Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Barańska, Anna" wg kryterium: Wszystkie pola


Wyświetlanie 1-3 z 3
Tytuł:
Lipids and signal transduction in the nucleus.
Autorzy:
Dygas, Anna
Barańska, Jolanta
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044152.pdf
Data publikacji:
2001
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
signal transduction
nucleus
Opis:
During the last few years a growing amount of data has accumulated showing phospholipid participation in nuclear signal transduction. Very recent data strongly support the hypothesis that signal transduction in the nucleus is autonomic. Local production of inositol polyphosphates, beginning with the activation of phospholipase C is required for their specific function in the nucleus. Enzymes which modify polyphosphoinositols may control gene expression. Much less information is available about the role of other lipids in nuclear signal transduction. The aim of this minireview is to stress what is currently known about nuclear lipids with respect to nuclear signal transduction.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 2; 541-549
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Exogenous sphingosine 1-phosphate and sphingosylphosphorylcholine do not stimulate phospholipase D in C6 glioma cells
Autorzy:
Dygas, Anna
Sidorko, Monika
Bobeszko, Marta
Barańska, Jolanta
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044546.pdf
Data publikacji:
1999
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 1999, 46, 1; 99-106
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Ca2+-dependent phosphatidylserine synthesis in immature and mature starfish oocytes.
Autorzy:
Dygas, Anna
Barańska, Jolanta
Santella, Luigia
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043613.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
PSS2
phosphatidylserine synthesis
nucleus
Ca2+
PSS1
starfish oocyte
Opis:
We found that in starfish oocytes two different enzymes, phosphatidylserine synthase-1 (PSS1) and -2 (PSS2), which synthesize phosphatidylserine by a base-exchange reaction, are present. We studied phosphatidylserine synthesis in immature oocytes which still contain the nucleus (germinal vesicles) and in mature cells, in which the re-initiation of the meiotic cycle induced by the hormone 1-methyladenine led to structural changes in the endoplasmic reticulum, to the disappearance of the nuclear envelope and to the intermixing of the nucleoplasm with the cytoplasm. It was found that the levels of PSS1 and PSS2 transcripts were higher in immature and mature oocytes, respectively. The level of the expressed PSS2 protein, higher than that of PSS1, was not influenced by the maturation process, whereas the level of PSS1 protein was higher in immature than in mature oocytes. Serine incorporation into phosphatidylserine was enhanced in immature oocytes. The depletion of calcium stores by thapsigargin resulted in 50% lowering of phosphatidylserine synthesis. We suggest that changes in phosphatidylserine synthesis may be affected by the release of calcium stored in the nuclear envelope and in the endoplasmic reticulum, the membranes that undergo disintegration and fragmentation during meiosis. The reason for the greater synthesis of PS may be the higher level of expression of PSS1 in immature oocytes.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 2; 377-387
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-3 z 3

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies