w:
Chemik
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Charakterystyka i znaczenie proteinaz cysteinowych w procesie nowotworzenia
The characterization and importance of cysteine proteases in cancer development
Autorzy:
Młudzik, Paulina
Mirowski, Marek
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1032578.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Łódzkie Towarzystwo Naukowe
Tematy:
proteinazy cysteinowe
katepsyny
prokoagulant
nowotworowy
kancerogeneza
cysteine proteases
cathepsin
cancer procoagulant
cancerogenesis
Opis:
Cysteine proteases also known as thiol or sulfhydryl proteases are enzymes responsible for catalyzing the hydrolysis of peptide bonds in proteins. They take part in many physiological and pathological processes. Their abnormal activity can lead to a number of disease states including tumor growth. They are involved in the process of carcinogenesis at multiple levels– they participate in the invasion, transformation, angiogenesis, apoptosis and metastasis. The best characterised cysteine proteases are the lysosomal cathepsins, that belong to the papain family. So far 11 cysteine cathepsins have been identified: B, L, H, S, K, F, V, X, W, O and C. They take part in the activation of many proenzymes and prohormones, MHC–II–mediated antigen presentation, bone remodeling, reproduction and apoptosis. Research on the role of cysteine proteases in carcinogenesis showed elevated expression of mRNA or enzymatic activity of cathepsins in many human cancers, eg. breast, lung, brain, gastrointestinal tract, head and neck and melanoma. Cancer procoagulant also belongs to the group of cysteine proteases, however its structure and functions are still the subject of research for many scientists. Elevated levels of activity and concentrations of cancer procoagulant in the serum and tissues from patients with cancer disease compared to those observed in healthy people, provides the possibility of using this factor in the diagnosis of cancer. Many preclinical studies have shown that achieving a stop proliferation and reducing the metastatic potential of tumor cells is possible with the use of cysteine proteinases inhibitors. That gives great hope for the possibility of their application in anticancer therapy.
Proteinazy cysteinowe, nazywane również proteinazami tiolowymi lub sulfhydrolowymi, to enzymy odpowiedzialne za katalizowanie reakcji hydrolizy wiązań peptydowych w białkach. Biorą udział w licznych procesach fizjologicznych oraz patologicznych. Ich nieprawidłowa aktywność może prowadzić do wielu stanów chorobowych, w tym rozwoju nowotworów. Zaangażowane są one w proces kancerogenezy na wielu poziomach – uczestniczą w inwazji, transformacji nowotworowej, angiogenenezie, apoptozie i powstawaniu przerzutów. Najlepiej scharakteryzowanymi proteinazami cysteinowymi są, należące do rodziny papainy, lizosomalne katepsyny. Dotychczas poznano 11 ludzkich katepsyn cysteinowych: B, L, H, S, K, F, V, X, W, O i C. Biorą one udział w aktywacji wielu proenzymów i prohormonów, pośredniczą w prezentacji antygenu MHC–II, przebudowie kości, procesie reprodukcji oraz apoptozie. Badania nad udziałem proteinaz cysteinowych w procesie kancerogenezy wykazały podwyższoną ekspresję mRNA lub aktywność enzymatyczną katepsyn w wielu ludzkich nowotworach np. raku piersi, płuc, mózgu, żołądkowo–jelitowym, głowy, szyi oraz czerniaku. Do grupy proteinaz cysteinowych należy również prokoagulant nowotworowy, którego struktura, jak i pełnione przez niego funkcje są wciąż przedmiotem badań wielu naukowców. Podwyższony poziom aktywności, jak i stężenia antygenu prokoagulanta nowotworowego w surowicy krwi osób z chorobą nowotworową oraz w pooperacyjnym materiale tkankowym w stosunku do wartości obserwowanych u ludzi zdrowych, świadczy o możliwości wykorzystania tego czynnika w diagnostyce onkologicznej. Liczne badania przedkliniczne dowiodły, że zatrzymanie proliferacji oraz obniżenie potencjału metastatycznego komórek nowotworowych jest prawdopodobne przy użyciu inhibitorów proteinaz cysteinowych. Daje to duże nadzieje na możliwość zastosowania ich w terapii przeciwnowotworowej.
Źródło:
Folia Medica Lodziensia; 2015, 42, 2; 93-106
0071-6731
Pojawia się w:
Folia Medica Lodziensia
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Metody pomiarów aktywności protez tkankowych
Metody izmerenijj aktivnosti tkanevykh proteaz
Methods of measurement of tissue proteases activity
Autorzy:
Worowski, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2189115.pdf
Data publikacji:
1976
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Diagnostyki Laboratoryjnej
Źródło:
Diagnostyka Laboratoryjna; 1976, 12, 5; 273-282
0867-4043
Pojawia się w:
Diagnostyka Laboratoryjna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Produkcja enzymów proteolitycznych przez Bacillus licheniformis
Proteolytic enzymes production by Bacillus licheniformis
Autorzy:
Trusek-Hołownia, A.
Skrzypiński, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2070325.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
produkcja enzymów
proteazy
Bacillus licheniformis
enzyme production
proteases
Opis:
Skonfrontowano wyniki badań dotyczące produkcji enzymów proteolitycznych przez Bacillus licheniformis PCM 1847 z dostępną w literaturze wiedzą i wynikami badań uzyskanymi dla rodzaju Bacillus. Przeprowadzone eksperymenty stanowią etap przygotowawczy do hodowli prowadzonej w bioreaktorze membranowym. W wielu przypadkach zagęszczenie biomasy dzięki zastosowaniu selektywnej membrany przynosi wymierne skutki. Zgodnie z naszą wiedzą, nieznane są przypadki zastosowania bioreaktora membranowego w ciągłej syntezie hydrolaz.
Results received for Bacillus licheniformis PCM 1847 were compared with the data presented in literature. The carried out experiments are the first step to prepare the culture in a membrane bioreactor. Under a high biomass concentration thanks to membrane application a lot of processes run at the high efficiency. To the best of our knowledge the membrane bioreactor has never been applied in the continuous hydro-lases production.
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2009, 3; 119-120
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Metody pomiarów aktywności proteaz tkankowych. Cz.II
Metody izmerenijj aktivnosti tkanevykh proteaz. Ch.II
methods of measuring activity of tissue proteases. Part II
Autorzy:
Worowski, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2189090.pdf
Data publikacji:
1976
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Diagnostyki Laboratoryjnej
Źródło:
Diagnostyka Laboratoryjna; 1976, 12, 6; 335-346
0867-4043
Pojawia się w:
Diagnostyka Laboratoryjna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Nienaturalne aminokwasy jako strategia do otrzymywania substratów, inhibitorów i niskocząsteczkowych sond aktywności dla enzymów proteolitycznych
Unnatural amino acids as achemical tool for the development of protease substrates, inhibitors and activity - baseproblems
Autorzy:
Poręba, Marcin
Kasperkiewicz-Wasilewska, Paulina
Rut, Wioletta
Drąg, Marcin
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2200587.pdf
Data publikacji:
2022
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
proteolytic enzymes
substrate specificity
unnatural amino acids
substrates
inhibitors
activity-based probes
caspases
cathepsins
neuthrophil serine proteases
proteasome
SARS-CoV-2 proteases
enzymy proteolityczne
specyficzność substratowa
nienaturalne aminokwasy
niskocząsteczkowe sondy aktywności
kaspazy
katepsyny
proteasom
proteazy wirusa SARS-CoV-2
Opis:
Proteolytic enzymes are molecular scissors that are responsible for the amide bond breakdown in peptide and protein substrates. Over the years, the view on proteases has been considerably changed from non-specific digestive enzymes to sophisticated biocatalysts, which by performing limited proteolysis control virtually all biological processes. In order to better understand how proteases work and what are their biologically relevant target substrates, it is indispensable to determine their catalytic preferences. This knowledge can be further utilized to develop selective substrates, inhibitors and activity-based probes (ABPs) enabling the monitoring of proteases activity in various settings, from in vitro analysis on recombinant enzymes or cell lysates to ex vivo and in vivo imaging at the single cell level. Among many chemical-based approaches that have been developed and applied over the years, the Hybrid Combinatorial Substrate Library (HyCoSuL) technology has emerged as one of the most powerful one. HyCoSuL is a combinatorial peptide-based library of fluorogenic substrates, that comprise natural and unnatural amino acids, that can deeply explore the chemical space in proteases active site, providing a structural framework for the development of highly-selective chemical tools. In this review we present the most prominent examples of proteolytic enzymes that have been profiled with HyCoSuL approach yielding selective substrates, potent inhibitors, and very sensitive activity-based probes.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2022, 76, 5-6; 433--454
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Charakterystyka właściwości proteolitycznych dwóch wybranych szczepów bakterii z rzędu Myxococcales
Characteristics of the proteolytic properties of two selected strains of Myxococcales bacteria
Autorzy:
Jankiewicz, U.
Kiliszczyk, A.
Russel, S.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/339594.pdf
Data publikacji:
2012
Wydawca:
Instytut Technologiczno-Przyrodniczy
Tematy:
Archangium gephyra
myksobakterie
proteazy
Sorangium cellulosum
myxobacteria
proteases
Opis:
Myksobakterie (rząd Myxococcales) należą do Gram-ujemnych bakterii, które stanowią ważny element mikroflory glebowej. W badaniach scharakteryzowano właściwości proteolityczne dwóch szczepów myksobakterii Sorangium cellulosum oraz Archangium gephyra. W doświadczeniach zoptymalizowano warunki hodowli oraz oznaczono dynamikę zmian w aktywności zewnątrzkomórkowych proteaz syntetyzowanych przez badane szczepy bakterii. Ponadto, po wstępnym oczyszczeniu badanych enzymów, dokonano ich charakterystyki pod względem optimum temperatury oraz pH, wyznaczono termostabilność oraz reakcję na wybrane inhibitory diagnostyczne. Hodowle badanych organizmów prowadzono na pożywce płynnej CY. Aktywność proteaz wykrywano na zymogramach, po uprzednich natywnych rozdziałach elektroforetycznych w warunkach niedenaturujących. Badania wykazały, że szczepy Sorangium cellulosum oraz Archangium gephyra są zdolne do syntezy proteaz zewnątrzkomórkowych o różnym poziomie aktywności oraz o różnych wartościach optimum temperatury i pH oraz termostabilności.
Myxobacteria (order Myxococcales) belong to Gram-negative bacteria which are important komponent of soil microflora. In the present study the proteolytic properties of two myxobacterial strains Sorangium cellulosum and Archangium gephyra were characterised. In the performed experiments, culture conditions were optimised and the dynamics of changes in the activity of extracellular proteases synthesized by these bacteria was determined. Moreover, after the pretreatment of enzymes, they were characterised in terms of optimum temperature and pH. Their thermal stability and response to selected diagnostic inhibitors were also determined. Protease activity was detected with gelatin zymography after electrophoretic separation at non-denaturating conditions. The study showed that the Sorangium cellulosum and Archangium gephyra strains were capable of synthesizing extracellular protease of different activity and different values of optimum temperature, pH and thermal stability.
Źródło:
Woda-Środowisko-Obszary Wiejskie; 2012, 12, 3; 53-62
1642-8145
Pojawia się w:
Woda-Środowisko-Obszary Wiejskie
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Znaczenie aktywności proteazy kapsydowej CP w rozwoju infekcji alfawirusowych
The role of capsid protease CP activity in the development of alphaviral infections
Autorzy:
Torzyk, Karolina
Skoreński, Marcin
Sieńczyk, Marcin
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2200548.pdf
Data publikacji:
2022
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
alfawirusy
arbowirusy
proteazy serynowe
proteaza kapsydowa CP
inhibitory
alphaviruses
arboviruses
serine proteases
capsid protease CP
inhibitors
Opis:
Alphaviruses belong to the worldwide distributed Togaviridae family and Alphavirus genus. They are spherical, enveloped, single-stranded RNA arthropodborne viruses. Alphaviruses are mostly transmitted by mosquitoes (Aedes spp. and Anopheles spp.) and are geographically distributed in restricted areas where appropriate vectors are present (Fig.1.). The most recognized members of this genus are Sindbis (SINV), Semliki Forest (SFV), Venezuelan equine encephalitis (VEEV), Ross River (RRV), and Chikungunya (CHIKV) viruses. Alphaviruses are infection agents for humans and many animals. Clinically, most human infections with arthritogenic alphaviruses are associated with symptoms such as fever, headache, joint pain, rash, chronic arthritis, and encephalitis. Major events during the alphaviral infection are virus entry, replication, assembly, and budding of new virions. Alphaviral RNA encodes four nonstructural and five structural proteins. Nonstructural proteins are mainly involved in the replication process and virus pathogenesis, while structural proteins form new virions. Both groups of viral proteins are produced as single polyproteins which undergo autoproteolytic maturation. This process is carried out by the two viral proteases, cysteine protease nsP4 and C protein serine protease (CP), and is considered to be critical for virus replication. The capsid protease CP is a chymotrypsin-like serine protease with the catalytic triad including His145, Asp167, and Ser219. What is important, after a suicidal autoproteolytic event the side chain of Trp267 remains bound in a hydrophobic S1 pocket thus inhibiting further trans-proteolytic activity. Alphaviral capsid protein undergoes a single proteolytic reaction before maturation and then, after selfinactivation, it assembles to form a viral capsid shell. Inhibitors of the capsid protease have significant antiviral activity. Compounds belonging to this group can be good candidates for new antiviral drugs.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2022, 76, 5-6; 309--321
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Główne proteazy przywr - charakterystyka molekularna i rola w biologii tych pasożytów
Significant proteases of flukes — molecular characteristic and their biological functions.
Autorzy:
Jarząbkowski, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2147567.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
Tematy:
znaczenie biologiczne
proteaza asparaginianowa
pasozyty
katepsyny cysteinowe
katepsyna L
proteazy cysteinowe
przywry
katepsyna B
parazytologia
proteazy serynowe
charakterystyka molekularna
katepsyna D
proteaza
Opis:
Proteases (peptide hydrolases) aside from known catabolic functions and protein processing play numerous roles in many tasks imposed by a parasitic life cycle; this includes parasite immunoevasion, excystment/encystment, tissue penetration and digestion of host tissue for nutrition. They have been identified in biological systems from viruses to vertebrates. Proteases are divided into four major groups on the basis of the catalytic mechanism used during the hydrolytic process — serine, aspartic, cysteine and metalloproteinases; other ‘undefined’ or cryptic proteases may also exist. There are a number of excellent reviews covering general parasite proteinases but by far the largest number of papers in the literature report on enzymes belonging to the papain superfamily of cysteine proteinases. It turns out, however, that although many different proteases have been characterized in parasitic helminths many of them have yet to be discovered.
Źródło:
Wiadomości Parazytologiczne; 2004, 50, 4; 657-664
0043-5163
Pojawia się w:
Wiadomości Parazytologiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wpływ zakażenia larwami III stadium Anisakis simplex na aktywność proteaz w przewodzie pokarmowym świnek morskich
THE INFLUENCE OF INFECTION WITH III LARVAL STAGE OF ANISAKIS SIMPLEX ON THE ACTIVITY OF PROTEASES IN ALIMENTARY TRACT OF GUINEA PIGS*
Autorzy:
Dziekońska-Rynko, J.
Rokicki, J.
Jabłonowski, Z.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2148919.pdf
Data publikacji:
1997
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
Tematy:
przewod pokarmowy
enzymy proteolityczne
Anisakis simplex
aktywnosc enzymatyczna
parazytologia
inwazja pasozytnicza
proteaza
swinki morskie
larwy
Opis:
The studies were carried out on guinea pig males. The animals were infected with 30 larvae (L3) of Anisakis simplex. After 6 hrs of invasion the animals were dissected. In homogenized pancreas and duodenal contents activities of trypsin were determined. In stomach content activities of pepsin were determined. The activities of trypsin in duodenal contents and in pancreas homogenate from infected animals were lower in comparison with the control animals. The activities of pepsin were higher in infected animals.
Źródło:
Wiadomości Parazytologiczne; 1997, 43, 4; 425-430
0043-5163
Pojawia się w:
Wiadomości Parazytologiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Elektroforetyczna identyfikacja proteinaz cysteinowych w surowicach pacjentów z przewlekłą białaczką limfocytową (PBL) z wykorzystaniem biotynylowanego jodoacetamidu
Electrophoretic method of cysteine proteinase identification in the sera of patients with chronic lymphocytic leukemia (CLL) based on biotinylated iodoacetamide
Autorzy:
Młudzik, Paulina
Pietrzak, Jacek
Saed, Lias
Wodziński, Damian
Franiak–Pietryga, Ida
Mirowski, Marek
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1032608.pdf
Data publikacji:
2016
Wydawca:
Łódzkie Towarzystwo Naukowe
Tematy:
proteinazy cysteinowe
jodoacetamid
elektroforeza
przewlekła białaczka limfocytowa
cysteine proteases
iodoacetamide
electrophoresis
chronic
lymphocytic leukemia
Opis:
Wstęp: Proteinazy cysteinowe są enzymami regulującymi liczne procesy fizjologiczne oraz patologiczne w organizmie człowieka. Zaburzenie ich aktywności może przyczyniać się do wystąpienia wielu chorób. Pełnią one ważną rolę w procesie kancerogenezy, uczestnicząc w inwazji, transformacji nowotworowej, angiogenezie, apoptozie oraz powstawaniu przerzutów. Celem pracy było opracowanie elektroforetycznej metody identyfikacji proteinaz cysteinowych w surowicach pacjentów z przewlekłą białaczką w oparciu o jodoacetamid biotynylowany. Materiał i metody: Badania wstępne przeprowadzono na handlowym preparacie papainy (EC 3.4.22.2), dobrze poznanej i szeroko stosowanej roślinnej proteinazy cysteinowej o masie cząsteczkowej 23,4 kDa. Badania wykonano na próbach surowicy uzyskanych z pełnej krwi pobranej od pacjentów chorych na przewlekłą białaczkę limfocytową (PBL) oraz surowicach kontrolnych uzyskanych od dawców. Surowice po wstępnej inkubacji z jodoacetamidem mieszano z buforem do prób i poddawano rozdziałowi elektroforetycznemu w żelu poliakrylamidowym zawierającym dodecylosiarczan sodu (SDS–PAGE). Rozdzielone elektroforetycznie białka po transferze na nitrocelulozową membranę, poddawano dalszej analizie za pomocą streptawidyny skoniugowanej z peroksydazą chrzanową (HRP). Użycie substratu dla HRP, czterochlorowodorku 3,3’–diaminobenzydynyny (DAB), umożliwiało identyfikację biotynylowanego jodoacetamidu, a przez to związanych z nim w sposób nieodwracalny proteinaz cysteinowych obecnych w badanych surowicach. Wyniki: Analiza porównawcza surowic pobranych od pacjentów chorych na przewlekłą białaczkę limfocytową w odniesieniu do surowic kontrolnych pozwoliła na identyfikację dodatkowego białka o charakterze proteinazy cysteinowej o masie cząsteczkowej wynoszącej około 37 kDa, które nie występowało lub było obecne w niewielkiej ilości w surowicach kontrolnych. Wnioski: Opracowana metoda umożliwia wykrywanie proteinaz cysteinowych w surowicach kontrolnych, jak i u pacjentów chorych na przewlekłą białaczkę limfocytową.
Introduction: Cysteine proteases are enzymes that regulate numerous physiological and pathological processes in the human body. Disorders of their activity can lead to a number of diseases. They play an important role in the process of carcinogenesis, participating in the invasion, transformation, angiogenesis, apoptosis and metastasis. The aim of this study was to elaborate the electrophoretic method of cysteine proteinases identification in the sera of patients suffering from chronic lymphocytic leukemia based on biotinylated iodoacetamide. Material and methods: Preliminary studies were carried out on the commercially available papain (EC 3.4.22.2) well known and widely used plant cysteine protease with a molecular weight 23,4 kDa. The study was conducted on the blood samples taken from patients with chronic lymphocytic leukemia (CLL) and control sera from healthy donors. The sera after the preincubation with iodoacetamide were mixed with the sample buffer followed by electrophoresis on polyacrylamide gel containing sodium dodecyl sulfate (SDS–PAGE). The separated proteins were electrophoretically transferred to the nitrocellulose membranes and subjected to the further analysis using streptavidin conjugated with horseradish peroxidase (HRP). The use of substrate for HRP 3,3’- diaminobenzidine tetrachloride (DAB) allows the biotinylated iodoacetamide and thereby cysteine proteinase identification. Results: The comparative analysis of the sera from the patients with chronic lymphocytic leukemia and the control sera led to the identification of additional protein with a cysteine protease characteristic having a molecular weight of about 37 kDa, which did not occur or was present in a smaller amount of the control sera. Conclusions: The developed method allows the detection of cysteine proteases which are present in the control sera and the sera of patients with chronic lymphocytic leukemia.
Źródło:
Folia Medica Lodziensia; 2016, 43, 1; 35-55
0071-6731
Pojawia się w:
Folia Medica Lodziensia
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-11 z 11

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies