Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Analiza ilościowa" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Use of positive photographic prints for densitometry of gliadins from cereals by PAGE
Zastosowanie fotografii pozytywowej do densytometrii gliadyn zboz rozdzielonych metoda PAGE
Autorzy:
Makarski, B.
Makarska, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1373164.pdf
Data publikacji:
1997
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
analiza ilosciowa
klisza rentgenowska
gliadyna
zboza
densytometria
elektroforeza
metody ilosciowe
Opis:
A modification is presented of the densitometric method for quantifying of grain gliadins fractions separated by Polyacrylamide gel electrophoresis. The modification consists of producing a black and white photographic negative of gliadin electrophoregrams in light passing through the gel, and then preparing an enlarged positive on a Röntgen film. The obtained film is subjected to densitometry for quantitative determination. The modification has resulted in better resolution and lower standard deviation of the measurements.
Badano nową metodę ilościowego oznaczania gliadyn zbóż rozdzielonych metodą elektroforezy wg Bushuk i Zillman [1978]. Metoda umożliwia oznaczanie ilościowe gliadyn przez zastosowanie densytometrii na kliszy rentgenowskiej z elektroforegramem białek, zamiast grubego 0.6 cm bloku żelu. W tym celu uprzednio wykonano fotograficzny negatyw rozfrakcjonowanych gliadyn w bloku w świetle przechodzącym przez żel, po czym przygotowano powiększone zdjęcia pozytywowe na kliszy rentgenowskiej. Uzyskana w ten sposób klisza była poddana densytometrowaniu, co uprościło oznaczanie i spowodowało poprawę rozdzielczości oraz obniżyło błąd metody.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1997, 06, 1; 85-89
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Quantitative analysis of milk proteins by SDS-PAGE method
Ilosciowa analiza bialek mleka metoda SDS-PAGE
Autorzy:
Dziuba, J.
Mioduszewska, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1373162.pdf
Data publikacji:
1997
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
bialka serwatkowe
analiza ilosciowa
analiza zywnosci
frakcje kazeinowe
metoda SDS-PAGE
bialka mleka
Opis:
The Polyacrylamide gel electrophoresis in the presence of sodium dodecyl sulfate (SDS-PAGE) has been used for qualitative and quantitative analyses of milk proteins. Electrophoretically pure casein fractions and whey proteins were used as standards. The binding of Coomassie brilliant blue R-250 by the particular proteins was found to differ. The dye-absorption coefficients calculated to correct the errors of densitometric measurements for αs1-, αs2-, ß-, and k- casein dye complexes were as follows: 1.00; 1.00; 1.07; 0.59, and 1.00; 0.67; 1.34 for α-lactalbumin, ß-lactoglobulin and bovine serum albumin, respectively. The procedure described for the elimination of dye-absorption errors seems more universal and simple for protein quantitation.
Białka mleka, zarówno frakcje kazeinowe jak i białka serwatkowe występują w określonych stosunkach ilościowych. Najczęściej stosowaną i uniwersalną, ze względu na łatwość, szybkość, niski koszt, a zarazem dokładność, metodą charakteryzującą zależności ilościowe pomiędzy wymienionymi powyżej białkami mleka jest elektroforetyczny rozdział białek na żelu poliakrylamidowym w obecności siarczanu dodecylu (SDS-PAGE). Elektroforetyczny rozdział na żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE) wydaje się być efektywną metodą analityczną dającą informacje o ilościowych zależnościach pomiędzy głównymi frakcjami kazeiny i białkami serwatki. Może być jednakże obarczony błędem wynikającym z różnego stopnia wiązania barwnika przez poszczególne białka. Celem pracy było wyznaczenie współczynników korygujących ów błąd do obiektywnej oceny rozdzielonych elektroforetycznie głównych frakcji kazeiny (αs1 -, αs2 -, ß- і к) oraz białek serwatki (α-laktoalbuminy, β-laktoglobuliny i albuminy serum (BSA)) po ich wybarwieniu błękitem Coomassie Brilliant Blue R-250 według metody Laemmliego [1970]. Na podstawie otrzymanych wyników obliczono wartości współczynników pozwalających na określenie rzeczywistego, ilościowego udziału frakcji białkowych mleka, które wynoszą odpowiednio: dla αs1 -, αs2 -,ß- і к- kazeiny 1.00,1.00,1.07, 0.59 oraz dla α-laktoalbuminy, ß-laktoglobuliny i albuminy serum (BSA ) 1.00, 0.67, i 1.34. Analiza jakościowo-ilościowa pozwoliła na statystyczną ocenę wyników (Tabele 1 i 2). Wyznaczone wartości współczynników korelacji, pomiędzy stężeniem białka w badanej próbie, a wartością absorbancji (wyrażonej w jednostkach umownych — ilością impulsów integratora aparatu Vitatron MPS), dla poszczególnych białek (od 0.989 do 0.994) pozwalają na przyjęcie metody SDS-PAGE jako reprezentatywnej ilościowej analizy w określonym zakresie stężeń białka w próbie (1.00-6.00 mg/cm3 frakcje kazeinowe; 1.00-4.75mg/cm3 białka serwatki). Wyznaczone współczynniki pozwalają określić również bezwzględną zawartość danej frakcji w dowolnej próbce mleka o znanym stężeniu białka. Opisana metoda eliminacji błędu wynikającego z różnego stopnia wiązania barwnika przez poszczególne białka, modyfikująca interpretację odczytu wyników rozdziału elektroforetycznego, wydaje się być prostszą i bardziej uniwersalną formą ilościowej analizy białek mleka.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1997, 06, 1; 91-98
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies