Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "sulfhydryl groups" wg kryterium: Wszystkie pola

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-5 z 5
    Tytuł:
    The effect of UV-light on free sulfhydryl groups in washed pig platelets
    Wpływ UV na poziom wolnych grup sulfhydrylowych w płytkach krwi świni
    Autorzy:
    Krajewski, Tadeusz
    Wachowicz, Barbara
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/945105.pdf
    Data publikacji:
    1991
    Wydawca:
    Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
    Opis:
    Badano wpływ promieniowania ultrafioletowego (UV-A, 360 nm) na zachowanie się w płytkach krwi wolnych grup sulfhydrylowych szybko reagujących z DTNB. Wykazano, że poziom grup -SH gwałtownie wzrasta w napromienionych płytkach (15, 30, 60 min, UV-A, 0,5 W/cm 9). Wzrost ten jest tylko w nieznacznym stopniu zależny od grup -SH związanych z materiałem uwalnianym z płytek.
    Źródło:
    Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1991, 8
    0208-614X
    Pojawia się w:
    Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Kinetics of inactivation of glutamate decarboxylase by cysteine-specific reagents.
    Autorzy:
    McCormick, Sara
    Tunnicliff, Godfrey
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044156.pdf
    Data publikacji:
    2001
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    mercuric chloride
    Escherichia coli
    DTNB
    cysteinyl residues
    p-chloromercuribenzoate
    glutamate decarboxylase
    inactivation
    sulfhydryl groups
    Opis:
    Mercuric chloride, p-chloromercuribenzoate and 5,5'-dithiobis(2-nitrobenzoic acid) irreversibly inhibited the activity of Escherichia coli glutamate decarboxylase. Their second order rate constants for inactivation are 0.463 μM-1min-1, 0.034 μM-1min-1, 0.018 μM-1min-1, respectively. The characteristics of the inhibition by the three thiol-group reagents supports the idea that cysteinyl residues at the binding sites for the cofactor and/or the substrate are important for enzyme activity in E. coli.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 2; 573-578
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    The γ-glutamyltransferase activity and non-protein sulfhydryl compounds levels in rat kidney of different age groups.
    Autorzy:
    Włodek, Przemysław
    Sokołowska, Maria
    Smoleński, Olgierd
    Włodek, Lidia
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043788.pdf
    Data publikacji:
    2002
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    L-cysteine
    kidney
    aging
    γ-glutamyl transferase
    reactive oxygen species
    protein-bound cysteine
    glutathione
    sulfane sulfur compounds
    Opis:
    The present work was aimed to obtain information about age-dependent changes of γ-glutamyltransferase (GGT) activity and the levels of non-protein sulfhydryl compounds (NPSH) in rat kidneys. In addition, protein-bound cysteine (PB-Cys), sulfane sulfur compounds and reactive oxygen species (ROS) were estimated The results indicate that the activity of GGT and NPSH levels in the kidneys are reduced with age. At the same time, a significant increase in the level of protein-bound cysteine was observed. Simultaneously, the content of sulfane sulfur compounds was increased in the group of the oldest animals. These findings indicate that the capacity for extracellular glutathione degradation and, in consequence, the availability of cysteine for intracellular glutathione biosynthesis may be impaired. The increased PB-Cys level indicates potentiation of the thiolation reaction, i.e. development of protein-mixed disulfides. These results reveal age dependent disturbances in the thiol-disulfide equilibrium in the kidneys which leads to an imbalance between pro- and antioxidatory processes.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 2; 501-507
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-5 z 5

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies