Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Gustchina, Alla" wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-1 z 1
Tytuł:
Structural and enzymatic properties of the sedolisin family of serine-carboxyl peptidases.
Autorzy:
Wlodawer, Alexander
Li, Mi
Gustchina, Alla
Oyama, Hiroshi
Dunn, Ben
Oda3, Kohei
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043650.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
enzyme families
sequence conservation
active site
enzymatic machanism
protein structure
Opis:
Sedolisins (serine-carboxyl peptidases) are proteolytic enzymes whose fold resembles that of subtilisin; however, they are considerably larger, with the mature catalytic domains containing approximately 375 amino acids. The defining features of these enzymes are a unique catalytic triad, Ser-Glu-Asp, as well as the presence of an aspartic acid residue in the oxyanion hole. High-resolution crystal structures have now been solved for sedolisin from Pseudomonas sp. 101, as well as for kumamolisin from a thermophilic bacterium, Bacillus novo sp. MN-32. The availability of these crystal structures enabled us to model the structure of mammalian CLN2, an enzyme which, when mutated in humans, leads to a fatal neurodegenerative disease. This review compares the structural and enzymatic properties of this newly defined MEROPS family of peptidases, S53, and introduces their new nomenclature.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 1; 81-102
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-1 z 1

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies