Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Rzeszotarska, Anna" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Conformational properties of N',N'-dimethylamides of N-acetyldehydroalanine and N-acetyl-(Z)-dehydropheny-alanine.
    Autorzy:
    Siodłak, Dawid
    Broda, Małgorzata
    Rzeszotarska, Barbara
    Kozioł, Anna
    Dybała, Izabela
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044080.pdf
    Data publikacji:
    2001
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    alanine and phenylalanine derivatives
    N',N'-dimethylamides
    X-ray crystallography
    α,β-dehydroamino acids
    theoretical calculations
    Opis:
    Conformational preferences of Ac-ΔAla-NMe2 and Ac-(Z)-ΔPhe-NMe2 were studied and compared with those of their monomethyl counterparts as well as with those of their saturated analogues. X-Ray data and energy calculations revealed a highly conservative conformation of the dehydro dimethylamides, which is located in a high-energy region of the Ramachandran map.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 4; 1179-1183
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Conformational investigation of α,β-dehydropeptides. XIII. Conformational properties of N-acetyl-α,β-dehydrovaline N',N'-dimethylamide.
    Autorzy:
    Siodłak, Dawid
    Rzeszotarska, Barbara
    Broda, Małgorzata
    Kozioł, Anna
    Kołodziejczyk, Edyta
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043332.pdf
    Data publikacji:
    2004
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    ab initio/DFT calculations
    N',N'-dimethylamides
    X-ray crystallography
    α,β-dehydroamino acids
    peptide design
    valine derivative
    Opis:
    The crystal structure of Ac-ΔVal-NMe2 (ΔVal = α,β-dehydrovaline) was determined by X-ray crystallography. The found angles φ = -60° and ψ = 125° correspond exactly to the respective values of the (i + 1)th residue in idealised β-turn II/VIa. Ab initio/DFT studies revealed that the molecule adopts the angle ψ restricted only to about |130°| and very readily attains the angle φ = about -50°. This is in line with its solid-state conformation. Taken together, these data suggest that the ΔVal residue combined with a C-terminal tertiary amide is a good candidate at the (i + 1)th position in a type II/VIa β-turn.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 1; 145-152
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Synthesis and biological activity of Nα-[4-[N-[(3,4-dihydro-2-methyl-4-oxo-6-quinazolinyl)methyl]-N-propargylamino]phenyl-acetyl]-L-glutamic acid.
    Autorzy:
    Kusakiewicz-Dawid, Anna
    Bugaj, Marta
    Dzik, Jolanta
    Gołos, Barbara
    Wińska, Patrycja
    Pawełczak, Krzysztof
    Rzeszotarska, Barbara
    Rode, Wojciech
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043826.pdf
    Data publikacji:
    2002
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    ICI 198583 analogue
    inhibition
    thymidylate synthase
    Opis:
    2-Deamino-2-methyl-N10-propargyl-5,8-dideazafolic acid (ICI 198583) is a potent inhibitor of thymidylate synthase. Its analogue, Nα-[4-[N-[(3,4-dihydro-2-methyl-4-oxo-6-quinazolinyl)methyl]-N-propargylamino]phenylacetyl]-L-glutamic acid, containing p-aminophenylacetic acid residue substituting p-aminobenzoic acid residue, was synthesized. The new analogue exhibited a moderately potent thymidylate synthase inhibition, of linear mixed type vs. the cofactor, N5,10 -methylenetetrahydrofolate. The Ki value of 0.34 μM, determined with a purified recombinant rat hepatoma enzyme, was about 30-fold higher than that reported for inhibition of thymidylate synthase from mouse leukemia L1210 cells by ICI 198583 (Hughes et al., 1990, J. Med. Chem. 33, 3060). Growth of mouse leukemia L5178Y cells was inhibited by the analogue (IC50 = 1.26 μM) 180-fold weaker than by ICI 198583 (IC50 = 6.9 μM).
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 1; 197-202
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies