Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Lactococcus lactis" wg kryterium: Wszystkie pola

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Overproduction and purification of the CcpA protein from Lactococcus lactis.
    Autorzy:
    Kowalczyk, Magdalena
    Bardowski, Jacek
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043621.pdf
    Data publikacji:
    2003
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    His-tag
    cross links
    dimers
    CcpA
    Opis:
    In this work we present cloning and overexpression of lactococcal CcpA protein in Escherichia coli Xl1blue strain as a fusion with 6×His tag. A high yield of the CcpA protein was obtained when the cells were cultured in liquid medium LB with 100 Μg/ml ampicillin at 37°C and subsequently for 4 h after induction by IPTG. The procedure let us obtain 5 mg of homogenous CcpA protein. Glutaraldehyde crosslinking analysis indicated the formation of dimer or tetramer forms of the CcpA protein.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 2; 455-459
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    In vitro DNA binding of purified CcpA protein from Lactococcus lactis IL1403
    Autorzy:
    Kowalczyk, Magdalena
    Borcz, Barbara
    Płochocka, Danuta
    Bardowski, Jacek
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1041113.pdf
    Data publikacji:
    2007
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    EMSA
    DNA binding
    carbon catabolite repression
    CcpA
    competition EMSA
    Opis:
    During this study His-tagged CcpA protein purified under native conditions to obtain a biologically active protein was used for molecular analysis of CcpA-dependent regulation. Using electrophoretic mobility shift assays it was demonstrated that CcpA of L. lactis can bind DNA in the absence of the HPr-Ser-P corepressor and exhibits DNA-binding affinity for nucleotide sequences lacking cre sites. However, purified HPr-Ser-P protein from Bacillus subtilis was shown to slightly increase the DNA-binding capacity of the CcpA protein. It was also observed that CcpA bound to the cre box forms an apparently more stable complex than that resulting from unspecific binding. Competition gel retardation assay performed on DNA sequences from two PEP:PTS regions demonstrated that the ybhE, bglS, rheB, yebE, ptcB and yecA genes situated in these regions are most probably directly regulated by CcpA.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2007, 54, 1; 71-78
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Lactococcus lactis IBB477 presenting adhesive and muco-adhesive properties as a candidate carrier strain for oral vaccination against influenza virus
    Autorzy:
    Radziwill-Bienkowska, Joanna
    Żochowska, Dominika
    Bardowski, Jacek
    Mercier-Bonin, Muriel
    Kowalczyk, Magdalena
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1039269.pdf
    Data publikacji:
    2014
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    Lactococcus lactis
    mucin
    adhesive properties
    screening
    mucosal vaccine
    therapeutic drug delivery
    Opis:
    In the gastrointestinal tract (GIT), adhesion is a prerequisite for bacterial colonization. Lactococci can be used in functional food (probiotics) and health-related applications (mucosal vaccines, therapeutic drug delivery), both potentially involving adhesive properties. A candidate lactic acid bacterium for influenza antigen delivery through the GIT should display the ability to adhere. The present work probes the interactions between Lactococcus lactis and mucins using pig gastric mucin (PGM) as a model. Two strains were used for the optimization of the screening method for adhesion: L. lactis subsp. cremoris IBB477 persistent in the GIT of germ-free rats, and the low-adhering control strain MG1820. High adhesion to bare and mucin-coated polystyrene of IBB477 in comparison with MG1820 was observed. We searched for genetic determinants potentially involved in the adhesion/muco-adhesion of IBB477, identifying two such genes: prtP and a gene coding for a protein with MUB and MucBP domains. Based on its persistence in the GIT and adhesive properties, L. lactis IBB477 is a candidate carrier strain for expression of influenza haemagglutinin (HA) protein for induction of mucosal immune response.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2014, 61, 3; 603-607
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies