Autor: Wojciechowski, Zdzisław. - Katalog OPAC zbiorów

Skocz do pozycji: 1.

Tytuł:: The in vitro synthesis of diosgenin mono- and diglucoside by enzyme preparations from Solanum melongena leaves
Autorzy:: Pączkowski, Cezary
Wojciechowski, Zdzisław
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1045539.pdf
Data publikacji:: 1993
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Źródło:: Acta Biochimica Polonica; 1993, 40, 1; 141-143
0001-527X
Pojawia się w:: Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Skocz do pozycji: 2.

Tytuł:: UDP-glucose:solasodine glucosyltranslerase from eggplant (Solanum melongena L.) leaves: Partial purification and characterization
Autorzy:: Pączkowski, Cezary
Kalinowska, Małgorzata
Wojciechowski, Zdzisław
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1044962.pdf
Data publikacji:: 1997
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Źródło:: Acta Biochimica Polonica; 1997, 44, 1; 43-53
0001-527X
Pojawia się w:: Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Skocz do pozycji: 3.

Tytuł:: Evidence for essential histidine and dicarboxylic amino-acid residues in the active site of UDP-glucose : solasodine glucosyltransferase from eggplant leaves.
Autorzy:: Nawłoka, Paulina
Kalinowska, Małgorzata
Pączkowski, Cezary
Wojciechowski, Zdzisław
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1043639.pdf
Data publikacji:: 2003
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:: solasodine
Solanum melongena
active site
glucosyltransferase
glycoalkaloids
Opis:: Effects of several chemical probes selectively modifying various amino-acid residues on the activity of UDP-glucose : solasodine glucosyltransferase from eggplant leaves was studied. It was shown that diethylpyrocarbonate (DEPC), a specific modifier of histidine residues, was strongly inhibitory. However, in the presence of excessive amounts of the enzyme substrates, i.e. either UDP-glucose or solasodine, the inhibitory effect of DEPC was much weaker indicating that histidine (or histidines) are present in the active site of the enzyme. Our results suggest also that unmodified residues of glutamic (or aspartic) acid, lysine, cysteine, tyrosine and tryptophan are necessary for full activity of the enzyme. Reagents modifying serine and arginine residues have no effect on the enzyme activity.
Źródło:: Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 2; 567-572
0001-527X
Pojawia się w:: Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Informacja