Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "mannose" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Protein production and secretion in an Aspergillus nidulans mutant impaired in glycosylation.
Autorzy:
Perlińska-Lenart, Urszula
Kurzątkowski, Wiesław
Janas, Piotr
Kopińska, Agnieszka
Palamarczyk, Grażyna
Kruszewska, Joanna
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041477.pdf
Data publikacji:
2005
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
glycosylation
protein secretion
DPM1 gene
Aspergillus
dolichylphosphate mannose synthase
Opis:
O-glycosylation has been considered a limiting factor in protein secretion in filamentous fungi. Overexpression of the yeast DPM1 gene encoding dolichylphosphate mannose synthase (DPMS) in an Aspergillus nidulans mutant (BWB26A) deficient in O-glycosylation caused an increase in the number of secretory vesicles and changes in protein secretion. However, the secretory proteins, primarily O-mannosylated glucoamylase and N-glycosylated invertase, were mainly trapped in the periplasmic space. Different glycoforms of invertase were found insite the cells, in the periplasmic space and in the cultivation medium. Our data point to the importance of the cell wall as a barrier in protein secretion.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2005, 52, 1; 195-205
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
A novel tetrameric lectin from Lycoris aurea with four mannose binding sites per monomer
Autorzy:
Liu, Jiwei
Xu, Xiaochao
Liu, Jinzhi
Balzarini, Jan
Luo, Yongtin
Kong, Yang
Li, Jian
Chen, Fang
Van Damme, Els
Bao, Jinku
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041131.pdf
Data publikacji:
2007
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
sequence alignment
mannose-binding lectin
Lycoris aurea agglutinin
molecular modeling and docking
Opis:
The mannose-binding agglutinin from bulbs of Lycoris aurea (LAA) agglutinates rabbit but not human erythrocytes. The molecular mass of the monomer in SDS/PAGE is 12 kDa while the apparent molecular mass in gel filtration is 48 kDa, indicating that LAA is a homotetramer. The full-length cDNA of LAA contains 683 bp with an open reading frame encoding a protomer of 162 amino-acid residues. Hydrophobic Cluster Analysis and molecular modeling of the 109-residue mature polypeptide suggested a similar secondary and tertiary structure to those of Narcissus pseudonarcissus agglutinin (NPA). Molecular docking revealed that, besides the three mannose-binding sites common among Amaryllidaceae lectins, LAA also contains a fourth unique mannose-binding site formed by a tryptophan cluster. The existence of four mannose-binding sites in each monomer of LAA is very unusual and has only been reported for NPA earlier.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2007, 54, 1; 159-166
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies