Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "hydroliza enzymatyczna" wg kryterium: Wszystkie pola

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-4 z 4
    Tytuł:
    Hydroliza enzymatyczna wiązania peptydowego z oporami dyfuzyjnymi
    Enzymatic hydrolysis of peptide bonds with diffusion resistance
    Autorzy:
    Niesobska, A.
    Trusek-Hołownia, A.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2073163.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
    Tematy:
    nośnik stały
    hydroliza
    opory sferyczne
    solid carrier
    hydrolysis
    spherical resistance
    Opis:
    Przedmiotem badań była reakcja sprzęgania wybranej cząsteczki modelowej H-D-Tyr-OMe z nośnikiem stałym CM Sepharose. Reakcje prowadzono w buforach do aktywacji i sprzęgania różniących się odczynem pH w celu znalezienia warunków sprzyjających efektywnej immobilizacji. Następnie prowadzono hydrolizę utworzonego wiązania Ugand (aminokwas) - nośnik z wykorzystaniem różnych enzymów proteolitycznych (termolizyna, proteaza z B. licheniformis (subtylizyna), α-chymotrypsyna, proteaza z Rhizopus sp.). Sprawdzano także przebieg hydrolizy peptydów immobilizowanych na nośniku stałym. Badania wykazały potrzebę ustalenia warunków dla procesów sprzęgania i hyrolizy, w tym uwzględnienie oporów sferycznych w dostępie enzymu do substratu, celem uzyskania jak najwyższej wydajności.
    The object of the study was the coupling reaction of the selected molecule model HD-Tyr-OMe CM Sepharose solid support. The reactions were carried out in buffers for activation and coupling in a different pH value to find favorable conditions for the effective immobilization. Then, the hydrolysis of formed ligand (amino acid) - the carrier was carried out using different proteolytic enzymes (thermolysin, protease from B. licheniformis (subtilisin), α-chymotrypsin, protease from Rhizopus sp.). Also the hydrolysis of peptide immobilized on a solid support was checked. The research showed the need to optimize conditions for the formation of ligand -carrier bond and followed by the enzymatic hydrolysis, including the spherical access resistance of enzyme to substrate in order to obtain the best efficiency.
    Źródło:
    Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2015, 4; 186--188
    0368-0827
    Pojawia się w:
    Inżynieria i Aparatura Chemiczna
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Enancjoselektywna enzymatyczna desymetryzacja katalizowana lipazami. Część 1, Związki prochiralne
    Enantioselectve enzymatic desymmetrization catalyzed in the presence of lipase. Part 1, Prochiral compounds
    Autorzy:
    Kołodziejska, R.
    Karczmarska-Wódzka, A.
    Tafelska-Kaczmarek, A.
    Studzińska, R.
    Dramiński, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/171684.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Chemiczne
    Tematy:
    związki prochiralne
    desymetryzacja
    transestryfikacja
    hydroliza
    lipazy
    prochiral compounds
    desymmetrization
    transesterification
    hydrolysis
    lipase
    Opis:
    In the enzymatic asymmetric synthesis, the enzyme allows the desymmetrization of achiral compounds resulting in chiral compounds of high optical purity. Therefore, this type of biotransformation is known as enantioselective enzymatic desymmetrization (EED) [1–11]. This method is related to the generation of an asymmetry (loss of symmetry elements) in prochiral molecules (most often an sp3 or sp2 hybridized carbon atom), in meso synthones, and centrosymmetric compounds. An achiral center of the tetrahedral system is defined as a prochiral one if it becomes chiral as a result of one of the two substituents replacement which, when separated from the particles, are indistinguishable (Scheme 1, 2) [1–4, 9, 12]. Asymmetric synthesis is enantioselective when one of the enantiotopic groups or faces of an optically inactive compound is biotransformed faster than the other (Scheme 3–5) [1, 10, 11, 13–15]. Lipases are enzymes of highest importance in stereoselective organic synthesis, mainly due to their exceptionally broad substrate tolerance, stability, activity in unphysiological systems, and relatively low price [9, 14]. The mechanism of enzymatic hydrolysis catalysed by hydrolases is similar to that observed in the chemical hydrolysis with the use of base. The selectivity of enzymatic catalysis depends on the substrate orientation in the enzyme active site (Scheme 6, 7) [25–29]. Lipases were successfully used for the desymmetrization of different prochiral diesters, alcohols and amines. Most lipases preferentially convert the same prochiral groups in the above mentioned types of reaction. This allows the preparation of the both enantiomers of the product in high chemical and optical yield (Scheme 9–13) [9, 13, 32–56].
    Źródło:
    Wiadomości Chemiczne; 2013, 67, 7-8; 751-772
    0043-5104
    2300-0295
    Pojawia się w:
    Wiadomości Chemiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Enancjoselektywna enzymatyczna desymetryzacja katalizowana lipazami. Część II, Optymalizacja warunków reakcji. Związki mezo
    Enantioselectve enzymatic desymmetrization catalyzed in the presence of lipase. Part II, Optymalization of reaction conditions. Meso compounds
    Autorzy:
    Karczmarska-Wódzka, A.
    Kołodziejska, R.
    Tafelska-Kaczmarek, A.
    Przybyła, T.
    Dramiński, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/172192.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Chemiczne
    Tematy:
    związki mezo
    desymetryzacja
    transestryfikacja
    hydroliza
    lipaza
    meso compounds
    desymmetrization
    transesterification
    hydrolysis
    lipase
    Opis:
    In the enzymatic asymmetric synthesis, the enzyme allows the desymmetrization of achiral compounds resulting in chiral compounds of high optical purity. Meso compounds (bearing a plane of symmetry) are very important group of compounds used in EEDs (Scheme 1) [1–4]. Similarly to prochiral compounds, selective acylation or hydrolysis of meso substrates leads to optically active products. Most lipases preferentially convert the same enantiomers in the above mentioned types of reaction. This allows the preparation of the both enantiomers of the product in high chemical and optical yield (Scheme 3–20) [35–58]. An effective enzymatic catalysis should be performed under conditions optimal for a biocatalyst performance. Hence, it is essential to select an appropriate reaction medium, the pH, and temperature [6–34]. Optimization of the reaction conditions in terms of an appropriate solvent selection is effective and most frequently the simplest way to modify the enzyme selectivity. One of the most important criteria for the solvent selection is its nature [25]. The enzyme selectivity is conditioned by its conformational rigidity, which increases in more hydrophobic medium (typical hydrophobic solvents, scCO2). A hydrophobic solvent decreases biocatalyst lability, which does not allow the connection between the structurally mismatched substrate and the active side of an enzyme [10, 26–31]. Ionic liquids are a separate group of solvents which, despite their high hydrophobicity (logP << 0) and polarity, can constitute an ideal medium for the biotransformation reactions [18–23].
    Źródło:
    Wiadomości Chemiczne; 2013, 67, 9-10; 819-841
    0043-5104
    2300-0295
    Pojawia się w:
    Wiadomości Chemiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Oznaczenie aktywności β-glukuronidazy i fosfatazy alkalicznej w surowicy krwi i w wątrobie szczura z uwzględnieniem kinetyki reakcji
    Determination of beta-glucuronidase and alkaline phosphatase activity in the serum and liver of rats with reference to kinetics of the reaction
    Autorzy:
    Fonberg-Broczek, M.
    Urbanek-Karlowska, B.
    Czerwiecki, L.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/875184.pdf
    Data publikacji:
    1978
    Wydawca:
    Narodowy Instytut Zdrowia Publicznego. Państwowy Zakład Higieny
    Tematy:
    zwierzeta doswiadczalne
    szczury
    beta-glukuronidaza
    fosfataza zasadowa
    toksycznosc
    surowica krwi
    watroba
    aktywnosc enzymatyczna
    oznaczanie
    hydroliza
    doswiadczenia na zwierzetach
    badania doswiadczalne
    Źródło:
    Roczniki Państwowego Zakładu Higieny; 1978, 29, 5
    0035-7715
    Pojawia się w:
    Roczniki Państwowego Zakładu Higieny
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-4 z 4

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies