Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Strzałka, J." wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-2 z 2
    Tytuł:
    Protochlorophyllide photoreduction in angiosperms: focus on protochlorophyllide – surroundings interaction in model system
    Autorzy:
    Mysliwa-Kurdziel, B.
    Gabruk, M.
    Kruk, J.
    Strzalka, K.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/79978.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    conference
    protochlorophyllide
    angiosperm
    chlorophyll
    photosynthetic reaction
    fluorescence intensity
    imidazole
    model system
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 3
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Mössbauer Studies of Cu(II) Ions Interaction with the Non-Heme Iron and Cytochrome b$\text{}_{559}$ in a Chlamydomonas reinhardtii PSI Minus Mutant
    Autorzy:
    Burda, K.
    Kruk, J.
    Strzałka, K.
    Stanek, J.
    Schmid, G. H.
    Kruse, O.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2044646.pdf
    Data publikacji:
    2006-03
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Instytut Fizyki PAN
    Tematy:
    82.39.Jn
    82.39.Rt
    82.50.Nd
    87.15.He
    87.64.Pj
    89.60.Fe
    Opis:
    Mössbauer spectroscopy was applied, for the first time, to study the interaction of copper ions with the non-heme iron and the heme iron of cytochrome b$\text{}_{559}$ in photosystem II thylakoids isolated from a Chlamydomonas reinhardtii photosystem I minus mutant. We showed that copper ions oxidize the heme iron and change its low spin state into a high spin state. This is probably due to deprotonation of the histidine coordinating the heme. We also found that copper preserves the non-heme iron in a low spin ferrous state, enhancing the covalence of iron bonds as compared to the untreated sample. We suggest that a disruption of hydrogen bonds stabilizing the quinone-iron complex by Cu$\text{}^{2+}$ is the mechanism responsible for a new arrangement of the binding site of the non-heme iron leading to its more "tense" structure. Such a diamagnetic state of the non-heme iron induced by copper results in a magnetic decoupling of iron from the primary quinone acceptor. These results indicate that Cu does not cause removal of the non-heme iron from its binding site. The observed Cu$\text{}^{2+}$ action on the non-heme iron and cytochrome b$\text{}_{559}$ is similar to that previously observed forα-tocopherol quinone.
    Źródło:
    Acta Physica Polonica A; 2006, 109, 3; 237-247
    0587-4246
    1898-794X
    Pojawia się w:
    Acta Physica Polonica A
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-2 z 2

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies