Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "enzym" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-5 z 5
    Tytuł:
    Laccase immobilisation on mesostructured silicas
    Autorzy:
    Bryjak, J.
    Szymańska, K.
    Jarzębski, A.B.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/185475.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    laccase
    Immobilization
    mesostructured enzyme carrier
    thermal stability
    lakaza
    unieruchomienie
    enzym
    stabilność termiczna
    Opis:
    Extracellular laccase produced by the wood-rotting fungus Cerrena unicolor was immobilised covalently on the mesostructured siliceous foam (MCF) and three hexagonally ordered mesoporous silicas (SBA-15) with different pore sizes. The enzyme was attached covalently via glutaraldehyde (GLA) or by simple adsorption and additionally crosslinked with GLA. The experiments indicated that laccase bound by covalent attachment remains very active and stable. The best biocatalysts were MCF and SBA-15 with Si–F moieties on their surface. Thermal inactivation of immobilised and native laccase at 80°[degrees]C showed a biphasic-type activity decay, that could be modelled with 3parameter isoenzyme model. It appeared that immobilisation did not significantly change the mechanism of activity loss but stabilised a fraction of a stable isoform. Examination of time needed for 90% initial activity loss revealed that immobilisation prolonged that time from 8 min (native enzyme) up to 155 min (SBA-15SF).
    Źródło:
    Chemical and Process Engineering; 2012, 33, 4; 611-620
    0208-6425
    2300-1925
    Pojawia się w:
    Chemical and Process Engineering
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Effect of PRP Sol on microbial and biochemical soil properties
    Oddziaływanie PRP Sol na mikrobiologiczne i biochemiczne właściwości gleby
    Autorzy:
    Martyniuk, S.
    Kozieł, M.
    Jończyk, K.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/336604.pdf
    Data publikacji:
    2014
    Wydawca:
    Sieć Badawcza Łukasiewicz - Przemysłowy Instytut Maszyn Rolniczych
    Tematy:
    soil microorganism
    Azotobacter
    rhizobia
    enzymes
    PRP Sol
    soil improver
    mikroorganizm glebowy
    rizobia
    enzym
    polepszacz glebowy
    Opis:
    The aim of this work was to assess some microbial and enzymatic parameters in soil under winter wheat, maize and spring barley treated with PRP Sol in comparison to soil fertilized with NPK. Estimates of: total numbers of bacteria and fungi, numbers of Azotobacter spp., MPN of rhizobia, numbers of spores of AM fungi, glomalin content, as well as phosphatases activities in soil under winter wheat, corn and spring barley treated with PRP Sol generally did not differ significantly from those found in soil fertilized with NPK.
    Celem badań było porównanie wpływu PRP Sol i nawożenia NPK na wybrane grupy mikroorganizmów i aktywność enzymów w glebie pod uprawą zbóż (pszenica ozima, kukurydza, jęczmień jary). Wartości następujących parametrów: ogólna liczebność bakterii i grzybów, liczebność Azotobacter spp., MPN rizobiów, liczebność spor grzybów mikoryzowych (AM), zawartość glomalin oraz aktywność fosfatazy kwaśniej i zasadowej w glebie pod ww. roślinami nawożonymi PRP Sol nie różniły się na ogół istotnie od wartości tych parametrów w glebie nawożonej NPK.
    Źródło:
    Journal of Research and Applications in Agricultural Engineering; 2014, 59, 4; 37-39
    1642-686X
    2719-423X
    Pojawia się w:
    Journal of Research and Applications in Agricultural Engineering
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Hydrolysis of lactose from cheese whey using a reactor with [beta]-galactosidase enzyme immobilised on a commercial uf membrane
    Autorzy:
    Regenhardt, S.A.
    Mammarella, E.J.
    Rubiolo, A.C.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/184957.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    membrane bioreactor
    immobilised enzyme
    beta-galactosidas
    lactose hydrolysis
    bioreaktor membranowy
    enzym unieruchomiony
    beta-galaktozydazy
    hydroliza laktozy
    Opis:
    In this study, [Beta]-galactosidase enzyme from Kluyveromyces fragilis was immobilised on a commercial polyethersulfone membrane surface, 10 kDa cut-off. An integrated process, concerning the simultaneous hydrolysis–ultrafiltration of whey lactose was studied and working conditions have been fixed at 55[degrees]C and pH 6.9, the same conditions that are used for the industrial process of protein concentration. For the immobilisation, best results were obtained using 5% (v/v) of glutaraldehyde solution and 0.03 M galactose; the total activity recovery coefficient (TARC) was 44.2%. The amount of immobilised enzyme was 12.49 mg with a total activity of 86.3 LAU at 37[degrees]C, using 5% (w/v) lactose solution in phosphate buffer (100 mM pH 6.9). The stability of the immobilised enzyme was approximately 585 fold higher in comparison with the stability of free enzyme. Multipoint covalent immobilisation improves the stability of the enzyme, thereby enhancing the decision to use the membrane as a filtering element and support for the enzyme immobilisation.
    Źródło:
    Chemical and Process Engineering; 2013, 34, 3; 375-385
    0208-6425
    2300-1925
    Pojawia się w:
    Chemical and Process Engineering
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Papain-induced occupational rhinoconjunctivitis and asthma – A case report
    Alergia zawodowa wywołana papainą – opis przypadku
    Autorzy:
    Tymoszuk, Diana
    Wiszniewska, Marta
    Walusiak-Skorupa, Jolanta
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2164427.pdf
    Data publikacji:
    2016-03-10
    Wydawca:
    Instytut Medycyny Pracy im. prof. dra Jerzego Nofera w Łodzi
    Tematy:
    astma
    alergia zawodowa
    enzym
    alergiczny nieżyt nosa
    papaina
    alergiczne zapalenie spojówek
    asthma
    occupational allergy
    enzyme
    Rhinitis
    papain
    conjunctivitis
    Opis:
    This report presents a case of occupational asthma, rhinitis and conjunctivitis to papain in a 50-year-old herbs and spices packer, with documented increased eosinophilia in induced sputum and in the nasal lavage fluids after a specific inhalation challenge test (SICT) and specific nasal challenge test (SNCT) with this enzyme. Immunoglobulin E-mediated (IgE) sensitization to papain was confirmed by positive results of a skin prick test with specific solution. Specific inhalation and nasal challenge tests demonstrated a direct and significant link between the exposure to this protease and the allergic response from the respiratory system. Additionally, the SNCT induced a severe reaction of the conjunctivae and a significant increase in the count of eosinophils in tears, despite the lack of direct contact of the allergen with the conjunctiva. Med Pr 2016;67(1):109–112
    W artykule opisano przypadek zawodowej astmy oskrzelowej, alergicznego nieżytu nosa i zapalenia spojówek wywołanych papainą u 50-letniej pakowaczki ziół i przypraw. W badaniu cytologicznym udokumentowano wzrost odsetka eozynofilów w indukowanej plwocinie i popłuczynach nosowych po swoistej próbie prowokacyjnej wziewnej i donosowej z tym enzymem. Zależną od immunoglobuliny E (IgE) nadwrażliwość pacjentki na papainę potwierdzono dodatnimi wynikami punktowych testów skórnych z roztworem tej proteazy. Wyżej wymienione próby prowokacyjne wykazały istotny związek między ekspozycją na papainę a reakcją alergiczną ze strony układu oddechowego. Ponadto swoista próba prowokacyjna donosowa wywołała wzmożoną reakcję ze strony spojówek i istotny wzrost odsetka eozynofilów we łzach mimo braku bezpośredniego kontaktu alergenu ze spojówkami. Med. Pr. 2016;67(1):109–112
    Źródło:
    Medycyna Pracy; 2016, 67, 1; 109-112
    0465-5893
    2353-1339
    Pojawia się w:
    Medycyna Pracy
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Application of Daftardar-Gejiji and Jafari method to kinetic analysis of thermal inactivation of Jack bean urease
    Autorzy:
    Sobamowo, G.
    Adeleye, O.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/973622.pdf
    Data publikacji:
    2018
    Wydawca:
    Politechnika Częstochowska. Wydawnictwo Politechniki Częstochowskiej
    Tematy:
    kinetics
    thermal activation
    Jack bean urease
    enzyme
    biotechnology
    Daftardar-Gejiji and Jafari method
    Kinetyka
    analiza kinetyczna
    inaktywacja termiczna
    enzym
    ureaza
    biotechnologia
    metoda Daftardar-Gejiji i Jafari
    Opis:
    Jack bean urease has been used as a good catalyst for hydrolysis of urea in various applications such as biotechnology and biomedical engineering. The wide range of applications require proper understanding of the thermal inactivation of the enzyme. Consequently, the theoretical analysis of the enzyme kinetic of the thermal inactivation is required. In this paper, a new iterative method proposed by Daftardar-Gejiji and the Jafari method is applied to analyse the kinetic of thermal inactivation of jack bean urease (EC3.5.1.5). The kinetics of the urease consist of three-reaction steps and included the Arrhenius equation for temperature-dependent rate constants as well as the temperature change in the initial heating period. The approximate analytical solutions are verified with results of numerical method using Runge-Kutta with the shooting method, and good agreements are established between the results of the methods. From the analytical investigation, it is established that the molar concentration of the native enzyme decreases as the time increases while the molar concentration of the denatured enzyme increases as the time increases. The time taken to reach the maximum value of the molar concentration of the native enzyme is the same as the time taken to reach the minimum value of the molar concentration of the denature enzyme. It is hoped that the information given in this theoretical investigation will assist in the kinetic analysis of thermal inactivation of the experimental results over handling rate constants and molar concentrations.
    Źródło:
    Journal of Applied Mathematics and Computational Mechanics; 2018, 17, 2; 65-76
    2299-9965
    Pojawia się w:
    Journal of Applied Mathematics and Computational Mechanics
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-5 z 5

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies