Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "cystatin C" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Effect of antisense peptide binding on the dimerization of human cystatin C - gel electrophoresis and molecular modeling studies.
Autorzy:
Stachowiak, Krystyna
Rodziewicz-Motowidło, Sylwia
Sosnowska, Renata
Kasprzykowski, Franciszek
Łankiewicz, Leszek
Grubb, Anders
Grzonka, Zbigniew
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043334.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
dimerization
antisense peptides
human cystatin C
molecular dynamics
Opis:
Human cystatin C (HCC) shows a tendency to dimerize. This process is particularly easy in the case of the L68Q HCC mutant and might lead to formation of amyloid deposits in brain arteries of young adults. Our purpose was to find ligands of monomeric HCC that can prevent its dimerization. Eleven antisense peptide ligands of monomeric HCC were designed and synthesized. The influence of these ligands on HCC dimerization was studied using gel electrophoresis and molecular modeling methods. The results suggest that all the designed peptides interact with monomeric HCC facilitating its dimerization rather than preventing it.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 1; 153-160
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Governing the monomer-dimer ratio of human cystatin c by single amino acid substitution in the hinge region
Autorzy:
Szymańska, Aneta
Radulska, Adrianna
Czaplewska, Paulina
Grubb, Anders
Grzonka, Zbigniew
Rodziewicz-Motowidło, Sylwia
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040538.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
dimerization
point mutation
hinge loop
human cystatin C
conformational tension
Opis:
Three dimensional domain swapping is one of the mechanisms involved in formation of insoluble aggregates of some amyloidogenic proteins. It has been proposed that proteins able to swap domains may share some common structural elements like conformationally constrained flexible turns/loops. We studied the role of loop L1 in the dimerization of human cystatin C using mutational analysis. Introduction of turn-favoring residues such as Asp or Asn into the loop sequence (in position 57) leads to a significant reduction of the dimer fraction in comparison with the wild type protein. On the other hand, introduction of a proline residue in position 57 leads to efficient dimer formation. Our results confirm the important role of the loop L1 in the dimerization process of human cystatin C and show that this process can be to some extent governed by single amino acid substitution.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2009, 56, 3; 455-463
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies