Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "MLC phosphorylation" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-1 z 1
Tytuł:
Is MLC phosphorylation essential for the recovery from ROCK inhibition in glioma C6 cells?
Autorzy:
Korczyński, Jarosław
Sobierajska, Katarzyna
Krzemiński, Patryk
Wasik, Anna
Wypych, Dorota
Pomorski, Paweł
Kłopocka, Wanda
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039964.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
RhoA
myosin II
calcium signaling
actin
MLC phosphorylation
Opis:
Inhibition of Rho-associated protein kinase (ROCK) activity in glioma C6 cells induces changes in actin cytoskeleton organization and cell morphology similar to those observed in other types of cells with inhibited RhoA/ROCK signaling pathway. We show that phosphorylation of myosin light chains (MLC) induced by P2Y2 receptor stimulation in cells with blocked ROCK correlates in time with actin cytoskeleton reorganization, F-actin redistribution and stress fibers assembly followed by recovery of normal cell morphology. Presented results indicate that myosin light-chain kinase (MLCK) is responsible for the observed phosphorylation of MLC. We also found that the changes induced by P2Y2 stimulation in actin cytoskeleton dynamics and morphology of cells with inhibited ROCK, but not in the level of phosphorylated MLC, depend on the presence of calcium in the cell environment.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2011, 58, 1; 125-130
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-1 z 1

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies