- Tytuł:
-
Properties of beta-galactosidase from cells of Streptococcus lactis 192 and Lactobacillus lactis F-16 strains
Właściwości beta-galaktozydazy z komórek szczepów Streptococcus lactis 192 i Lactobacillus lactis F-16 - Autorzy:
-
Rymaszewski, J.
Cichosz, G.
Kujawski, M. - Powiązania:
- https://bibliotekanauki.pl/articles/1398371.pdf
- Data publikacji:
- 1985
- Wydawca:
- Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
- Tematy:
-
desintegration of cell thermal stability
lactose
influence of ions
Streptococcus lactts
Lactobacmus lactts - Opis:
-
The β-galactosidase synthetized by cells of Str. lactis 192 and Lbc. lactis F-16 in characterized on the basis of pH and temperature optimum for the enzyme's activity, thermal stability and the effect of selected ions. There were significant differences in β-galactosidase activity depending on the strain and on the kind of extract. The Str. lactis 192 enzyme demonstrated higher activity in lactose fermentation and lower thenmal stability than the β-galactosidase of Lbc. lactis F-16. The effect of ions on enzyme activity was diversified and depended on the time of activity, the kind of extract and the bacteria strain.
Podjęto próbę charakterystyki β-galaktozydazy syntetyzowanej przez komórki Str. lactis 192 i Lbc. lactis F-16 na podstawie wyznaczenia optimum pH i temperatury działania enzymv, stabilności termicznej i wpływu wybranych jonów. Stwierdzono istotne różnice w aktywności β-galaktozydazy pomiędzy badanymi szczepami, a także rodzajami ekstraktów. Optimum działania β-galaktozydazy zawartej w odpowiednich ekstraktach przypadało w warunkach: - ekstrakt wewnątrzkomórkowy Str. lactis 192: temp. 308 K (35°C) i 318-323 K (45-50°C), pH 7.0, - ekstrakt ściany komórkowej Str. lactis 192: temp. 308 K (35°C) i pH 5,0, - ekstrakt wewnątrzkomórkowy Lbc. lactis F-16: temp. 323 K (50°C) i pH 6,0, - ekstrakt ściany komórkowej Lbc. lactis F-16: temp. 313 K (40°C) i pH 7,0. Enzym Str. lactis 192 wykazał wyższą aktywność fermentacji laktozy oraz niższą stabilność termiczną niż β-galaktozydaza Lbc. lactis F-16. Wpływ jonów na aktywność enzymu był zróżnicowany i zależny od czasu działania, rodzaju ekstraktu i szczepu bakterii. Oceniono również wpływ przechowywania komórek bakterii Str. lactis 192 w stanie zamrożonym i liofilizowanym na aktywność β-galaktozydazy. Zaobserwowano większy spadek aktywności β-galaktozydazy w przypadku preparatów liofilizowanych. Fakt ten należy tłumaczyć tym, że liofilizacji poddano komórki uprzednio zdezintegrowane, a ponadto nie stosowano żadnych substancji ochronnych podczas zamrażania i suszenia sublimacyjnego. - Źródło:
-
Acta Alimentaria Polonica; 1985, 11, 4; 449-460
0137-1495 - Pojawia się w:
- Acta Alimentaria Polonica
- Dostawca treści:
- Biblioteka Nauki
Artykuł