Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Marciniak, H." wg kryterium: Wszystkie pola


Wyświetlanie 1-3 z 3
Tytuł:
Karolina Ziemianin, Dowód z zeznań świadka w procesie cywilnym, C.H. Beck, Warszawa 2019
Karolina Ziemianin, Dowód z zeznań świadka w procesie cywilnym [Witness testimony in a civil trial], C.H.Beck, Warszawa 2019
Autorzy:
Marciniak, Andrzej
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1963657.pdf
Data publikacji:
2021
Wydawca:
Uniwersytet Szczeciński. Wydawnictwo Naukowe Uniwersytetu Szczecińskiego
Opis:
Monografia „Dowód z zeznań świadka w procesie cywilnym” autorstwa Karoliny Ziemianin jest opracowaniem naukowym z zakresu prawa postępowania cywilnego. Wybór problematyki prawnej objętej zakreślonym tytułem jest jak najbardziej trafny z punktu widzenia potrzeb wymiaru sprawiedliwości w sprawach cywilnych. Dowód z zeznań świadka w postępowaniu cywilnym stanowi niezwykle istotny element wielu sądowych postępowań cywilnych, decydujący w sposób istotny o przebiegu i sposobie ich zakończenia. Jest to problematyka o dużej doniosłości nie tylko dla praktyki sądowej, lecz także dla nauki postępowania cywilnego. Występujące w obrębie tej tematyki zagadnienia prawne dotyczą bowiem zarówno kwestii sprawności i efektywności sądowego postępowania cywilnego, jak i potrzeby respektowania określonych prawem podstawowych praw i wolności obywatelskich.
Źródło:
Acta Iuris Stetinensis; 2021, 33; 211-217
2083-4373
2545-3181
Pojawia się w:
Acta Iuris Stetinensis
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Nitric oxide - superoxide cooperation in the regulation of renal Na+,K+-ATPase.
Autorzy:
Bełtowski, Jerzy
Marciniak, Andrzej
Jamroz-Wiśniewska, Anna
Borkowska, Ewelina
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041505.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
H+,K+-ATPase
Sch 28080
superoxide anion
Na+,K+-ATPase
nitric oxide
oxidative stress
Opis:
The aim of this study was to investigate whether endogenous superoxide anion is involved in the regulation of renal Na+,K+-ATPase and ouabain-sensitive H+,K+-ATPase activities. The study was performed in male Wistar rats. Compounds modulating superoxide anion concentration were infused under general anaesthesia into the abdominal aorta proximally to the renal arteries. The activity of ATPases was assayed in isolated microsomal fraction. We found that infusion of a superoxide anion-generating mixture, xanthine oxidase (1 mU/min per kg) + hypoxanthine (0.2 μmol/min per kg), increased the medullary Na+,K+-ATPase activity by 49.5% but had no effect on cortical Na+,K+-ATPase and either cortical or medullary ouabain-sensitive H+,K+-ATPase. This effect was reproduced by elevating endogenous superoxide anion with a superoxide dismutase inhibitor, diethylthiocarbamate. In contrast, a superoxide dismutase mimetic, TEMPOL, decreased the medullary Na+,K+-ATPase activity. The inhibitory effect of TEMPOL was abolished by inhibitors of nitric oxide synthase (L-NAME), soluble guanylate cyclase (ODQ) and protein kinase G (KT5823). The stimulatory effect of diethylthiocarbamate was not observed in animals pretreated with a synthetic cGMP analogue, 8-bromo-cGMP. An inhibitor of NAD(P)H oxidase, apocynin (1 μmol/min per kg), decreased the Na+,K+-ATPase activity in the renal medulla and its effect was prevented by L-NAME, ODQ or KT5823. In contrast, a xanthine oxidase inhibitor, oxypurinol, administered at the same dose was without effect. These data suggest that NAD(P)H oxidase-derived superoxide anion increases Na+,K+-ATPase activity in the renal medulla by reducing the availability of NO. Excessive intrarenal generation of superoxide anion may upregulate medullary Na+,K+-ATPase leading to sodium retention and blood pressure elevation.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 4; 933-942
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Regulation of renal Na+,K+ -ATPase and ouabain-sensitive H+,K+ -ATPase by the cyclic AMP-protein kinase A signal transduction pathway.
Autorzy:
Bełtowski, Jerzy
Marciniak, Andrzej
Wójcicka, Grażyna
Górny, Dionizy
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043651.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
kidney
cyclic AMP
protein kinase A
cytochrome P450-dependent arachidonate metabolites
Na+,K+ -ATPase
H+,K+ -ATPase
Opis:
We investigated the effect of the cyclic AMP-protein kinase A (PKA) signalling pathway on renal Na+,K+-ATPase and ouabain-sensitive H+,K+-ATPase. Male Wistar rats were anaesthetized and catheter was inserted through the femoral artery into the abdominal aorta proximally to the renal arteries for infusion of the investigated substances. Na+,K+-ATPase activity was measured in the presence of Sch 28080 to block ouabain-sensitive H+,K+-ATPase and improve specificity of the assay. Dibutyryl-cyclic AMP (db-cAMP) administered at a dose of 10-17 mol/kg per min and 10-6 mol/kg per min increased Na+,K+-ATPase activity in the renal cortex by 34% and 42%, respectively, and decreased it in the renal medulla by 30% and 44%, respectively. db-cAMP infused at 10-6 mol/kg per min increased the activity of cortical ouabain-sensitive H+,K+-ATPase by 33%, and medullary ouabain-sensitive H+,K+-ATPase by 30%. All the effects of db-cAMP were abolished by a specific inhibitor of protein kinase A, KT 5720. The stimulatory effect on ouabain-sensitive H+,K+-ATPase and on cortical Na+,K+-ATPase was also abolished by brefeldin A which inhibits the insertion of proteins into the plasma membranes, whereas the inhibitory effect on medullary Na+,K+-ATPase was partially attenuated by 17-octadecynoic acid, an inhibitor of cytochrome P450-dependent arachidonate metabolism. We conclude that the cAMP-PKA pathway stimulates Na+,K+-ATPase in the renal cortex as well as ouabain-sensitive H+,K+-ATPase in the cortex and medulla by a mechanism requiring insertion of proteins into the plasma membrane. In contrast, medullary Na+,K+-ATPase is inhibited by cAMP through a mechanism involving cytochrome P450-dependent arachidonate metabolites.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 1; 103-114
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-3 z 3

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies