Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Kinetic resolution" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Production of (R)-styrene oxide by recombinant whole-cell biocatalyst in aqueous and biphasic system
Autorzy:
Xue, F.
Gao, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/779547.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie. Wydawnictwo Uczelniane ZUT w Szczecinie
Tematy:
Kinetic resolution
Epoxide hydrolase
Enantioselectivity
(R)-styrene oxide
Opis:
The enantioselective resolution of racemic styrene oxide (rac-SO) to (R)-SO by whole cells of a recombinant Escherichia coli expressing epoxide hydrolase (EH) activity in aqueous and biphasic system were studied. Some parameters that may alter this bio-resolution, such as the concentration of recombinant cell, substrate and product were evaluated. The effect of the addition of different additives on the course of rac-SO biotransformation was also investigated. The results showed that the yield and the enantiomeric excess (ee) of (R)-SO were dependent on these variables. When the kinetic resolution was conducted with 350 mM of rac-SO, enantiopure (R)-SO with high (≥99%) ee was obtained with a yield of 38.2% yield at 12.2 h in the presence of 10% (v/v) Tween 80. An isooctane/aqueous system was developed to overcome the adverse factors in the aqueous phase, resulting in an improvement of yield from 38.2% to 42.9%. The results will provide a useful guidance for further application of this enzyme in the biocatalytic production of chiral synthons.
Źródło:
Polish Journal of Chemical Technology; 2018, 20, 2; 54-60
1509-8117
1899-4741
Pojawia się w:
Polish Journal of Chemical Technology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Substrate inhibition in lipase-catalysed transesterification of mandelic acid with vinyl acetate
Autorzy:
Dąbkowska, K.
Pilarek, M.
Szewczyk, K. W.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/185294.pdf
Data publikacji:
2012
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
kinetic resolution
enantiomers
kinetic model
lipase
substrate inhibition
rezolucja kinetyczna
enancjomery
model kinetyczny
lipazy
inhibicja substratem
Opis:
Kinetic resolution of (R)- and (S)-mandelic acid by its transesterification with vinyl acetate catalysed by Burholderia cepacia lipase has been studied. The influence of the initial substrate concentration on the kinetics of process has been investigated. A modified ping-pong bi-bi model of enzymatic transesterification of (S)-mandelic acid including substrate inhibition has been developed. The values of kinetic parameters of the model have been estimated. We have shown that the inhibition effect revealed over a certain threshold limit value of the initial concentration of substrate.
Źródło:
Chemical and Process Engineering; 2012, 33, 4; 539-546
0208-6425
2300-1925
Pojawia się w:
Chemical and Process Engineering
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies